第二章 氨基酸和肽.ppt

第二章 氨基酸和肽 2.1氨基酸的结构和分类 2.2氨基酸的特性 2.3氨基酸的特征化学反应 2.4肽 2.5天然存在的活性肽 2.1 氨基酸的结构和分类 2.1.1氨基酸的结构 2.1.2氨基酸分类 2.1.1 氨基酸的结构 如果侧链基团R不是H，不对称的α碳就存在镜像立体异构体 立体异构体：分子式相同，但分子中的原子空间排列不同。 旋光异构体 D，L构型 主要应用于糖类及有关化合物，以甘油醛为标准，规定右旋构型为D，左旋构型为L。 ? 氨基酸习惯上也用D、L标记。除甘氨酸无旋光性外，α-氨基酸碳原子的构型都是L型。  甘氨酸存在存在镜像异构体吗？ 2.1.2 氨基酸分类 按照氨基酸的侧链结构，可分为三类： 1.脂肪族氨基酸 共15种 （1）侧链是烃链： 连接的都是脂肪族，没有官能团，是疏水的 在蛋白质三维结构中倾向于相互聚集避开水 （2）侧链含有羟基（醇基）： （3）侧链含硫原子： 二硫键对维持蛋白质的高级结构有重要意义。 半胱氨酸也经常出现在蛋白质的活性中心里。 甲硫氨酸可作为通用甲基供体，参与多种分子的甲基化反应。 （4）侧链含有羧基（酸性基团）： （5）侧链含酰胺基： （6）侧链显碱性： 2. 芳香族氨基酸 3. 杂环氨基酸 色氨酸(Trp, W) 组氨酸(His，H) 脯氨酸(Pro，P) 色氨酸含苯环， 有紫外吸收(280nm)。 基本氨基酸也可按侧链极性分类： 非极性氨基酸：Gly,Ala, Val, Leu, Ile, Phe, Pro共七种 极性不带电荷： Trp, Met, Ser, Thr, Cys, Asn, Gln, Tyr共八种 带正电荷：Arg, Lys, His 带负电荷：Asp, Glu 必需氨基酸、非必需氨基酸 不常见的蛋白质氨基酸 某些蛋白质中含有一些不常见的氨基酸，它们是基本氨基酸在蛋白质合成以后经羟化、羧化、甲基化等修饰衍生而来的。也叫稀有氨基酸或特殊氨基酸。 如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸等。羟脯氨酸和羟赖氨酸在胶原和弹性蛋白中含量较多。 在甲状腺素中还有3,5-二碘酪氨酸。 非蛋白质氨基酸 自然界中还有150多种不参与构成蛋白质的氨基酸,它们大多是基本氨基酸的衍生物，也有一些是D-氨基酸或β、γ、δ-氨基酸,这些氨基酸中有些是重要的代谢物前体或中间产物，如： 瓜氨酸和鸟氨酸是合成精氨酸的中间产物 β-丙氨酸是遍多酸（泛酸，辅酶A前体）的前体 γ-氨基丁酸是传递神经冲动的化学介质 2.2 氨基酸的特性 1.溶解性 除胱氨酸和酪氨酸外，都能溶于水中。脯氨酸和羟脯氨酸还能溶于乙醇或乙醚中。 α-氨基酸都是白色晶体，每种氨基酸都有特殊的结晶形状，可以用来鉴别各种氨基酸。 2. 旋光性 除甘氨酸外，α-氨基酸都有旋光性，α-碳原子具有手性。 从蛋白质水解得到的氨基酸都是L-型。 苏氨酸和异亮氨酸有两个手性碳原子。 在生物体内特别是细菌中，D-氨基酸也存在，如细菌的细胞壁和某些抗菌素中都含有D-氨基酸。 3. 酸碱性 氨基酸分子中既含有氨基又含有羧基，在生理条件以兼性离子（偶极离子）的形式存在。 Bronsted-lowry的酸碱质子理论： 酸是质子H+的供体 碱是质子的受体 HA A-+H+ 酸 碱 质子 以甘氨酸为例 以甘氨酸为例： 当氨基酸分子所带的净电荷为零时的pH称为氨基酸的等电点(pI)。 等电点的值是它在等电点前后的两个pK’值的算术平均值。 氨基酸可作为缓冲溶液，在pK’处的缓冲能力最强，pI处的缓冲能力最弱。 以谷氨酸解离过程为例 赖氨酸为例 小结 带电状态判断： pI-pH0: 带负电 pI-pH0: 带正电 pI-pH=0: 不带电 5.紫外吸收 三个带苯环的氨基酸有紫外吸收， 苯丙氨酸Phe: 257nm,ε=200 酪氨酸Tyr: 275nm,ε=1400 色氨酸Trp: 280nm,ε=5600 通常蛋白质的紫外吸收主要是后两个氨基酸决定的。 2.3 氨基酸的特征化学反应 2.3.1 氨基的反应 （1）酰化 氨基可与酰化试剂，如酰氯或酸酐在碱性溶液中反应，生成酰胺 该反应在多肽合成中可用于保护氨基 （2）与亚硝酸作用 氨基酸在室温下与亚硝酸反应，脱氨，生成羟基羧酸和氮气 因为伯胺都有这个反应，所以赖氨酸的侧链氨基也能反应，但速度较慢 常用于蛋白质的化学修饰、水解程度测定及氨基酸的定量 （3）与醛反应 氨基酸的α-氨基能与醛类物质反应，生成西佛碱-C=N-。西佛碱是氨