[农学]大学生物化学.ppt

遗传密码字典 遗传密码的特点 (1)连续性和方向性:两个密码子之间无任何核苷酸加以隔开和重叠，如插入/删除碱基，可发生移码突变.方向5′——3′ 遗传密码的简并性 核糖体的组成 二、肽链合成的起始 蛋白质合成的起始涉及核糖体亚基和起始氨酰tRNA在起始因子的参与下识别mRNA上的起始信号，并组装成起始复合物。 原核生物翻译起始复合物形成 核蛋白体大小亚基分离； mRNA在小亚基定位结合； 起始氨基酰-tRNA的结合； 核蛋白体大亚基结合。 核蛋白体大小亚基分离 mRNA在小亚基定位结合 起始氨基酰tRNA结合到小亚基 核蛋白体大亚基结合形成起始复合物 真核生物翻译起始的特点 核蛋白体是80S； 起始因子种类多； 起始tRNA的Met不需甲酰化； mRNA的5’帽子和3’poly A尾结构与mRNA在核蛋白体就位有关； 起始tRNA先与核蛋白体小亚基结合，然后再结合mRNA 进位 转肽 移位 移位 终止 翻译过程的能量消耗 每个氨基酸活化消耗两个高能磷酸键 氨酰-tRNA进入核糖体A位时需要水解一个GTP； 形成肽键后，核糖体沿mRNA移位水解一个GTP； 每掺入一个氨基酸至少消耗四个高能磷酸键。 蛋白二硫键异构酶 ： 在内质网腔活性很高，可在较大区段肽链中催化错配二硫键断裂并形成正确二硫键连接，最终使蛋白质形成热力学最稳定的天然构象。 3.蛋白质生物合成的抑制剂 四环素族(tetracyclines) 四环素抑制氨酰-tRNA与原核细胞核糖体的结合，从而抑制多种细菌的蛋白质合成。 氯霉素(chloramphenicol) 氯霉素能与原核细胞核糖体的50s亚基结合，阻断肽键的形成。 E位 fMet AA3 EF-Tu GTP 原来在P位的无负荷的tRNA随即离开核糖体，同时一个新的密码子进入空着的A位。 通过以上三步，完成了氨基酸的一轮添加。每延伸一个氨基酸，需要消耗 2 分子GTP→GDP。（进位和移位）而氨基酸活化需消耗2个高能磷酸键，每增加1个氨基酸残基实际消耗4个高能磷酸键. 此过程还需要一些蛋白质因子的参与，称为延长因子（EF）? 随着核糖体在mRNA上从 5→3 方向滑动，新生链从 N端→C端 延伸。mRNA上的核苷酸序列被“翻译”成多肽链上的氨基酸序列 进位 成肽 移位 肽链合成的终止与释放 当核糖体在mRNA上由5→3移动至终止密码子（UAA、UAG、UGA）时，由于没有与之相应的tRNA，终止因子RF进入A位。 1 终止因子使肽酰转移酶的活性转变为水解酶活性 (肽基不再转移到氨酰tRNA上，而是转移给水分子)，从而将肽酰tRNA水解。这样肽链被释放。 2 空载的tRNA也离开核糖体。 3 核糖体的大小亚基解离并离开mRNA。 4 RF RF1识别终止信号UAA和UAG，RF2识别UAA或UGA，RF3可与GTP结合，水解GTP为GDP与磷酸，激活RF1与RF2。 第三节 肽链合成后的折叠与加工 从核蛋白体释放出的新生多肽链不具备蛋白质生物活性，必需经过不同的翻译后复杂加工过程才转变为天然构象的功能蛋白。 蛋白质的折叠是指具有特定一级结构的蛋白质分子形成正确的三维空间结构的过程。目前证明至少两类蛋白质参与体内的折叠过程。统称为助折叠蛋白。 1. 蛋白质的折叠 酶：蛋白质二硫键异构酶(二硫键)和肽酰辅酰顺反异构酶（催化肽脯氨酰之间肽键的旋转反应。） 肽-脯氨酰顺反异构酶： 肽酰-脯氨酰顺反异构酶是蛋白质三维构象形成的限速酶，在肽链合成需形成顺式构型时，可使多肽在各脯氨酸弯折处形成准确折叠。 分子伴侣：细胞内一类能帮助新生肽链正确组装、成熟，自身却不是终产物分子的成分的蛋白质，类似酶但又无酶的专一特征，所以称为分子伴侣。 伴侣素GroEL/GroES系统促进蛋白质折叠过程 伴侣素的主要作用—— 为非自发性折叠蛋白质提供能折叠形成天然空间构象的微环境。 蛋白质的修饰是指蛋白质中氨基酸残基被切除或在氨基酸残基中添加和改变一些基团,从而使多肽链形成具有一定高级结构和生物活性的蛋白质分子的过程。 2. 蛋白质的修饰 核蛋白体的组成 mRNA结合部位： 小亚基由头部、基部和平台组成，平台和头部之间有一个裂缝。大亚基有一个柄、一个中央凸出部和一个脊；大小亚基之间存在一条细沟，用于接纳mRNA；此外，小亚基的16SrRNA可以与mRNA相互作用，从而参与mRNA与核糖体的结合。 ? 3. 核糖体上的活性部位 (1) 结合部位 与tRNA结合部位：有2个 氨酰基部位（A位）—— 新参入的氨酰tRNA的结合部位； 肽基部位 （P位） —— 正在延长的多肽基tRNA的结合