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《生物化学》教案内容 授课章节及内容 第三章 酶 课时数 3 授课时间 2015年3月24日 授课班级 2014级护理3班 复习旧课要点 核酸的分类、分布、分子组成、分子结构、理化性质 新课教学目的 掌握：酶的概念、分子组成、酶的活性中心、酶促反应特点 理解：酶原与酶原激活的概念及影响酶促反应速度的因素 了解：同工酶、酶的分类及命名原则及在医学上的应用 本章节重点难点 重点：酶的概念及反应特点 难点：影响酶促反应速度的因素 教学方法 讲授法 教学过程设计 结合临床实践和日常生活，以多媒体课件结合板书讲授。利用三维图片讲解酶活性中心立体空间结构。采用比较法并结合酶的活性中心解释各类抑制剂对酶促反应的影响及意义。 授课内容: 酶 酶的概述 一、酶的概念 酶是由活细胞合成的、对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。目前将生物催化剂分为两类：酶 、 核酶（脱氧核酶）。 酶所催化的反应称为酶促反应，反应中被酶作用的物质称为底物，生成的物质称为产物。酶所具有的催化能力称为酶活性，而酶失去催化能力称为酶的失活。 二、酶催化作用的特点 1.酶促反应具有极高的催化效率 酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍，比一般催化剂高107～1013倍。酶的催化不需要较高的反应温度。酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反应的活化能(activation energy)。酶比一般催化剂能更有效地降低反应的活化能。 2.酶促反应的高度特异性 （1）绝对特异性 酶只能作用于一种底物，进行专一的反应，生成特定结构的反应产物。 （2）相对特异性 酶作用于一类化合物或一种化学键。 （3）立体异构特异性 有的化合物有立体异构体，一种酶仅作用于一种立体异构体， 。 3.酶的高度不稳定性 酶的本质是蛋白质，引起蛋白质变性的理化因素如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂、高温、紫外线等均能影响酶的活性。 4. 酶促反应的可调节性 酶活性受许多因素(如底物、产物和激素等)的调控，其方式有多种，有的可提高酶的活性，有的抑制酶的活性，从而使体内各种化学反应有条不紊、协调地进行。 酶的分子结构和功能 一、酶的分子组成 酶按照组成成分分为：单纯酶和结合酶 单纯酶：仅由蛋白质部分组成； 结合酶(全酶)：由蛋白质和辅助因子两部分组成。结合酶只有在二者共同存在时，酶才有活性。酶蛋白决定反应的特异性，辅助因子决定反应的种类与性质。 酶的分子结构 必需基团(essential group)酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。 酶的活性中心 或称活性部位(active site)，指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。 酶原及酶原激活 酶原 (zymogen)有些酶在细胞内合成时或初分泌时是以无活性酶的前体形式存在，此前体物质称为酶原。 在一定条件下，由酶原向活性酶转化的过程称为酶原激活。 酶原激活的生理意义:抵制机体的自消化作用；保证酶的定位作用；保证体内代谢正常进行；可视为酶的储存形式。在需要时，酶原转变成活性酶，发挥其催化功能。 同工酶 (isoenzyme) 同工酶:可催化相同化学反应的一组酶称同工酶。但这些酶蛋白的分子结构、理化性质及其免疫学特性均不同。 酶的作用机制 1. 诱导契和学说——酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过程称为酶-底物结合的诱导契合，此学说称诱导契合假说。 2．邻近效应与定向排列 指E与S结合形成ES后，使各底物S1S2…Sn之间、E的催化基团与S之间，结合为同一分子，使E活中心有效[S]大大提高，从而使反应速度加快的效应。 由于将分子间反应变为分子内反应，因而使[S]有效浓度增加了，反应速度也加大了。 3.多元催化 同一种酶常常兼有酸、碱双重催化作用。这种多功能基团的协同作用可极大地提高酶的催化效能。 4．表面效应 酶分子内部疏水性氨基酸较丰富，常形成疏水口袋以容纳并结合底物,防止在底物与酶之间形成水化膜，有利于酶与底物的密切接触。 第三节 影响酶促反应速度的因素 研究某一因素对酶促反应速度的影响时，要保证其他因素不变并处于最佳状态，并以酶促反应开始时的速度即初速度为准。影响酶促反应速度的因素有酶浓度、底物浓度、温度、pH、激活剂和抑制剂等。 酶浓度 当[S]＞＞[E]，酶可被底物饱和的情况下，反应速度与酶浓度成正比。 二、底物浓度 在酶浓度及其它条件不变的情况下，底物浓度［S］对酶促反应速度V的影响作用呈矩形双曲