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酶 一 知识小结 酶是由生物活细胞所产生的具有催化功能的生物催化剂。 酶的催化特点是：具有高度的专一性，催化效率极高，反应条件温和，易变性失活，催化活性可调控。 酶对底物和反应类型的严格的选择性，称为酶的专一性。酶的专一性可分为三种类型：绝对专一性；相对专一性（包括键专一性和基团专一性）；立体化学专一性（包括旋光异构专一性和几何异构专一性）。 根据酶的化学组成成分的不同，可将酶分为单纯蛋白酶和结合蛋白酶。单纯蛋白酶只由蛋白质构成，不含非蛋白质成分；结合蛋白酶由蛋白质部分和非蛋白质部分构成，蛋白质部分称为酶蛋白，非蛋白质部分称为辅助因子。酶蛋白和辅助因子形成的有催化活性的复合体称为全酶。酶蛋白决定酶对底物的专一性；辅助因子决定酶催化底物反应的类型。辅助因子为小分子有机化合物或金属离子。与酶蛋白部分结合比较牢固的，用透析法不易除去的小分子有机化合物，称为辅基；与酶蛋白部分结合不牢固的，用透析法可以除去的小分子有机化合物，称为辅酶。但二者没有严格的界限，可以统称为辅酶。 酶分子中直接与底物结合，并催化底物化学反应的部位，称为酶的活性中心或活性部位。酶的活性中心上的基团，可以分为两类：直接与底物分子结合的基团，称为结合基团，它决定酶的底物专一性；直接参与催化底物反应的基团，称为催化基团，它决定酶的反应专一性。 酶的必需基团：是指直接参与对底物分子结合和催化的基团以及参与维持酶分子构象的基团。 由细胞初合成或分泌的无催化活性的酶的前体，称为酶原。在一定条件下，无活性的酶原转变为有活性的酶的过程，称为酶原的激活。 酶促反应动力学主要是研究各种因素对反应速度的影响。影响酶促反应速度的主要因素有以下几个方面：温度、PH、酶浓度、底物浓度、激活剂、抑制剂。 米氏常数（Km）的涵义是酶促反应达最大反应一半时的底物浓度。米氏常数是酶的特征性物理常数，只与酶的性质有关，而与酶的浓度无关。不同的酶Km值不同；如果一个酶有几种底物，则对每种底物，各有一个特定的Km值，其中Km值最小的底物称为酶的最适底物。 某些物质并不引起酶蛋白变性，但能够与酶分子上的某些必需基团相结合，改变其性质，从而使酶活性降低，甚至于完全丧失，这种作用称为抑制作用；这种物质称为抑制剂。酶的抑制作用可分为可逆与不可逆两类。抑制剂与酶分子的必需基团以非共价键相结合，用透析等物理方法可以除去抑制剂，使酶活性得到恢复。这种抑制作用，称为可逆抑制作用；这种抑制剂，称为可逆抑制剂。 可逆性抑制作用又可根据抑制剂与底物的关系分为竞争性和非竞争性抑制作用。竞争性抑制作用：有些抑制剂的分子结构与底物分子结构十分相似，因而也能够与酶分子的底物结合基团相结合，从而使酶活性受到抑制。抑制剂和底物对酶的结合，是相互竞争、相互排斥的，这种抑制作用，称为竞争性抑制作用；这种抑制剂，称为竞争性抑制剂。竞争性抑制的特征是：增大底物浓度可使这类抑制作用减甚至解除；动力学特征是：Vm不变，Km增大。 非竞争性抑制作用：有些抑制剂和底物可同时结合在酶分子的不同部位上，形成ESI三元复合物。换句话说，就是抑制剂与酶分子结合后，不妨碍该酶分子再与底物分子结合，但是，在酶—底物—抑制剂三元复合物（ESI）中，酶分子不能催化底物反应，既酶活性丧失。这种抑制作用，称为非竞争性抑制作用；这种抑制剂，称为非竞争性抑制剂。增大底物浓度，不能使这类抑制作用减弱。动力学特征是：Vm降低，Km不变。 不可逆抑制作用：有些抑制剂，能以共价键与酶分子的必需基团相结合，从而抑制酶活性，用透析、超等物理方法，不能除去抑制剂使酶活性恢复。这种抑制作用，称为不可逆抑制作用；这种抑制剂，称为不可逆抑制剂。 凡是能提高酶活性的物质，都称为激活剂。 使酶促反应速度达到最大值的温度，称为酶的最适温度。 使酶促反应速度达到最大值的PH，称为酶的最适PH。酶的最适温度、最适PH不是恒定的常数，它们与底物的种类和浓度、介质PH、离子强度、反应时间、缓冲液的性质与浓度等因素有关。 酶活性也称为酶活力，是指酶催化一定化学反应的能力。 酶活性单位的定义是指在一定条件下和单位时间内酶促消耗底物的量或生成产物的量。 比活力是指每毫克酶蛋白所具有的酶活力。比活力愈高，表明酶含量及纯度愈高。 同工酶是指：能催化相同的化学反应，但在蛋白质分子的结构、理化性质和生物学性质方面，都存在明显差异的一组酶。 降低活化能，提高酶促反应速度的机制可能有下列几种：底物和酶的邻近与定向效应，底物形变，共价催化，酸碱催化，酶活性中心的疏水空穴效应。 维生素和辅酶的关系 缩写符号 化学名称 辅酶名称 辅酶缩写符号 生化功用 VB1 硫胺素 焦磷酸硫胺素 TPP 构成α-酮酸脱羧酶的辅酶 VB2 核黄素 黄素单核苷酸 黄素腺嘌呤二核苷酸 FMN FAD 构成某些脱氢酶的辅酶 VB3