第二章 酶学2013.zj.ppt

E+S P+ E ES 能量水平 反应过程 ?G ?E1 ?E2 酶（E）与底物（S）结合生成不稳定的中间物（ES），再分解成产物（P）并释放出酶，使反应沿一个低活化能的途径进行，降低反应所需活化能，所以能加快反应速度。 (一)锁 钥 学 说 二 酶为什么具有高度专一性 锁钥学说：(受到质疑，不能自圆其说) 认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样 该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状. ( 二) 诱导契合学说 第五节 影响酶促反应速度的因素 是研究酶促反应速度以及各种条件下对酶反应速度的影响.又叫酶促反应动力学. 前提条件：当酶浓度﹝E﹞一定、其他条件不变。在低底物浓度时, 反应速度与底物浓度成正比。 底物浓度增大与速度的增加不成正比,呈正相关。 当底物浓度达到一定值，几乎所有的酶都与底物结合后，反应速度达到最大值（Vmax），此时再增加底物浓度，反应速度不再增加，为一水平直线。 一 底物浓度对酶促反应速度的影响 (一)V-S曲线 1913年，德国化学家Michaelis(米歇埃利斯）和Menten（门滕）根据中间产物学说对酶促反映的动力学进行研究，推导出了表示整个反应中底物浓度和反应速度关系的著名公式，称为米氏方程。 Km — 米氏常数 Vmax — 最大反应速度 （二）米氏方程 Km等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，即当V=Vm/2时，【S】=Km,单位为mol/l。Km是酶极为重要的动力学参数，当PH、温度、离子强度不变时，Km是恒定的。 二 pH 的影响(酸碱度的影响) 在一定的pH 下, 酶具有最大的催化活性,通常称此pH 为最适 pH。大多酶的最适PH值5-8;动物最适PH6.5-8,植物和微生物最适PH4.5-6.5 pH v 最适pH pH稳定性：在一定pH范围内酶是稳定的 pH对酶作用的影响机 1.环境过酸、过碱使酶变性失活； 2.影响酶活性基团的解离； 3.影响底物的解离。 三 温度的影响 一方面是温度升高,酶促反应速度加快。 另一方面,温度升高,酶的高级结构将发生变化或变性，导致酶活性降低甚至丧失。 因此大多数酶都有一个最适温度。 在最适温度条件下,反应速度最大。动物最适温度35-45度C;植物40-55度C;大部分酶在60度C以上即变性失活. 高温两种不同影响：1.温度升高，反应速度加快；2.温度升高，酶热变性速度加快。 T v 最适温度 低温影响：1.温度降低，酶活性降低 2.温度过低,酶无活性但不变性 四 酶浓度对酶促反应速度的影响 当[S]＞＞[E]，酶可被底物饱和的情况下，反应速度与酶浓度成正比。 0 V [E] 酶浓度对反应速度的影响 五 激活剂对酶作用的影响 凡能提高酶活性的物质都是酶的激活剂。如Cl-是唾液淀粉酶的激活剂。 金属离子：K+、Na+、 Mg2+、Cu2+、Mn2+、Zn2+、Se3+ Co2+、Fe2+ 阴离子： Cl-、Br 有机分子 还原剂：抗坏血酸、半胱氨酸、谷胱甘肽 金属螯合剂：EDTA - 这些离子可与酶分子上的氨基酸侧链基团结合，可能是酶活性部位的组成部分，也可能作为辅酶或辅基的一个组成部分起作用 一般情况下，一种激活剂对某种酶是激活剂，而对另一种酶则起抑制作用； 对于同一种酶，不同激活剂浓度会产生不同的作用。 应用激活剂时应注意 六 抑制剂对酶活性的影响 使酶的活性降低或丧失的现象，称为酶的抑制作用。 能够引起酶的抑制作用的物质则称为抑制剂。　 酶的抑制剂一般具备两个方面的特点： a.选择性:一种抑制剂只能对一种或一类酶产生抑制作用. b.能够与酶以非共价或共价的方式形成比较稳定的复合体或结合物,但不引起酶蛋白变性. 抑制剂类型和特点 竞争性抑制剂 （二）可逆抑制剂 非竞争性抑制剂 反竞争性抑制剂 （一）不可逆抑制剂 抑制剂与酶的必需基团以共价键结合，引起酶活性丧失，不能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而使酶复活。 （一）不可逆抑制  抑制剂作用于酶分子中的一类或几类基团，这些基团中包含了必需基团，因而引起酶失活。 类型： （二） 可逆抑