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第二章生物成分化学一

乙酰值(acetylation value)是指1g乙酰化的油脂分解出的乙酸用KOH中和时所需KOHmg数,又称为乙酰化值。 B、β-折叠 蛋白质多肽链中不同链段、两条或多条多肽链,当它们比较伸展且可以相互靠近时,相邻主链上的羰基和氨基可以通过氢键相互结合形成β-折叠结构; β-折叠结构中所有肽键都参与了氢键的形成; β-折叠结构中多肽链主链取锯齿状折叠构象; β-折叠结构可分为平行和反平行两种。 C、β-转角(回折结构、β-弯曲结构、发夹结构) 某些难以形成氢键的氨基酸(如脯氨酸等)常是形成β-转角的主要原因;此局部结构有利于蛋白质分子紧密球状结构的形成; β-转角结构均由4个氨基酸残基形成; 第一个氨基酸和第四个氨基酸之间通过氢键相互连接; 还可根据扭转构象的不同,分作Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ等类型。 D、无规卷曲:指蛋白质分子中呈无规则卷曲状态的那部分肽链。 (三)二级结构的主要特点: A、蛋白质分子的二级结构是其整体结构的一部分,常由同一条多肽链中的局部或不同肽链中的局部形成。 B、蛋白质分子的二级结构在生理条件下是稳定的。 C、形成并稳定蛋白质二级结构的主要原因是氢键。 四、蛋白质分子的超二级结构及结构域 近年来在研究蛋白质结构、功能时常引入超二级结构和结构域的概念,作为蛋白质二级与三级结构之间的一种过渡态结构层次。 (一)超二级结构 超二级结构的概念是由M.Rossmann于1973年提出的,它是指若干相邻的二级结构中的结构单元彼此相互作用,形成有规律的空间上能够辨认的二级结构组合体。 如下图中所示的αα(a)、βαβ(b)、βββ(c)三种超二级结构。 (二)结构域 结构域的概念由Wetlauker于1973年提出,指在二级结构、超二级结构的基础上形成的三级结构的局部折叠区域,也可看作蛋白质亚基结构中明显分开的紧密球状的结构区域。结构域—般由100~200个氨基酸残基组成,常有一些结构特点,如富含某些特殊的氨基酸。 结构域常与一些特定功能有关,如与催化活性有关(激酶结构域),或与结合功能有关(如膜结合域,DNA结合域)等。 分子质量大的蛋白质常有多个结构域,如纤维连接蛋白,它由两条多肽链通过近C端的两个二硫键相连而成,含有6个结构域,各个结构域分别执行一种功能,如与细胞、胶原、DNA和肝素等结合的结构域。 结构域1 结构域2 溶菌酶 五、三级结构 蛋白质的三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,也就是整条肽链所有原子在三维空间的排列方式。 三级结构的主要特点为: 1.整体结构可看作距离较远的氨基酸之间相互作用(氢键、静电等)而使多肽链弯曲或折叠形成的; 2.具有一定的刚性,空间形象为球形或接近于球形; 3.极性的R基团由于亲水性大部分位于分子外表,而非极性的R基团则位于分子内部,从而在分子内部造成一个疏水环境; 肌红蛋白的三级结构 六、蛋白质的四级结构 许多蛋白质分子含有两条或多条多肽链。在这些分子中每一条多肽链都有其完整的三级结构,称为蛋白质的亚基;亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布,并以非共价键相连接和相互作用所形成的空间结构,称为蛋白质的四级结构。 四级结构的主要特点是:1.由两条或两条以上多肽链(亚基)结合形成;2.各多肽链均有特定的三级结构;3.结合形式也有特定的空间形象; 血红蛋白的3D结构 七、蛋白质三级、四级结构形成的主要原因 a.带电荷基团间的静电引力;b.氢键;c.非极性基团间的范德华力;d.极性基团之间作用力;e.二硫键;f.酯键。 2.4.3.3 蛋白质的一些特性 ⅰ胶体性质 现象:蛋白质的水溶液比较稳定,无其它条件影响时不发生沉淀;此溶液还具有布朗运动、电泳、不能通过半透膜等胶体性质;在一定条件下蛋白质溶液可以变为凝胶,豆腐、奶酪等就是蛋白质凝胶。 解释:尽管蛋白质的分子量很大,但由于其分子表面具有大量的亲水基团,这些基团结合大量水分子形成水化膜;带有水化膜的胶体颗粒表面带有相同的电荷,导致相互排斥而难以沉淀。凡是能够破坏胶体水化膜或中和电荷的条件均可使蛋白质发生沉淀;常用来使水溶液中蛋白质发生沉淀的试剂包括脱水剂(如甲醇、乙醇、丙酮等)、中性盐(如Na2SO4、(NH4)2SO4等)、重金属盐(如HgCl2、AgNO3、PbAc2、FeCl3等

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