四川大学生物化学课件 第1章节蛋白质09-06.ppt

第 一 篇  生 物 大 分 子 的 结 构 与 功 能Part I. Structure function of biologic macromolecules;第一章 蛋白质的结构与功能Chapter 1. Structure function of protein ;第一节. 蛋白质的分子组成 Section 1. Molecular compose of protein;; 根据侧链 R 在水溶液中的性质可分为： 1. 非极性疏水性氨基酸: 侧链为链烃 2. 极性的中性氨基酸：侧链含有O、N或S原子组成的非电离极性基团，如羟基、巯基、酰胺基等 3. 酸性氨基酸: Asp, Glu 4. 碱性氨基酸: Lys, Arg, His ? 两种特殊氨基酸 A. 脯氨酸(Pro): 亚氨基酸 B.半胱氨酸(Cys): 常以胱氨酸形式存在;;;;两性电离及等电点;2. 紫外吸收; 3. 茚三酮反应;肽 键;2. 肽链(polypeptide chain) 由若干氨基酸通过肽键首尾相连而成的链状结构;;4. 肽链的方向性 N-末端(N-terminal) 和 C-末端(C-terminal) 书写方向通常为: N-端在左, C-端在右;1. 根据组成成分;;第二节. 蛋白质的分子结构 Section 2. Structure of protein; 1. 概念 是指多肽链主链中各原子在局部的空间排布方式。这种局部肽段的排布通常是指周期性呈一定规则的空间结构。 2. 组成 ——肽单元(peptide unit) 由于构成肽键的C-N键有部分双键性质,使肽键的四个原子和与之相连的两个α-碳原子都处于同一平面，称之为肽平面，或称肽单元。;肽平面(peptide plane);; 3. 二级结构的主要形式 ①. α-螺旋(α- helix) i. 在二级结构中最常见、含量最丰富 ii. 是局部肽段的盘绕呈右手螺旋状，侧链伸向四周的一种结构 iii. 主要特征;;;Cross-sectional view of an α- helix; ②. β-折叠 (β- pleated sheet) i. 两条或多条几乎完全伸展的多肽链侧向聚集在一起，呈折纸状，相邻肽链上的-NH-与C=O形成有规则的氢键，这样的结构称为β-折叠或β-片层。 ii. 主要特征;Model of an antiparallel β- pleated sheet;; ③. β- 转角 (β- turn) 是指多肽链中出现的一种180 O 回折 由第一个残基的 C=O和第四个残基的-NH-形成的氢键来稳定其结构。; 4. 二级结构的聚集 —— 模序(motif) 由相邻的二至三个α-螺旋或β-折叠组成特定的组合体，发挥特殊的功能。如：钙结合蛋白的α螺旋-环-α螺旋，锌指结构等。; 5. 影响二级??构形成的因素; 1. 概念 是指一条多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，亦即肽链上所有原子或基团的空间排布。 2. 结构域与三级结构 结构域是指二级结构折叠比较紧密的区域，每个结构域都有自己独立的功能。 结构域通常是蛋白质的活性区域 3. 三级结构的维系力——次级键 包括疏水作用、离子键(盐键)、氢键及Van der Waals力等;Model of myoglobin at high resolution;Diagram of binding domain of fibronectin;Alpha-carbon diagram of α-chymotrypsin;Model of ribonuclease S; 1. 概念 由两条或多条的肽链之间相互作用，彼此以非共价键相连而成的更复杂的空间排布。 2. 组成单位: 亚基 (subunit);Summary;第三节. 蛋白质结构与功能的关系 Section 3. Relationships between structure and functions of protein;(二). 一级结构与功能的关系; 镰刀形血红蛋白;在HbS中，由于带负电的极性亲水谷氨酸被不带电的非极性疏水缬氨酸所代替，致使血红蛋白的溶解度下降。在氧张力低的毛细血管区，HbS形成管状凝胶结构(如棒状结构)，导致红细胞扭曲成镰刀状(即镰变)。这种僵硬的镰状红细胞不能通过毛细血管，加上HbS的凝胶化使血液的黏滞度增大，阻塞毛细血管,引起局部组织器