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静态生化总复习 百分制 出勤及课堂回答问题：20分 期末考试：80分 糖类 脂类 蛋白质 酶 核酸 维生素 生物膜的结构与功能 基因工程基础 第一章 糖类 糖 定义：多羟基的醛或酮类化合物及其衍生物。 重点： 单糖结构式:六碳糖和五碳糖。葡萄糖、果糖、核糖。 二糖结构式: 蔗糖、麦芽糖。 定义： 构型：是指一个分子由于分子内各原子特 有的固定空间排列顺序，而使该分 子具有的特定的立体化学形式。 糖苷键：环状单糖的半缩醛羟基与另一个分 子（如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、 胺基发生脱水反应形成的缩醛或缩酮键。 包括O-苷和N-苷。 单糖的旋光性 具有相同化学组成，但是互为镜像，不能重 叠的两类化合物称为一对立体对映体。 天然单糖构型多数是D-型，少数是L-型。 葡萄糖 果糖的结构 单糖性质 还原性 斐林试剂 DNS 常见的二糖 麦芽糖 第二章 脂类 脂类 重点：简单脂 甘油 简单脂： （脂肪） 脂肪酸：结构式 脂类：脂肪酸+醇=酯 第三章 蛋白质 常见氨基酸的结构 人体必需氨基酸：在20种常见氨基酸中有八种氨基酸在人体内不能通过别的物质转化而合成，或者不能足量合成，必须从食物中获取，它们被称为必需氨基酸。这八种必需氨基酸是苏氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、赖氨酸和蛋氨酸。 等电点：蛋白质处于净电荷为零的兼性离子状态时的溶液pH值，用pI表示。 氨基酸化学性质 茚三酮颜色反应：蓝紫色物质在570nm波长下有最大光吸收，在0.5-50μg/mL范围内，氨基酸的含量与吸光度成正比 。 成肽反应： 一个氨基酸的氨基和另一个氨基酸的羧基之间脱水缩合生成的酰胺化合物称为肽，形成的酰胺称为肽键。 离子交换层析 是一种以离子交换剂作为支持物和固定相，以不同pH和离子强度的缓冲液作为流动相的层析技术。 根据引入基团的种类，离子交换树脂分为阳离子交换树脂和阴离子交换树脂。当引入基团是酸性基团，它们在溶液中电离后带负电荷，能和溶液中带正电荷（阳离子）的物质结合，因而称为阳离子交换树脂。 当引入基团是碱性基团，它们在溶液中电离后带正电荷，能和溶液中带负电荷（阴离子）的物质结合，因而称为阴离子交换树脂。 pH3 时，用阳离子交换柱分离，氨基酸洗出的顺序大体上是酸性氨基酸、中性氨基酸，最后是碱性氨基酸。 一级结构：是指共价肽链中的氨基酸顺序。 二级结构：是指肽链的主链借助氢键有规则 的卷曲折叠成沿一维方向具有周期性结构的构象。 三级结构：球状蛋白质在一级结构和二级结 构的基础上，再进行三维多向性盘曲形成近似 球状的构象。 四级结构：是指寡聚蛋白分子中亚基与亚基 在空间上的相互关系和结合方式。 次级键：氢键、疏水相互作用、盐键、范德华力。 血红蛋白的变构作用 变构效应又称别构效应，是指蛋白质与配基结合后构象发生改变，进而使生物活性发生改变的现象。 蛋白质的重要理化性质 蛋白质的胶体性质 蛋白质的两性解离和等电点 蛋白质的变性作用 蛋白质的沉淀作用 蛋白质的颜色反应 蛋白质的变性作用 定义：天然蛋白质分子受到某些理化因素的作用，有序的空间结构被破坏，导致生物活性丧失，并伴随发生理化性质的异常变化被称为变性作用。 特点：蛋白质的变性作用涉及蛋白质二级、三级、四级结构的丧失，但一级结构保持不变，肽键不发生断裂，所以蛋白质变性前后分子量不变。 物理因素：加热、紫外线、超声波、X-射线、高压、表面张力、剧烈振荡、搅拌、研磨，等等。化学因素：酸、碱、有机溶剂、重金属盐、变性剂、去污剂、生物碱试剂，等等。 变性可分成可逆变性和不可逆变性两种， 蛋白质变性过程中，往往发生下列现象： （1）生物活性丧失：蛋白质的生物活性是指蛋白质所具有的酶、激素、抗原与抗体等活性，以及其他的特殊性质如血红蛋白的载氧能力。生物活性丧失是蛋白质变性的主要特征。有时空间结构只有轻微的局部改变，而且这些变化还没有反映到其他物理化学性质上时，生物活性就已经丧失。 （2）物理化学性质的改变：蛋白质变性后，疏水基外露，溶解度降低，分子相互凝集，形成沉淀。 （3）生物化学性质的改变：变性后，易被蛋白水解酶分解。变性蛋白质比天然蛋白质更易受蛋白水解酶作用，这就是熟食易于消化的道理。 蛋白质的沉淀作用 定义：如