[农学]蛋白质化学.ppt

第二章细胞的分子结构和基本功能 约60%水分 核酸 人体的分子 生物大分子 蛋白质（包括酶） 约40%固体物质 多糖和脂类 维生素 生物活性小分子 激素 无机盐 核酸和蛋白质是生命的物质基础， 核酸：贮存和传递遗传信息，决定生物的形状。 蛋白质：生物性状的体现者，体内有什么蛋白质就存在起相应的结构和功能，酶是生物催化剂，催化体内各种物质代谢反应。 第一节 生物大分子 、蛋白质化学 （二）蛋白质的分子结构 1.蛋白质的一级结构(primary structure) （2）蛋白质的三级结构(tertiary structure) 蛋白质的三级结构是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。 包括了主链和侧链的构象。 （3）蛋白质的四级结构(quaternary structure) 有两条活两条以上具有独立三级结构的多肽链通过次级键缔合而成更复杂的空间构象。 维持四级结构的力量：主要是疏水作用，氢键和离子键也参与维持四级结构 3.蛋白质结构与功能的关系 各种蛋白质的功能决定于其结构。 结构是功能的物质基础，结构若改变，其功能必随之改变。 （三）蛋白质的重要理化性质 1.蛋白质的两性电离 蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子；净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。蛋白质溶液的pH大于等电点时，该蛋白质颗粒带负电荷，反之则带正电荷 2.蛋白质的胶体性质 蛋白质的分子量可自1万至100万之巨，其分子的颗粒大小可达1—100nm胶粒范围之内，因此具有胶体性质。 稳定蛋白质溶液的因素 水化膜：蛋白质颗粒表面大多为亲水基团，可吸引水分子，使颗粒表面形成一层水化膜，从而阻断蛋白质颗粒的相互聚集，防止溶液中蛋白质的沉淀析出。 同种电荷：在同一pH溶液中，同种蛋白质胶粒表面可带有相同电荷，相互排斥，也可起胶粒稳定的作用。 若去除蛋白质胶粒两个稳定因素，蛋白质极易从溶液中沉淀 3.蛋白质的变性作用 变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质的变性。 蛋白质的变性主要发生二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构的改变。 蛋白质变性后，其溶解度降低，粘度增加，结晶能力消失，生物活性丧失，易被蛋白酶水解 4.蛋白质沉淀 蛋白质变性后，疏水侧链暴露在外，肽链融汇相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出，这一现象被称为蛋白质沉淀。变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀，但并不变性（如蛋白质可溶解于强酸）。 复性(renaturation)：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，有些蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。 5.蛋白质的紫外吸收和呈色反应 蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm波长处有特征性吸收峰。在此波长范围内，蛋白质的OD280与其浓度呈正比关系，因此可作蛋白质定量测定 * 蛋白质 是由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过酰胺键（肽键）缩合而成的，具有较稳定的构象并具有一定生物功能的大分子。 蛋白质的生物学意义 1. 生物体的组成成分 2. 酶 3. 运输 4. 运动 5. 抗体 6. 干扰素 7. 遗传信息的控制 8. 细胞膜的通透性 9. 高等动物的记忆、识别机构 （一）蛋白质的化学组成 C（50~55%） H（6~8%） O（20~23%） N（15~18%） S（0~4%） N的含量平均为16% 每克样品的含氮克数*6.25 *100 =100克样品中蛋白质的含量 1.蛋白质的元素组成 2.蛋白质的基本组成单位 氨基酸 是蛋白质的基本组成单位。从细菌到人类，所有蛋白质都由20种标准氨基酸（20 standard amino acids)组成。 不带电形式 H2