第七章 细胞骨架 细胞生物学课件.ppt

内容提要 细胞骨架导论 微丝 微管 中间纤维 细胞骨架导论 细胞骨架（cytoskeleton）是指真核细胞中的蛋白纤维网络结构。 发现较晚，主要是因为一般电镜制样采用低温（0-4℃）固定，而细胞骨架会在低温下解聚。直到20 世纪60 年代后，采用戊二醛常温固定，才逐渐认识到细胞骨架的客观存在。 细胞骨架导论 细胞骨架不仅在维持细胞形态，承受外力、保持细胞内部结构的有序性方面起重要作用，而且还参与许多重要的生命活动。 如：在细胞分裂中细胞骨架牵引染色体分离，在细胞物质运输中，各类小泡和细胞器可沿着细胞骨架定向转运；在肌肉细胞中，细胞骨架和它的结合蛋白组成动力系统；在白细胞的迁移、精子的游动、神经细胞轴突和树突的伸展等方面都与细胞骨架有关。另外，在植物细胞中细胞骨架指导细胞壁的合成。 细胞骨架导论 细胞骨架由微丝、微管和中间纤维构成。 微丝：确定细胞表面特征，使细胞能够运动和收缩。 微管：确定膜性细胞器的位置和作为膜泡运输的导轨。 中间纤维：使细胞具有张力和抗剪切力。 微丝、微管和中间纤维位于细胞质中，又称胞质骨架，它们均由单体蛋白以较弱的非共价键结合在一起，构成纤维型多聚体，很容易进行组装和去组装，这正是实现其功能所必需的特点。 第一节 微 丝 微丝（microfilament，MF）是由肌动蛋白组成的直径约7nm 的骨架纤维，又称肌动蛋白纤维。 微丝和它的结合蛋白以及肌球蛋白三者构成化学机械系统，利用化学能产生机械运动。 第一节：微 丝 一、分子结构 肌动蛋白纤维是由两条线性排列的肌动蛋白链形成的螺旋，状如双线捻成的绳子，肌动蛋白的单体为球形分子，称为球形肌动蛋白，它的多聚体称为纤维形肌动蛋白。 第一节：微 丝 根据等电点的不同可将高等动物细胞内的肌动蛋白分为3 类，α 分布于各种肌肉细胞中，β 和γ 分布于肌细胞和非肌细胞中。 肌动蛋白在进化上高度保守 。 在适宜的温度，存在ATP、K+、Mg2+离子的条件下，肌动蛋白单体可自组装为纤维。 微丝具有极性，肌动蛋白单体加到（+）极的速度要比加到（-）极的速度快 。 第一节：微 丝 溶液中ATP-肌动蛋白的浓度也影响组装的速度。当处于临界浓度时，ATP-actin可能继续在（+）端添加、而在（-）端开始分离，表现出一种“踏车”现象。 第一节：微 丝 细胞中微丝参与形成的结构除肌原纤维、微绒毛等属于稳定结构外，其他大都处于动态的组装和去组装过程中，并通过这种方式实现其功能。 细胞松弛素可切断微丝纤维，并结合在微丝末端抑制肌动蛋白加合到微丝纤维上，特异性的抑制微丝功能。鬼笔环肽与微丝能够特异性的结合，使微丝纤维稳定而抑制其功能。荧光标记的鬼笔环肽可特异性的显示微丝。 第一节：微 丝 二、微丝结合蛋白 1．核化蛋白：核化是纤维组装的第一步，即几个蛋白单体先组装成多聚体，然后其它单体继续添加形成长纤维分子。 2．单体隐蔽蛋白：与其它蛋白结合，构成一个隐蔽的蛋白库。只有当细胞需要组装纤维的时候这些可溶性肌动蛋白才被释放出来。 3．封端蛋白：作用是调节肌动蛋白纤维的长度，结合在（+）或（-）极形成“帽子”，阻止其它单体添加。 4．单体聚合蛋白：可将结合的单体安装到纤维上。 第一节：微 丝 5．微丝解聚蛋白：使微丝去组装。这种蛋白在微丝快速组装和去组装的结构中具有重要的作用，涉及细胞的移动、内吞和胞质分裂。 6．交联蛋白：每一种蛋白含有2 至多个微丝结合部位，因此可以将2 至多条纤维联系在一起 形成纤维束或网络。 7．纤维切断蛋白：此类蛋白能结合在微丝中部，将微丝切断。 8．膜结合蛋白：可将肌动蛋白纤维连接在膜上，参与构成粘合带。 第一节：微 丝 四、微丝的功能 微丝除参与形成肌原纤维外还具有以下功能： 形成应力纤维：在体内应力纤维使细胞具有抗剪切力。 形成微绒毛： 细胞的变形运动 顶体反应 其他功能：如细胞器运动、质膜的流动性、胞质环流均与微丝的活动有关，抑制微丝的药物（细胞松弛素）可增强膜的流动、破坏胞质环流。 第二节 微 管 微管在胞质中形成网络结构，作为运输路轨并起支撑作用。微管是由微管蛋白组成的管状结构，对低温、高压和秋水仙素敏感。 一、分子结构 微管是由13 条原纤维构成的中空管状结构，直径22~25nm。每一条原纤维由微管蛋白二聚体线性排列而成。微管蛋白二聚体由结构相似的α和β球蛋白构成，两种亚基均可结合GTP。 第二节：微 管 微管具有极性，微管蛋白在（+）极的添加速度高于（-）极。大多数微管纤维处于动态的组装和去组装状态，这是实现其功能所必需的过程（如纺锤体）。 第二节：微 管 秋水仙素结合的微管蛋白可加合到微管上，但阻止其他微管蛋白单体继续添加，从而破坏纺锤体结构，长春花碱具有类似的功能。 紫杉酚，能促进微管的装配，并使已形成