[工学]6-酶-6.ppt

第五章 酶 Enzyme 思考题 酶的定义 酶和一般催化剂的异同点 酶的组成和分类 酶的结构和功能 酶的催化特性 目标和基本要求： 1.掌握的定义和催化特性。 2.掌握酶的化学本质及其组成。 3.熟悉酶的命名和分类。 4.掌握酶的专一性。 5.了解酶的作用机制 6. 了解酶作用的动力学特性 第一节 酶是生物催化剂 酶的生物学意义 酶的定义：酶是生物体内一类具有催化活性和特定空间构象的生物大分子，包括蛋白质和核酸。 生物体内的很多化学反应都是在酶的催化下进行的。 酶和一般催化剂的异同点 共同点： 催化或加速热力学上可进行的反应，不改变平衡常数，酶在反应前后不发生变化。 不同点： 酶是生物大分子，作用环境温和 酶的催化能力强 酶的催化具有高度专一性 酶的催化活性受到调节 酶催化特异的化学反应 酶作用的专一性 立体化学专一性 几何异构, 旋光异构，构象异构 非立体化学专一性 键专一性 基团专一性 绝对专一性 酶的命名和分类 国际酶学委员会(I.E.C)规定，按酶促反应的性质，可把酶分成六大类： 1.氧化还原酶类(oxidoreductases)：指催化底物进行氧化还原反应的酶类。例如，乳酸脱氢酶、琥珀酸脱氢酶、细胞色素氧化酶、过氧化氢酶等。 2.转移酶类(transferases)：指催化底物之间进行某些基团的转移或交换的酶类。如转甲基酶、转氨酸、己糖激酶、磷酸化酶等。 3.水解酶类(hydrolases)：指催化底物发生水解反应的酶类。例如、淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶、磷酸酶等。 4.裂解酶类(lyases)：指催化一个底物分解为两个化合物或两个化合物合成为一个化合物的酶类。例如柠檬酸合成酶、醛缩酶等。 5.异构酶类(isomerases)：指催化各种同分异构体之间相互转化的酶类。例如，磷酸丙糖异构酶、消旋酶等。 6.合成酶类(连接酶类，ligases)：指催化两分子底物合成为一分子化合物，同时还必须偶联有ATP的磷酸键断裂的酶类。例如，谷氨酰胺合成酶、氨基酸：tRNA连接酶等。 （一）习惯命名法 （二）国际系统命名法 国际系统分类法及酶的编号 每种酶地编号由4个数字组成，中间用“.”隔开，分别代表大类.亚类.亚亚类.序号，如：EC1.2.3.2是黄嘌啉氧化还原酶的编号。 EC号的第一个数字 1. oxidoreductase 氧化还原酶类 2. transferase 转移酶类 3. hydrolase 水解酶类 4. lyase 裂合酶类 5. isomerase 异构酶类 6. ligase/synthetase 连接酶类 例如对催化下列反应酶的命名： ATP + D—葡萄糖 ——→ ADP + D—葡萄糖-6-磷酸 该酶的正式系统命名是：ATP：葡萄糖磷酸转移酶，表示该酶催化从ATP中转移一个磷酸到葡萄糖分子上的反应。它的分类编号是：E.C.2.7.1.1；E.C代表按国际酶学委员会规定的命名，第1个数字(2)代表酶的分类名称(转移酶类)，第2个数字(7)代表亚类(磷酸转移酶类)，第3个数字(1)代表亚亚类(以羟基作为受体的磷酸转移酶类)，第4个数字(1)代表该酶在亚-亚类中的排号(D葡萄糖作为磷酸基的受体)。 酶的分类 1，氧化还原酶类 2，转移酶类 3，水解酶类 4，裂合酶类 5，异构酶类 6，连接酶类 第二节 酶的结构和功能 酶的化学组成 简单酶 由简单蛋白质构成的单纯酶分子。如水解酶类 结合酶 结构中除含有蛋白质外，还含有非蛋白质部分，即辅助因子。如大多氧化还原酶类。 酶的辅助因子 辅酶或辅基在酶催化中的作用 辅酶与辅基的主要生理功用： 1. 运载氢原子或电子，参与氧化还原反应。 2. 运载反应基团，如酰基、氨基、烷基、羧基及一碳单位等，参与基团转移。 金属离子的作用 1. 稳定构象：稳定酶蛋白催化活性所必需的分子构象； 2. 构成酶的活性中心：作为酶的活性中心的组成成分，参与构成酶的活性中心； 3. 连接作用：作为桥梁，将底物分子与酶蛋白螯合起来。 4. 通过自身的氧化还原传递电子。 5. 利用离子的电荷影响酶的活性。 酶的结构 酶的活性中心和必须基团 酶分子上具有一定空间构象的部位，该部位化学基团集中，直接参与将底物转变为产物的反应过程，这一部位就称为酶的活性中心(active center)。 酶活性中心与酶作用的专一性 空间结构与酶的催化活性 酶原的激活 酶原的