第六章酶(中医).ppt

Enzyme;酶的概念;一、 酶的分子组成;*各部分在催化反应中的作用;金属离子的作用;小分子有机化合物在催化中的作用 ;二、酶的命名与分类;一些酶的命名举例;(二) 酶的分类 1.氧化还原酶类(oxidoreductases) 2.转移酶类 (transferases ) 3.水解酶类 (hydrolases) 4.裂解酶类 (lyases) 5.异构酶类( isomerases) 6.合成酶类 (ligases, synthetases);第二节酶催化作用的特点The Characteristic of Enzyme-Catalyzed Reaction ;酶与一般催化剂的共同点 在反应前后没有质和量的变化； 只能催化热力学允许的化学反应； 只能加速可逆反应的进程，而不改变反应的平衡点。;（一）酶促反应具有极高的效率 ;反应总能量改变 ;一种酶仅作用于一种或一类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物。酶的这种特性称为酶的特异性或专一性。;根据酶对其底物结构选择的严格程度不同，酶的特异性可大致分为以下3种类型：;（三）酶促反应的可调节性;第三节酶的分子结构与功能The Molecular Structure and Function of Enzyme ;一、酶的活性中心;或称活性部位(active site)，指必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。;活性中心内的必需基团;;;;; 酶原激活的机理;赖; 酶原激活的生理意义;;　　凝血酶原时间（PT）延长揭示肝脏合成各种凝血因子的能力降低。肝脏是血液凝血因子的主要场所，当凝血酶原活动度降低时，常反映肝细胞的损害程度，常引起出血、淤血等临床表现。; ;（一）变构酶;变构酶常为多个亚基构成的寡聚体，具有协同效应 ;（二） 酶的化学修饰调节; 酶的磷酸化与脱磷酸化 ;酶含量的调节;五、酶催化的作用机理;;酶 的 诱 导 契 合 动 画;;酶与底物的结合不是锁与钥匙式(lock and key theory)的机械关系，而是在相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。 酶的构象改变有利于底物的结合；底物在酶的诱导下也发生变形，处于不稳定的过渡态;己糖激酶与D-葡萄糖经诱导契合生成复合物;（二）酶促反应的机理;第四节 酶促反应动力学 Kinetics of Enzyme-Catalyzed Reaction ;概念 研究各种因素对酶促反应速度的影响，并加以定量的阐述。 影响因素包括有 酶浓度、底物浓度、pH、温度、 抑制剂、激活剂等。;一、底物浓度对反应速度的影响;;;当底物浓度高达一定程度;（一）米－曼氏方程式;;米－曼氏方程式推导基于两个假设： E与S形成ES复合物的反应是快速平衡反应，而ES分解为E及P的反应为慢反应，反应速度取决于慢反应即 V＝k3[ES]。 (1) S的总浓度远远大于E的总浓度，因此在反应的初始阶段，S的浓度可认为不变即[S]＝[St]。 ;推导过程;当底物浓度很高，将酶的活性中心全部饱和时，即[Et]＝[ES]，反应达最大速度 Vmax＝K3[ES]＝K3[Et] (5);当反应速度为最大反应速度一半时;（二）Km的意义; Vmax 定义：Vm是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度成正比。;定义 — 当酶被底物充分饱和时，单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。 意义 — 可用来比较每单位酶的催化能力。 ;（三）Ｋm值与Ｖmax值的测定;2. Hanes作图法;二、酶浓度对反应速度的影响;双重影响 温度升高，酶促反应速度升高；由于酶的本质是蛋白质，温度升高，可引起酶的变性，从而反应速度降低 。 ;四、 pH对反应速度的影响;五、激活剂对反应速度的影响;六、抑制剂对反应速度的影响; 抑制作用的类型;(一) 不可逆性抑制作用;有机磷化合物;（二） 可逆性抑制作用;１. 竞争性抑制作用;+;;* 举例; 磺胺类药物的抑菌机制 与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶;2. 非竞争性抑制;* 特点;３. 反竞争性抑制;* 特点：;各种可逆性抑制作用的比较 ;第五节酶与医学的关系The Relation of Enzyme and Medicine;酶与医学的关系;临床器官异常可造成血液中酶活性的异常 1.器官损伤，细胞膜通透性升高，酶入血。 2.细胞增殖增快，特定标志酶合成增多，酶入血。 3.器官异常，某些酶合成诱导增强。 4.肝合成障碍，造成某些酶合成下降。;二、酶在临床医学上的应用;三