[生物学]cha5 蛋白质.ppt

第一节 引言 蛋白质在生物体系中起着核心作用 病毒、细菌、激素、植物和动物细胞原生质都是以蛋白质为基础的 酶是蛋白质 蛋白质功能和化学组成有关 由20种氨基酸(amino acid)构成的聚合物 蛋白质的元素分析 C 50～55% H 6～ 7% O 20～23% N 12～19%（16%， ×6.25 ） S 0.2～3.0% 蛋白质的分类 根据组成分类 简单蛋白质（homoproteins） 在细胞中未经酶催化改性的蛋白质 结合蛋白质（conjugated proteins） 或杂蛋白质（heteroproteins） 经过酶催化改性或与非蛋白质组分复合的 非蛋白质组分称为辅基 结合蛋白质包括： 核蛋白（核蛋白体） 糖蛋白（卵清蛋白、κ-酪蛋白） 磷蛋白（α-和β-酪蛋白、激酶、磷酸化酶） 脂蛋白（蛋黄蛋白质、几种肌浆蛋白质） 金属蛋白（血红蛋白、肌红蛋白和几种酶） 球蛋白(globular) 以球状或椭圆状存在的蛋白质 由多肽链自身折叠而造成 纤维状蛋白（棒状分子）(fibrous) 含有相互缠绕的多肽链 蛋白质的生物功能 酶催化 结构蛋白 收缩蛋白（肌球蛋白、肌动蛋白、微管蛋白） 激素（胰岛素、生长激素） 传递蛋白（血清蛋白、铁传递蛋白、血红蛋白） 抗体（免疫球蛋白） 贮藏蛋白（蛋清蛋白、种子蛋白） 保护蛋白（毒素和过敏素） 第二节 氨基酸的物理化学性质 一、氨基酸的一般性质 （一）一般结构和分类 ?－氨基酸是组成蛋白质的最基本单位? 据其分子结构分为六类 中性氨基酸 一氨基，一羧基 Ala(丙), Gly(甘), Val(缬), Leu(亮), Ile(异亮) 酸性氨基酸 一氨基，二羧基 Asp(天), Glu(谷) 碱性氨基酸 二氨基，一羧基 Arg(精), Lys(赖), His(组) 含羟氨基酸 一氨基，一羧基，一羟基 Ser(丝), Thr(苏) 含硫氨基酸 一氨基，一羧基，一巯基 Cys(半), Met(蛋) 含环氨基酸 一氨基，一羧基，一环 Phe(苯), Pro(脯), Trp(色), Tyr(酪) 按侧链基团R的极性分为四类 非极性氨基酸或疏水性氨基酸 脂肪族（Ala，Ile，Leu，Val） 芳香族侧链的氨基酸(Phe,Trp)是疏水的 不带电荷的极性氨基酸 侧链与水结合形成氢键，Ser,Thr,Cys 在pH7时带正电荷的极性氨基酸 碱性氨基酸，Lys,Arg,His(略带） 在pH7时带负电荷的极性氨基酸 酸性氨基酸， Asp,Glu 碱性和酸性氨基酸具有很强的亲水性 必需氨基酸 有些氨基酸，机体合成不足，必需从食物或饲料中供给，如果食物或饲料中缺乏这些氨基酸，就会影响机体的正常生长和健康。 人体必需氨基酸有Lys，Phe, Val, Met, Thr, Trp, Leu及Ile八种，此外，His对于婴儿的营养也是必需的。 （二）氨基酸的立体化学 除甘氨酸外都具有旋光性。 在植物或动物组织的蛋白质水解物中，仅发现Ｌ－型异构体。 （三）氨基酸的酸-碱性质 羧基能电离成COO-和H+；氨基能接受质子，形成铵盐。氨基酸是两性电解质 甘氨酸? 在中性pH范围，?-氨基和? -羧基都处在离子化状态，此时氨基酸分子是偶极离子或两性离子。 偶极离子以电中性状态存在时的pH被称为等电点（isoelectric point, pI）。 （四）氨基酸的疏水性(hydrophobic) 蛋白质在水中的溶解度主要取决于氨基酸组分侧链上极性（带电或不带电）和非极性（疏水）基团的分布。 氨基酸从乙醇(ethanol)转移到水的自由能变化 ΔGt（Et→W）被用来表示氨基酸的疏水性。 ΔGt是一个很大的正值，则说明它的疏水性就很大。 具有大的正的ΔGt的AA侧链 疏水性的 优先选择处在有机相 疏水性AA残基倾向于配置在蛋白质分子的内部 具有负的ΔGt的AA侧链 亲水性的(hydrophilic) 配置在蛋白质分子的表面 （五）氨基酸的光学性质 (optical properties) 芳香族的氨基酸Trp、Tyr和Phe在近紫外区（250-300 nm）吸收光。 Trp和Tyr在紫外区还显示荧光。 氨基酸所处环境的极性影响它们的吸收和荧光性质，因此可以将氨基酸光学性质的变化作为考察蛋白质构象变化的手段。 二、氨基酸的化学反应性 存在于游离氨基酸和蛋白质分子中的反应基团 氨基、羧基、巯基、酚羟基、羟基、硫醚基（Met）、咪唑基和胍基 改变蛋白质和肽亲水-疏水性质或者功能性质 被利用来定量氨基酸和蛋白质分子中特定