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第二章酶 和维生素(Enzyme vitamin) 一、酶的概念 1.酶的概念 酶是一类由活性细胞产生的具有催化作用和高度专一性的特殊蛋白质。简单说，酶是一类由活性细胞产生的生物催化剂,现在研究发现，有蛋白质和核酸两大类。 二、酶的化学本质及结构功能特点 1.发展史 (1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确立酶是蛋白质的观念，其具有蛋白质的一切性质。 (2)核酶的发现： 1981～1982年，Thomas R.Cech实验发现有催化活性的天然RNA—Ribozyme。 L19 RNA和核糖核酸酶P的RNA组分具有酶活性是两个最著名的例子。 1955年，发现DNA的催化活性。 (3)抗体酶（abzyme）： 1986年，Richard Lerrur和Peter Schaltz运用单克隆抗体技术制备了具有酶活性的抗体（catalytic antibody）。 第一节、酶的分子结构与功能 蛋白质的结构特点： 一级、二级、三级、四级结构 根据结构不同酶可分为： 单体酶：只有单一的三级结构蛋白质构成。 寡聚酶：由多个（两个以上）具有三级结构的亚基聚合而成。 多酶复合体：由几个功能相关的酶嵌合而成的复合体。 一、酶的分子组成 3.酶的辅因子 酶的辅因子是酶的对热稳定的非蛋白小分子物质部分，其主要作用是作为电子、原子或某些基团的载体参与反应并促进整个催化过程。 (1)传递电子体：如 卟啉铁、铁硫簇； (2)传递氢（递氢体）：如 FMN/FAD、NAD/NADP、C0Q、硫辛酸； (3)传递酰基体：如 C0A、TPP、硫辛酸； (4)传递一碳基团：如 四氢叶酸； (5)传递磷酸基：如 ATP，GTP； (6)其它作用： 转氨基，如 VB6 ；传递CO2，如 生物素。 二、酶的活性中心 (1)活性中心：酶分子中直接和底物结合并起催化反应的空间局限（部位）。 (2)必须基团：酶表现催化活性不可缺少的基团。 亲核性基团：丝氨酸的羟基，半胱氨酸的巯基和组氨酸的咪唑基。 酸碱性基团：门冬氨酸和谷氨酸的羧基，赖氨酸的氨基，酪氨酸的酚羟基，组氨酸的咪唑基和半胱氨酸的巯基等。 三、酶活力单位 酶活力可用单位时间内单位体积中底物的减少量或产物的增加量表示，单位为mol/min等。 酶活力单位的基本定义为：规定条件（最适条件）下一定时间内催化完成一定化学反应量所需的酶量。 据不同情况有几种酶活力单位（activity unit）或又称酶单位（enzyme unit）。 国际单位： 一般用活力单位U（Unit）表示，许多酶活力单位都是以最佳条件或某一固定条件下每分钟催化生成1μmol产物所需要的酶量为一个酶活力单位。 一个“Katal”单位是指在一定条件下1秒钟内转化1mol底物所需的酶量。 Kat和U的换算关系：1 Kat=6×107U，1U=16067n Kat 比活力（specific activity） 酶的比活力是每单位（一般是mg）蛋白质中的酶活力单位数（如：酶单位/mg蛋白），实际应用中也用每单位制剂中含有的酶活力数表示（如：酶单位/mL（液体制剂），酶单位/g（固体制剂）），对同一种酶来讲，比活力愈高则表示酶的纯度越高（含杂质越少），所以比活力是评价酶纯度高低的一个指标。 第二节、酶的分类及命名 一、酶的分类 根据酶促反应性质，分为6类 氧化-还原酶 Oxidoreductase 氧化-还原酶催化氧化-还原反应。 主要包括脱氢酶(Dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。 (2) 转移酶 Transferase 转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。 水解酶 Hydrolase 水解酶催化底物的加水分解反应。 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应 (4) 裂解酶 Lyase 裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或 原子形成双键的反应及其逆反应。 主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。 例如， 延胡索酸水合酶催化的反应。 (5) 异构酶 Isomerase 异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。 (6) 合成酶 Ligase or Synthetase 合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。 A + B + ATP + H-O-H ===