第6-2 酶.ppt

* * 第四节 酶的的作用原理 （一）酶与底物的结合方式 1.中间产物学说 一、酶的专一性及活性部位 2.锁-钥学说 酶(E) 底物（S） E·S 3. 诱导契合学说 S E E S E S (1) 酶有其原来的形状，不一定一开始就是底物的模板。 (2) 底物能诱导酶Pr分子形状发生一定的变化。 (3) 酶分子发生变化后就能与底物互补楔合。 (4) 在酶反应过程中，活性中心构象的变化是可逆的。 （二）活性中心概念： 酶分子上直接参与底物的结合并对其进行催化的区域。 构成：立体结构、其组分的一级结构不连续，如核糖核酸酶活性中心的基团为：His119、His12、 Lys41 基团功能：催化部位 、结合部位 （三）酶活性部位的特点 只是酶分子的一小部分；通过诱导契合形成与底物互补的特定三维结构；通过次级键与底物相互作用；有一定的柔性（邹承鲁的对比研究发现活性部位的柔性比其他部位更强。 二、酶 高效性的 机 理 E +S E?S E ?S* E?P E + P 酶 催 化 过 程 的 构 象 变 化 1. 邻近与定向效应 邻近效应：底物与酶活性中心邻近；底物分子反应基团邻近。 定向效应：活性中心的催化基团须与底物分子的敏感键有合适的位置关系，才易发生催化反应。 邻近与定向的结果：使酶活性部位的底物浓度大大提高。 E S S E 2. 扭曲变形和构象发生变化的催化效应 酶受底物诱导而变形。同时酶使底物中电子云要发生重排，产生电子张力，使敏感键产生“张力”或变形 。 E E S 在这些基团中，咪唑基是最重要的酸碱催化基团，这是因为它在pH时的酸碱强度大，即在生理条件下，一半为酸，一半为碱，第二是释放质子的速度快，其质子结合的半衰期只有10-10秒。 —COOˉ —NH2 —S ˉ —COOH —NH3+ —SH 广义碱性基团（质子受体） 广义酸性基团（质子供体） 3. 酸碱催化： 狭义酸碱：酸 —— H+ 碱 —— OH－ 广义酸碱：酸 — 能释放质子的化合物 碱 — 能接受质子的化合物 4. 共价催化：是指酶在催化过程中，酶与底物形成共价中间复合体的催化方式。 酶分子上可以形成这种复合体的基团有两类，即亲核基团和亲电基团。 亲核基团有组氨酸的咪唑基、半胱氨酸的硫氢基、丝氨酸的羟基，另外还有一些辅助因子， 如TPP、CoA等。 亲电基团有金属离子、—NH3+等 底物中的亲电基团包括磷酰基、酰基和糖基。 酶与底物形成共价键的3个例子，其共同特点是酶的亲核中心X进攻底物的亲电中心。 + — 水环境 + — 疏水环境 5. 疏水微环境： 酶在催化过程中，其活性中心为疏水环境，在这种环境中，电荷之间的作用力远远大于高介电环境，大大加强了酶的催化基团与底物分子间的作用力，因而有利于降低反应活化能。有机物的介电常数为7-10，而水的介电常数为80。 反应活化能：酶降低活化能的方式（形成E·S，经历与一般反应不同的途径）如过氧化氢分解，无催化剂时的活化能为75.31KJ/mol，胶态铂催化为46.02KJ/mol，而过氧化氢酶催化为20.92KJ/mol。活化能的降低提高了酶的催化效率。 ? E ? E ? G S P A*(活化态) 反应过程 自由能 6 降低反应活化能 邻近与定向的结果：使酶活性部位的底物浓度大大提高。 底物敏感键扭曲变形结果： 使敏感键变的更为敏感，有利于断裂。 广义酸碱催化结果：为在近中性pH下酸碱催化创造了条件。通过瞬间向反应物提供质子或从反应物接受质子以稳定过渡态。 第五节 多酶体系和调节酶 一 、多酶体系 1、在完整细胞内的某一代谢过程中，由几个酶形成的反应链体系，称为多酶体系。 2、可分为可溶性的、结构化的和在细胞结构上有定位关系的三种类型。 二 、多酶体系的自我调节 代谢过程都是多酶体系的酶促反应，这么复杂互不干扰，又能很有秩序，要有调节，调节方向、快慢，保证生命体正常运转，需要的加快，不需要的减速，受调控。 反应有许多步骤，限速就是最慢的那一步，最终产物抑制或激活限速酶。调节酶主要是别构酶和共价调节酶。 （一）别构酶(allosteric enzyme): 1定义：既有活性中心又有调节部位的酶。 酶 高活性 三、 调节酶类 别构激活剂 S 别构抑制剂 低活性 活性中心 调节中心 2、别构酶的结构特