暨大生化课件第一章蛋白质化学幻灯片.ppt

在蛋白质二级结构的基础上，侧链基团相互作用，使多肽链进一步折叠卷曲，形成的整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。 蛋白质的三级结构 蛋白质三级结构的形成和稳定主要靠次级键——疏水相互作用，离子键、氢键和范德华力（Van der waals）等。一些蛋白质的三级结构可形成数个结构域，各结构域都有特殊的功能。 蛋白质的三级结构的稳定因素 蛋白质的变性 蛋白质由于受些些物理因素，如加热、高压、搅拌、振荡、紫外线、X射线和超声波等；化学因素，如强酸、强碱、尿素、重金属盐、有机溶剂等的影响，可改变或破坏蛋白质的空间结构，导致蛋白质的理化性质改变或失去生物活性，这种现象称为蛋白质的变性。 蛋白质变性的机理与复性 变性对蛋白质的影响 ①失去生物活性 ②溶解度就减小 ③粘度加大，结晶能力减弱 ④容易被酶水解消化 亚基和四级结构 有些蛋白质分子含有二条或多条肽链，才能完整地表达功能，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基。亚基与亚基之间呈特定的三维空间分布，并以非共价链相连接，蛋白质分子中各亚基的空间分布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。 血红蛋白（ Hemoglobin）的四级结构 蛋白质从一级到四级结构 蛋白质纯化技术之层析与电泳 层析技术 层析技术 电泳技术 双向电泳技术 * 第一章：蛋白质化学（Protein) 了解氨基酸的理化性质，进一步了解和掌握蛋白质的理化性质，了解蛋白质的各级结构。 【教学目的】： 掌握氨基酸是蛋白质的基本组成单位，及其理化性质。 掌握蛋白质的一级、二级、三级、四级结构。蛋白质结构与功能密切相关。 了解蛋白质的理化性质，并初步了解蛋白质分离纯化一些常用方法。 【重点难点】 一：蛋白质是生物体中最重要的功能分子 蛋白质是生物体中最重要的功能分子，几乎在生命的每一个环节都有蛋白分子在发挥作用。 蛋白分子在生物体中发挥催化、结构、运输、防御、调节、信息传递、储存等多种功能。 1：蛋白质复杂多样的生物学功能 催化：生命的运转 结构：支撑生命（上述两种功能最重要） 运输：血红蛋白、脂蛋白等 运动：肌肉、鞭毛、细胞骨架等 防御：抗体、补体、干扰素等 调节：激素、细胞因子、组蛋白等 信息传递：受体、膜上糖蛋白 存储：卵清蛋白、种子发芽等 2 蛋白质—由氨基酸组成的生物高分子 蛋白质的元素组成为C、H、O、N和少量的S为主要构成元素。其中含N量丰富和相对稳定（16％左右，凯氏定氮）是其一显著的特征。 元素组成 氨基酸是组成蛋白质的基本单元 生物体中氨基酸有很多种，但是组成蛋白质的氨基酸（即基本氨基酸）只有20种，其均为Ｌ－α氨基酸（甘氨酸无手性，脯氨酸为α亚氨基酸）。 3 蛋白质分类 根据形状分类： 球形蛋白 纤维状蛋白 简单蛋白（仅由氨基酸组成） 清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白、组蛋白、精蛋白、硬蛋白等 利用溶解性质及化学组成分类 结合蛋白（氨基酸＋非氨基酸部分） 核蛋白、脂蛋白、糖蛋白（粘蛋白）、磷蛋白、血红素蛋白、黄素蛋白、金属蛋白 20种基本氨基酸按中性pH下侧链的理化性质分类 非极性疏水性氨基酸。 极性氨基酸 极性不带电荷氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸 极性氨基酸和非极性氨基酸 二 氨基酸化学 2.1 氨基酸分类 2.3 氨基酸是一种两性电解质 氨基酸滴定曲线 等电点（pI，isoelectric point ) 在某一环境pH溶液中，氨基酸解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，氨基酸所带的正电荷和负电荷相等，净电荷为零，此溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 2.2 氨基酸的化学性质 与亚硝酸反应 酰化反应 烷基化反应 与茚三酮反应 2.4 氨基酸的光学活性 手性和旋光性 三种芳香族氨基酸的紫外光吸收 蛋白质的一 、二、三、 四级结构 蛋白质的一级结构 一级结构及共价结构，指组成蛋白质的氨基酸的连接方式和排列顺序。 蛋白质中氨基酸之间主要连接共价健为肽键 二硫键 蛋白质一级结构测定 Edman 法测定氨基酸序列（苯异硫氰法） 蛋白质二级结构 蛋白质分子主链原子的空间结构。某一段肽链的局部空间结构，也就是该肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。蛋白质二级结构包括α—螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。 蛋白质α螺旋结构 蛋白质α螺旋结构 多肽链的主链围绕中心轴呈有规律的螺旋式上升，螺旋的走向为顺时钟方向，即右手螺旋； 每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54nm，所以每个氨基酸残基上升的高度为0.15nm。 每个肽键的亚氨基氢和第四个肽键的羰基氧形成氢键，以稳固α-螺旋结构； β折叠 多肽链充分伸展，两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列，通