氧化脱氨基作用.PPT

第十一章 蛋白质分解代谢 一 、蛋白质的营养作用 1. 是构成组织细胞的重要成分。 2. 参与组织细胞的更新和修补。 3. 参与物质代谢及生理功能的调控。 4. 氧化供能，可占所需能量的18%。 5. 其他功能：如转运、凝血、免疫、记忆、识别等均与蛋白质有关。 氮平 衡 (nitrogen balance) 根据计算，成人每日最低分解约20g蛋白质。 由于食物蛋白质与人体蛋白质组成的差异，故每日食物蛋白质的最低生理需要量：30～50g。 为了长期保持氮总平衡，营养学会推荐的正常成人每日蛋白质的生理需要量：70～80g。 决定食物蛋白质营养价值高低的因素： 必需氨基酸的含量、种类、比例； 即具有与人体需求相符的氨基酸组成。 ——将几种营养价值较低的食物蛋白质混合后食用， 以 提高其营养价值的作用。 例如，谷类蛋白质含Lys较少而Trp较多， 而豆类蛋白质含Trp较少而Lys较多， 二者混合后食用，即可提高营养价值。 胰液中的蛋白酶：对肽键有一定的专一性 内肽酶：胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、弹性蛋白酶 外肽酶：羧基肽酶A和羧基肽酶B 小肠粘膜细胞中的 氨基肽酶和二肽酶。 　 表11-3 消化道内几种蛋白酶的专一性 溶酶体系 含有约50 种不同的水解酶。 溶酶体 融合细胞中的吞噬噬泡，随即分解其内容物； 溶酶体 降解蛋白质是非选择性的，不依赖ATP； 主要降解 细胞胞吞作用摄取的外源蛋白、膜蛋白 及长寿命的细胞内蛋白。 2) 泛肽系统(ubiguitin简称Ub)) —给选择的蛋白质加以标记 泛肽 76个ＡＡ组成的非常保守的小蛋白质。 　　　 蛋白质降解途径依赖ATP，在胞质中进行； 主要降解　异常蛋白和短寿命蛋白（调节蛋白）， 　　　　此途径在不含溶酶体的红细胞中尤为重要。 是目前已知的最重要的、有高度选择性的蛋白质降解途径。 2004年诺贝尔化学奖授予以色列科学家阿龙·切哈诺沃、阿夫拉姆·赫什科和美国科学家欧文·罗斯，以表彰他们发现了泛素调节的蛋白质降解。 防止异常或不需要的蛋白质的积累， 有利于氨基酸的循环利用。 利用肠粘膜细胞上的二肽或三肽的转运体系 此种转运也是耗能的主动吸收过程 吸收作用在小肠近端较强 （三）蛋白质的腐败作用(putrefaction) 氨基酸的一般代谢 氨基酸的脱氨基作用 氨基酸的脱羧基作用 L-谷氨酸脱氢酶： ? 活性强，分布于肝、肾及脑组织。辅酶为NAD+或NADP+ ， ? 变构酶，其活性受ATP，GTP的抑制，受ADP，GDP的激活。 ?专一性强，只作用于谷氨酸，使生成α-酮戊二酸，催化的反应可逆。 2、体内重要的转氨酶 谷氨酰胺和天冬酰胺的脱氨 氨的代谢转变——酰胺的合成 （大脑、肝脏、肌肉） ?-酮酸（氨基酸的碳骨架）可转变成： §11.5 个别氨基酸的代谢 一、氨基酸的脱羧作用 2、5-羟色胺（5-HT） 3、组胺 4、牛磺酸 5、多胺(polyamines)—腐胺，精眯，精胺 S-腺苷-3-甲硫基丙胺的生成 CO2的代谢 1、大部分直接排出细胞外 2、小部分通过丙酮酸羧化支路被固定， 生成草酰乙酸或苹果酸，他们对于三羧酸 循环有促进作用。 胺的代谢 氨基酸脱羧形成的： 胺可在胺氧化酶的催化下生成醛。 醛在醛脱氢酶的催化下，加水脱氢生成有机酸。 有机酸再经β－氧化生成乙酰CoA。 乙酰CoA进入三羧酸循环，最后被氧化成CO2和H2O。 二、氨基酸与一碳基团代谢 氨基酸与一碳基团 氨基酸与一碳基团 一碳基团与核苷酸合成 叶酸与VB12的重要作用 巨幼红细胞贫血（恶性贫血） 原始红细胞 早、中、晚幼红细胞 网织红细胞 成熟红细胞 磺胺药竞争性抑制机理 三、一些氨基酸的特殊代谢 含硫氨基酸的代谢 甲硫氨酸的代谢：—— S-腺苷甲硫氨酸生成 S-腺苷甲硫氨酸的转甲基作用 甲硫氨酸循环(methionine cycle) 甲硫氨酸循环的生理意义 甲硫氨酸与肌酸、磷酸肌酸的合成 磷酸肌酸（C~P）是能量的贮存形式。 肌酸是其重要的前提化合物, 在骨骼肌和大脑细胞中被用于合成磷酸肌酸 （3）半胱氨酸与胱氨酸代谢 半胱氨酸的氧化分解 参与合成谷胱甘肽(GSH) 2、芳香族氨基酸的代谢 苯丙氨酸、酪氨酸代谢 （1）苯丙氨酸羟化为酪氨酸