[理化生]第二课 蛋白质化学.ppt

1.5.1.一 级 结 构（ 线 性 结 构） 蛋 白 质 的 一 级 结 构 (primary structure) 指 它 的 氨 基 酸 序 列 。 二 硫 键 2.空 间 结 构（ 又 称 构 象） 构象是由于分子中存在可自由旋转的原子，形成的分子空间特殊的结构状态。 肽 键 多肽链＝通过可 旋转的α- 碳 原 子连接的酰胺平面链 4.?凸起:是一种小的非重复序列,能单独存在,但大多数为反平行?折叠中的一种不规则情况。也可以认为是?折叠链中额外插入一个残基引起的。 5. 无规卷曲:没有一定规律的松散的肽链结构 超二级结构 超二级结构：是指若干相邻的二级结构中的构象单元彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体。如???，???，??，??等。 电子显微镜下的人体头发 3. 蛋白质的三级结构 三级结构是指多肽链上包括主链和侧链在内的所有原子在三维空间内的分布。　　三级结构的一个重要特点是在一级结构上离得远的氨基酸残基在三级结构中可以靠的很近，它们的侧链可以发生相互作用。三级结构主要是靠氨基酸残基侧链之间的非共价相互作用（主要是疏水作用）维持稳定的，此外二硫键也是稳定三级结构的力。 A.三级结构中的作用力 包括二硫键、氢键、盐键、疏水作用力、范德华力 氢键-侧链间形成 范德华力（分子间作用力，受彼此距离影响） 疏水键 -“非极性基团被极性水分子排挤相互聚拢”作用力。 键 能 肽键 二硫键 离子键 氢键 疏水键 范德华力 4.四级结构 2、分子病  分子病是一种遗传性疾病。是指：由于DNA分子上的基因突变，而合成了失去正常生物活性的异常蛋白质，或是丢失某种蛋白质，从而影响了机体正常的生理功能而产生的疾病。 正常细胞 镰刀形细胞 正常型 Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Lys β链 谷氨酸 镰刀型 Val-His-Leu-Thr-Pro-Val-Lys β链 缬氨酸 谷A（极性） 缬A（非极性） (了解)由于缬氨酸上的非极性基团与相邻非极性基团间在疏水力作用下相互靠拢，并引发所在链扭曲为束状，整个蛋白质由球状变为镰刀形，与氧结合功能丧失， 导致病人窒息甚至死亡。 肌红蛋白 血红蛋白α 血红蛋白β 氨基酸序列大不相同，功能相似（载氧），结构相似 结构决定功能 2.2.5 蛋白质构象与功能的关系 别构现象 外因通过改变蛋白质构象引起蛋白质功能变化的现象。 血红蛋白 2.6 蛋白质的性质与分离分析技术 2.6.1 蛋白质的性质 蛋白质的相对分子质量 一般在一万至一百万（1道尔顿＝1×C12绝对质量/12≈1.66×10-27千克）之间 常用的测定方法有渗透压法、超离心法、凝胶过滤法、电泳、生物质谱法等。 蛋白质的变性-功能丧失 提问：分子本质？ 答案：二、三、四级空间结构被破坏 扭曲变伸展（31年我国科学家吴宪教授首次提出） （一级结构完好） 一级结构破坏-降解 A.现象： 失活 B.变性因素： a.物理因素—— 加热（70~100℃）、剧烈振荡或搅拌 例如 卤水（少量MgCl2）点豆腐、煎炒烹炸 紫外线、X射线、超声波 例如 皮肤粗糙、白内障、杀菌 b.化学因素—— 强酸、强碱、尿素、胍、去污剂、甲醛、重金属盐、三氯醋酸、磷钨酸、苦味酸、浓乙醇。 例如 胃酸、硫酸铜杀菌、烈酒 C.机理 变性因素破坏了维持蛋白质空间结构的各种次级键。 重金属——与-SH生成不溶性的硫化物 浓乙醇、去污剂——破坏疏水作用力 蛋白质复性-恢复活性 去除变性因素后，变性蛋白恢复原来的空间结构，恢复生物活性的现象。 本质—一级结构决定高级结构 提问：是否所有的蛋白质变性都是可逆的？为什么？ 理论上可以，但很难使外界因素完全复原 （5）蛋白质的沉淀反应 加高浓度的盐 加有机溶剂 加重金属盐类 加某些酸类 加热 （6）蛋白质的颜色反应 反应 试剂 颜色 反应基团 双缩脲反应 NaOH,稀CuSO4 紫红色 2个以上肽键 Folin酚试剂反应 磷钨酸-钼酸