[化学]6酶化学.ppt

第六章 酶化学 本章重点： 酶的特性、影响因素 非竞争性抑制 反竞争性抑制 各种可逆性抑制作用的比较 与I结合的组分 E E、ES ES 动力学参数 表观Km Km 增大 不变 减小 最大速度 Vmax 不变 降低 降低 双倒数作图 斜率 Km/Vmax 增大 增大 不变 纵轴截距 1/Vmax 不变 增大 增大 横轴截距 -1/Km 增大 不变 减小 作用特征 无抑制剂 竞争性抑制 非竞争性抑制 反竞争性抑制 一些重要的抑制剂 不可逆抑制剂 有机磷、有机汞、有机砷、重金属盐、 烷化试剂、氰化物、硫化物、一氧化碳、青霉素、等 可逆抑制剂 药物如磺胺类等 抗结核药物异烟肼与维生素PP的化学结构十分相似， 二者有拮抗作用，长期服用可能引起维生素PP缺乏 激活剂的影响 凡能够提高酶活力的物质都称为酶的激活剂 无机阳离子 Na+，K+，NH4+，Mg2+，Ca2+， Zn2+，Cu2+，Mn2+，Fe2+ 无机阴离子 Cl-，S2-，Br-，I-，SO42- 有机分子 谷胱甘肽，半胱，Vc Mg2+ 各种磷酸转移酶 Cu2+ 氧化酶 Fe2+ 过氧化氢酶，铁氧还蛋白酶 Cl- 唾液淀粉酶最强的激活离子 酶作用机制 活化能 普通分子与活化分子的能量差 说明酶为什么能加快反应速度 活化状态 过渡态 中间产物学说（中间络合物） 形成不稳定的中间产物 说明如何降低活化能 诱导契合学说 说明如何形成中间产物 如何完成催化作用 E分子活性中心有一定柔性 另一学说：锁钥学说 （E、S结合前，结构吻合） 使酶具有高催化效率的因素 邻近定向效应 邻近效应与定向排列 正确的立体化学排列 张力和变形 酸碱催化 共价催化 多元催化 表面效应 酶使底物中敏感键产生张力甚至变形，易断 酶的活性中心多为疏水性 可排除水分子对酶和底物功能基团的干扰性吸引或排斥 防止在底物与酶之间形成水化膜 有利于酶与底物的密切接触 金属离子催化 又称亲核催化或亲电子催化 亲核催化剂或亲电子催化剂分别放出电子或汲取电子 并作用于底物的缺电子中心或负电子中心 迅速形成不稳定的共价中间复合物 降低活化能 酶活力的测定及酶分离与纯化 酶活力 酶催化某一化学反应的能力，也成酶活性 酶活力与反应速度 速度大，活力高 活力单位（U） 一定条件下，一定时间内 将一定量的底物转化为产物所需的酶量 比活力 又称比活性，每单位质量样品中的酶活力 必活力（纯度）=活力单位数/mg蛋白（N） =总活力单位数/总蛋白（N） 酶活力测定方法 酶分离与纯化 方法：同蛋白质 制备：注意活性 几个名词 调节酶 诱导酶 单体酶 只有一条链，全为水解酶 寡聚酶 由几个或多个亚基组成 亚基之间以非共价键结合 大多为糖代谢酶 多酶复合体（物） 几个酶嵌合而成的复合物 一般由2-6个功能相关的酶组成 同功酶 多功能酶 酶的调节 改变酶的活性与含量是体内对酶调节的主要方式 酶活性的调节 酶原与酶原的激活 变构酶 体内一些代谢物可以与某些酶分子活性中心外的 某一部位可逆地结合， 使酶发生变构并改变其催化活性 此结合部位称为变构部位 或调节部位 受变构调节的酶称做变构酶 变构激活效应 某效应剂引起的协同效应使酶对底物的亲和力增加， 从而加快反应速度 变构酶反应速度与底物浓度的动力学曲线不服从米式方程 变构酶特点 寡聚酶 一般位于代谢反应第一步 效应物一般是小分子 具协同效应 不服从米氏方程 酶的共价修饰调节 酶蛋白肽链上的一些基团 可与某种化学基团发生可逆的共价结合 从而改变酶的活性 详细内容见糖代谢一章 同工酶 催化的化学反应相同， 而酶蛋白的分子结构、理化性质 乃至免疫学性质不同的一组酶 乳酸脱氢酶 四聚体酶 组成五种同工酶 人体各组织器官中LDH同工酶的分布 1 1 56 41 2 15 5 5 4 1 4 27 27 5 25 - 25 22 4 16 11 21 15 30 50 40 44 29 28 4 7 36 20 15 25 25 67 52 2 4 42 10 30 10 5 心 肌 肾 肝 骨骼肌 红细胞 肺 胰 腺 脾