[理学]第二章 酶工程原理.ppt

L-氨基酸的基本结构 3 多肽链的构象 第二节 酶的分类、组成 一、酶的分类 1961年国际生化联合会酶学委员会Enzyme Commission(EC)提出将酶分为6类： （1）氧化还原酶 在体内参与产能、解毒和某些生理活性物质的合成。重要的有各种脱氢酶、氧化酶、过氧化酶等。 （2）转移酶 在体内将某些基团从一个化合物转移到另一个化合物，参与核酸、蛋白质、糖几脂肪的代谢和合成。重要的有酰基转移酶、糖苷基转移酶、含氮基转移酶、磷酸基转移酶、含硫基转移酶等。 （3）水解酶 在体内外起降解作用，也是人类应用最广的酶类。重要的有各种脂肪酶、糖苷酶、肽酶等。水解酶一般不需辅酶。 （4）裂合酶 这类酶可脱去底物上某一基团而留下双键，或可相反地在双键处加入某一基团。它们分别催化C—C、C—O、C—N、C—S、C—X(F,Cl,Br,1)和P—O键。 胰蛋白酶 EC3.4.21.4 3 水解酶 4 水解肽键 21 活性位点有丝氨酸 4 此类第四个 二、酶的组成 ①单体酶，仅有一个活性部位的多肽链构成的酶，分子质量为13-35 ku，为数不多，且都是水解酶； ②寡聚酶，由若干相同或不同亚基结合而组成的酶，亚基一般无活性，必须相互结合才有活性，分子质量为35ku以上到数百万单位； ③多酶复合体，指多种酶进行连续反应的体系。前一个反应产物为后一反应的底物。 仅有少部分酶是由单一蛋白质所组成，而大部分酶则为复合蛋白质，或称全酶，是由蛋白质部分(酶蛋白)和非蛋白质部分所组成，即酶蛋白本身无活性，需要在辅因子存在下才有活性。 第三节 酶作为催化剂的特点 (1)酶催化化学反应条件温和 麦芽糖+ H2O 2葡萄糖 常温，常压，中性pH (2)催化效率高、催化能力强 化学催化剂需要0.1％-l％的量，而酶催化剂只需要10-6-l0-5。 酶加快反应速度可达1017倍。如乙酰胆碱酯酶接近1013倍，丙糖磷酸异构酶为109倍，分支酸变位酶为1.9×106倍，四膜虫核酶接近1011倍。 (3)相容性好，酶催化反应具有广谱性 酶与酶之间的相容性好 可以在同一反应体系中利用多种酶完成序列反应。 酶几乎可以催化所有类型的有机化学反应，这些反应包括：酯类的水解与合成，氨基化反应，内酯化反应，内酰氨化，酐化，环氧化和氰化，烯烃、烷烃、芳烃、醇类、醛类和酮类的氧化还原，加羧基和脱羧基，异构化，酮醇化等。 (4)酶底物具有广泛性 除可作用于天然底物外，还可用于非天然的底物。另外，酶在水相中能起催化作用，还可用于非水相催化。 (5)调节性 酶活性的调节控制主要有下列7种方式： ①酶浓度的调节、 ②激素的调节、 ③共价修饰调节、 ④限制性蛋白水解作用与酶活力调控、 ⑤抑制剂的调节、 ⑥反馈调节、 ⑦金属离子和其他小分子化合物的调节。 (6)酶催化反应的高度选择性，专一性 大多数酶对所作用的底物和催化的反应都是高度专一的。不同的酶专一性程度不同，有些酶专一性很低（键专一性），如肽酶、磷酸（酯）酶、酯酶、可以作用很多底物，只要求化学键相同。 选择性主要体现在三个方面 : ①化学选择性(chemoselectivity) ②区域选择性(regioselectivity)和非对映选择性(diasteroselectivity) ③光学对映选择性(enantioselectivity)， ①化学选择性(chemoselectivity)，主要是指酶只能催化某一类基团或一类化学反应。与化学合成法相比，酶促反应无副反应产物，有利于清洁生产和便于产物的分离纯化。比如酯类的酶法水解过程中根本没有缩醛解离的现象。 ②区域选择性(regioselectivity)和非对映选择性(diasteroselectivity)，由于酶特殊而复杂的空间三维结构，使之能够有区别地催化某一功能基团区域的反应。 ③光学对映选择性(enantioselectivity或chiralselectivity)，由于几乎所有的酶都是由L氨基酸组成的，因此它本身就是一种带有手性的催化剂。从理论上讲，在底物分子中呈现的任何手性特征，都可被酶所识别，但其识别特性取决于酶—底物复合物的结合方式。因此，一个前手性(prochiral)的物质，有可能通过不对称的酶法转化，生成有光学活性的目标产物。而且一种消旋体可被酶以不同的比例拆分成两种光学对映体。 (7)酶有助于环境的可持续性 化学催化剂(如重金属等)对环境造成污染，而酶可降解、无毒、用量少、效率高、专一性好、反应条件温和、反应物生物可降解，使酶具有宽广的工业应用前景。 与酶催化相关的几个概念 (1)酶的活性中心(acti