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蛋白质工程原理总结 1. 清蛋白类(albumins)：又称白蛋白，在血液、淋巴、肌肉、蛋清、 成的不同空间排布。 乳以及植物种子中大量存在，易溶于水、稀盐、稀酸或稀碱溶液； 17. “交错构象”(staggedconformation)是两个四面体配位的碳原 2. 球蛋白类(globulins)：分为优球蛋白(euglobulins)和拟球蛋白 子能量上最有利的排布，其一个碳原子的取代基正好处于另一个碳 (pseudoglobulins)，区别在于前者不溶于水，余同上。存在于各种 原子的两个取代基之间。侧链中的每一个这种C原子，都有三种 生物体内，如肌球蛋白、溶菌酶、大豆球蛋白等； 交错构象，它们彼此以120°旋转相关。 3. 组蛋白类(histones)：溶于水及稀酸，但不溶于稀氨水，呈弱碱 18. 旋转异构体(rotamer)对已精确测定的蛋白质结构的分析显示， 性。分子中含Arg、Lys较多，如小牛胸腺组蛋白等； 大多数氨基酸残基的侧链都有一种或少数几种交错构象作为优势 构象最经常出现在天然蛋白质中 4. 精蛋白类(protamines)：溶于水及稀酸，但不溶于稀氨水，呈强 碱性。分子量较小(~5000)，含碱性氨基酸较多。在精子中存在， 19. 可及表面 （accessiblesurface）：一蛋白质的表面上由适当探针的 如鱼精蛋白等； 中心所确定的部分。探针通常是半径为1.4Å的水分子。对具有几 个明显结构域的大蛋白质，可及表面直接与蛋白质分子量成正比 5. 谷蛋白类(glutelins)：不溶于水、中性盐及乙醇；溶于稀酸、稀 碱。存在于禾本科植物种子中，如米谷蛋白、麦谷蛋白 等； 20. 疏水作用（hydrophobicinteraction）是指非极性基团在任何 极性环境中强烈趋于彼此聚集的择优效应。疏水作用在本质上是一 6. 醇溶蛋白(prolamines) ：不溶于水、中性盐溶液及无水乙醇； 种能量效应。当非极性基团被水围绕时，在能量上是不利的；而当 溶于70-80%乙醇中。分子中含有大量的Pro、Glu、Gln、Asn。存 非极性基团彼此集合在一起，使水分子从碳氢基团转移到溶剂相 在于禾本科植物种子中，如小麦醇溶蛋白、玉米醇溶蛋白等； 中，这是一个使体系趋于能量极小的有利过程。因此，疏水作用是 7. 硬蛋白类(scleroproteins)： 不溶于水、稀中性盐、稀酸、稀碱 一个从高能态趋于低能态的自动发生的过程。 和一般有机溶剂。分为角蛋白、胶原蛋白及丝心蛋白三小类。 21. 血红蛋白 （Hemoglobin）：脊椎动物血红细胞中一种含铁的呼 8. 糖蛋白类(glycoproteins)：与糖类共价结合，非常复杂，种类繁 吸色素，由大约6%的血红素和94%的珠蛋白组成。 多，如免疫球蛋白、粘蛋白、血型糖蛋白、激素糖蛋白、细胞膜糖 22. 血红蛋白病 （hemoglobinopathy）是由于血红蛋白分子结构异 蛋白、外源凝集素等； 常（异常血