生物大分子的结构与功能-中国医科大学.PPT

医学基础 第一节 蛋白质的结构与功能 三. 蛋白质的理化性质 （一）蛋白质的两性解离性质 （二）蛋白质的高分子性质 （三）紫外吸收性质及重要的呈色反应 （四）蛋白质的变性、沉淀和凝固 （一）蛋白质的两性电离性质 蛋白质是由氨基酸构成的，其两端及侧链都含有可解离的酸性基团或碱性基团，因此在不同pH的介质中，蛋白质的带电状态就不同。 蛋白质的等电点（pI）： 在某一pH的溶液中，蛋白质解离成 阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成 为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH 值称为该蛋白质的等电点。 pH pI 带负电荷 pH pI 带正电荷 体内多数蛋白pI为5.0左右 ， pH为7.45 时 多数蛋白带负电荷。 如pI 偏于碱性－碱性蛋白质 鱼精蛋白 组蛋白 如pI 偏于酸性－酸性蛋白质 胃蛋白酶 丝蛋白 颗粒大小：在1～100nm之间，属胶体，因 此溶于水，成为亲水胶体。 稳定亲水胶体的因素： 水化膜 表面电荷 不通透性：半透膜 毛细血管壁 波长：280nm 引起紫外吸收的因素：主要是色氨酸、酪氨酸及苯丙氨酸( Trp, Tyr，Phe)的共轭双键。 可用于蛋白质的定量 1.变性（denaturation） 概念: 在某些理化因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致理化性质的改变和生物活性的丧失。 变性本质：二硫键和非共价键的破坏引起空间结构的改变，不涉及一级结构的改变。 变性是指蛋白质在一些理化因素的作用下，其正常的空间构象遭到破坏，主要是次级键或二硫键发生破坏，导致蛋白质的理化性质的改变（如溶解度下降、粘度增加）和生物学活性的丧失。蛋白质的变性不影响其一级结构。 变性因素： 物理因素：加热、加压、超声波、紫外线 化学因素：胍、脲、有机溶剂、 强酸强碱、 SDS ?-巯基乙醇、 重金属离子 生物碱试剂 蛋白质变性后的理化和生物学性质改变： 溶解度↓ 生物活性丧失 易被蛋白酶水解 粘度↑ 结晶能力消失 应用： 消毒灭菌 低温保存生物制剂 蛋白质的凝固作用（coagulation） 变性蛋白质的肽链结构扩散，互相缠绕、扭成一团，结成一块，不能恢复原来结构，即是凝固这种现象称为蛋白质的凝固作用。 四、蛋白质的分类 （一）根据蛋白质分子组成分类 单纯蛋白质 氨基酸（清蛋白） 结合蛋白质 氨基酸＋辅基 辅基： 结合蛋白质中的非蛋白部分，绝大部分辅 基是通过共价键与蛋白部分相连，辅基与蛋 白质的功能密切相关。包括糖、脂、核酸、 磷酸、色素和金属离子等。 （二）根据蛋白质形状分类 球状蛋白质：分子长轴:短轴10，多数可溶 于水。亲水基团位于分子表面，疏水基团位 于分子内部。肌红蛋白、血红蛋白 纤维状蛋白质：分子长轴:短轴10，难溶水。 胶原蛋白、角蛋白 正常朊病毒蛋白与朊病毒空间结构的差 异朊病毒（PrPsc）是蛋白质，不含核酸。它 是正常朊病毒蛋白（PrPc）的空间构象由?- 螺旋变成?-片层结构所致。这类疾病又称蛋 白质构象病。朊病毒本身不能复制，但它却 可以攻击大脑的正常朊病毒蛋白，使其发生 构象改变,并与其结合，成为致病的朊病毒二 聚体。此二聚体再攻击正常的朊病毒蛋白。 这样，脑组织中的朊病毒不断积蓄，造成脑 组织发生退行性变。 核酸 (nucleic acid) 核酸是由多个核苷酸经磷酸二酯键连接而形成的生物大分子,起携带和传递遗传信息的作用。 核酸的分类、分布及功能 脱氧核糖核酸(deoxyribonucleic acid, DNA): 90%以上分布于细胞核，其余分布于线 粒体内 - 储存和携带遗传信息 核糖核酸 (ribonucleic acid, RNA): 分布于胞核、胞质中- 参与遗传信息的表达 一、 核酸的化学组成 (一) 核酸的元素组成 Ｃ Ｈ Ｏ Ｎ Ｐ 含P；9－10％ 用于定量 嘧啶: 2、戊糖(ribose) 3、核苷（ribonucleoside) 嘌呤碱N-9或嘧啶碱N-1与核糖或脱氧核 C-1′通过糖苷键相连形成核苷或脱氧核苷。 4、核苷酸 （nucleotide） 核苷（或脱氧核苷）与磷酸通过酯键结合构成核苷酸（或脱氧核苷酸）。 ATP(腺苷三磷酸) 环化