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* 答案： Ala---Ser---Lys---Phe---Gly--- Lys---Met---Asp FDNB 胰凝乳蛋白酶 CNBr 胰蛋白酶 胰蛋白酶 返回 * 第五节、蛋白质的三维结构 本节内容提要： 稳定蛋白质三维结构的作用力 多肽主链折叠的空间限制 二级结构 超二级结构和结构域 三级结构 四级结构 蛋白质结构和功能的关系 * 一、 稳定蛋白质三维结构的作用力 一个蛋白质行使其功能的能力通常是由它的三维结构决定的。三维结构比一级结构更保守。 稳定蛋白质三维结构的作用力主要是一些次级键：氢键、范德华力、疏水作用和盐键（离子键）。 二硫键在稳定某些蛋白质的构象方面也起着重要作用。 * * * （一）氢键 氢键在稳定蛋白质的结构中起着极其重要的作用；是维持二级结构的主要作用力。 * （二）范德华力 就其个别来说很弱；但是范德华力数量大，因此是一种不可忽视的作用力。 其本质是静电引力 * （三）疏水作用 1、疏水相互作用：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用；这些非极性分子（如：一些中性氨基酸残基）在水相环境中具有避开水而相互聚集的倾向。 2、疏水相互作用在稳定蛋白质结构方面占有突出的地位。 * （四）盐键---离子键 对稳定蛋白质分子的构象有一定作用。 带电粒子之间的静电引力 * （五）二硫键 二硫键的形成并不规定多肽链的折叠；但对蛋白质的三维结构起稳定作用。 * 二、多肽主链折叠的空间限制 （一）酰胺平面与α-碳原子的二面角 二面角：在A-B-C-D四原子依次连接的系统中，含A、B、C的平面和含B、C、D的平面之间的夹角。 肽链主链上只有α-碳原子连接的两个键（ C α-C和Cα-N）是纯的单键，能自由旋转。 α-碳是两个相邻酰胺平面的连接点。 酰胺平面是刚性的，但酰胺平面之间的位置可以任意取向。绕Cα-N键轴旋转的二面角（C-N- C α-C）称Φ；绕C α-C键轴旋转的二面角（N- C α-C-N）称Ψ。 （P204） * * （二）二面角的意义 这两个二面角（构象角）可以用来描述多肽链主链的各种可能构象。 理论上， Φ(fai)和Ψ(psi)可在-180°~180°范围内变动；但因空间位阻的存在，不是任意二面角所决定的肽链构象都是立体化学所允许的。 二面角所决定的肽链构象能否存在，主要取决于相邻肽单位中非共价键以及原子之间的接近有无阻碍。 * 三、二级结构（多肽链折叠的规则方式） 蛋白质的二级结构：蛋白质主链折叠产生的、由氢键维系的有规则的构象。 常见的二级结构种类： α螺旋、 β-折叠片、 β-转角和无规卷曲。 * （一） α螺旋（ α-helix） * α -螺旋是蛋白质中最常见、最典型、含量最丰富的二级结构元件。 1、α -螺旋的结构要点： α -螺旋（3.613-螺旋）是一种重复性结构。 （1）每3.6个AA残基螺旋上升一圈，每圈的高度（螺距）为0.54nm。 （2）在同一肽链内相邻的螺圈之间形成氢键，氢键的取向几乎与中心轴平行；氢键是由第n个AA残基的C=O与第n+4个AA 残基的NH之间形成的，氢键封闭环内的原子数为13个。 * （3）直径约为0.5nm；残基的侧链伸向外侧。 （4）蛋白质中的α -螺旋几乎都是右手螺旋，左手螺旋很稀少，右手螺旋比左手螺旋稳定。 * 2、影响α -螺旋形成的因素 肽链能否形成α -螺旋以及形成的α -螺旋是否稳定，与它的AA组成和排列顺序直接相关。 （1）肽链中有脯氨酸，α -螺旋被中断，常被称为“螺旋破坏者”， 原因：脯氨酸的肽键不具有酰胺氢，不能形成链内氢键 （2）R基的大小——空间位阻效应 多聚异亮氨酸由于它的α –碳原子附近有较大的R基，造成空间位阻，不能形成α -螺旋 （3） R基的电荷性质：如多聚赖氨酸的电核变化 * （二）β-折叠片（ β-pleated sheets） * 1、 β-折叠片中的每条多肽链称为β-折叠股，氢键主要是在股间而不是在股内形成。 2、 β-折叠片有平行式（相邻肽链是同向的）和反平行式（相邻肽链是反向的）两种。 3、多肽链呈锯齿状，排列成比较伸展的结构；相邻两个氨基酸残基的轴心距离为0.35nm（反平行式）或0.325nm（平行式）。 4、侧链R基团交替地分布在片层平面的上下方。 * * * （三）β-转角（ β-turn） 1、β-转角：又称β-回折，指蛋白质的多肽链在形成空间构象时经常会出现180 °的回折，回折处的结构就称为β-转角。 2、β-转角一般由四个连续的氨基酸组成，第一个氨基酸的羧基与第四个氨基酸的氨基形成氢键，形成一个紧密的环。 * 3、 β-转角是一种非重复性结构。 4、Gly和