第九课：细胞生物名词解释.doc

1.氨基酸（amino?acid）：是含有一个碱性氨基（-NH2）和一个酸性羧基(-COOH)的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。氨基酸是蛋白质的构件分子。? 2.必需氨基酸（essential?amino?acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。?3.非必需氨基酸（nonessential?amino?acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成,不需要从食物中获得的氨基酸。?4.等电点（pI,isoelectric?point）：使氨基酸处于兼性离子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH值。? 5.茚三酮反应（ninhydrin?reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸及羟脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。? 6.层析（chromatography）:按照在移动相和固定相?（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。?7.离子交换层析（ion-exchange?column）：一种用离子交换树脂作支持剂的层析技术。? 8.透析（dialysis）：利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质，使蛋白质和其他小分子物质如无机盐、单糖等分开的一种分离纯化技术。?9.凝胶过滤层析（gel?filtration?chromatography，GPC）：也叫做分子排阻层析/凝胶渗透层析。一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。? 10.亲合层析（affinity?chromatograph）：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。? 11.高压液相层析（HPLC）：使用颗粒极细的介质，在高压下分离蛋白质或其他分子混合物的层析技术。?12.凝胶电泳（gel?electrophoresis）：以凝胶为介质，在电场作用下分离蛋白质或核酸的分离纯化技术。? 13.SDS-聚丙烯酰氨凝胶电泳（SDS）：在去污剂十二烷基硫酸钠存在下的聚丙烯酰氨凝胶电泳。SDS只是按照分子的大小，而不是根据分子所带的电荷大小分离的。? 14.等电聚焦电泳（IEF）：利用一种特殊的缓冲液（两性电解质）在聚丙烯酰氨凝胶制造一个pH梯度，电泳时，每种蛋白质迁移到它的等电点（pI）处，即梯度为某一pH时，就不再带有净的正或负电荷了。? 15.双向电泳（two-dimensional?electrophorese）：等电聚焦电泳和SDS的组合，即先进行等电聚焦电泳（按照pI）分离，然后再进行SDS（按照分子大小分离）。经染色得到的电泳图是二维分布的蛋白质图。? 16.Edman降解（Edman?degradation）：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯(PITC)修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。?17.同源蛋白质（homologous?protein）：在不同生物体内行使相同或相似功能的蛋白质，例如血红蛋白。? 18.构型（configuration）:有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。? 19.构象（conformation）:由于单键旋转引起的组成原子的不同排列。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。? 20.蛋白质一级结构（primary?structure）：指多肽链的氨基酸序列。? 21.蛋白质二级结构：蛋白质主链的折叠产生由氢键维系的有规则的构象。常见的二级结构有α-螺旋、β-折叠片、β-转角和无规卷曲。?22.蛋白质三级结构（protein?tertiary?structure）:多肽链借助各种非共价键弯曲、折叠成具特定走向的紧密球状构象。它包括一级结构中相距较远的肽段之间的几何相互关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系。三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用、氢键、范德华力和盐键(离子键)维持的。? 23.蛋白质四级结构（protein?quaternary?structure）:寡聚蛋白质所有，eg:血红蛋白，寡聚蛋白质中各亚基之间在空间上的相互关系和结合方式。? 24.α-螺旋（α-heliv）:P207要点123? 25.超二级结构（super-secondary?structure）:在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的，种类不多的二级结构组合或二级结构串，在各种蛋白质中充当三级结构的构件。分为αα,βαβ,β