厦门大学生命科学院生物化学课堂课件第七章讲酶.ppt

第七章 酶;一、酶通论 ; 1.1 酶的催化特点 ⑴ 催化效率高； ⑵ 酶的作用具有高度的专一性； ⑶ 酶的作用条件温和，易失活； ⑷ 酶的活力是受到调控的； ⑸ 酶的催化活力与辅酶、辅基及辅助因子有关。 ; 1.2 酶的本质及组成 With the exception of a small group of catalytic RNA molecules , all enzymes are proteins. 全酶(holoenzyme) = 脱辅酶(apoenzyme) + 辅因子(cofactor); 1. 3 酶的命名 ⑴ 习惯命名法 ⑵ 国际系统命名法： 明确地标明了酶的底物(底物之间用“：”隔开)和催 化反应的性质，且每一种酶都有唯一确定的一个编号。 如： 习惯名称 系统命名 编号 谷丙转氨酶 丙氨酸：α-酮戊二酸氨基转移酶 EC2.6.1.2; （1） 氧化还原酶类： 催化氧化还原反应的酶。 氧化酶类：有O2参与脱氢反应； 脱氢酶类：没有O2参与脱氢反应； （2） 转移酶类： 催化一种分子上的基团转移到另一个分子上。 （3） 水解酶类： 催化H2O参与下的分解反应或其逆反应。; （4） 裂合酶类： 催化一个分子裂分为两个分子的反应或其逆反应。 （5） 异构酶类： 催化同分异构体之间互变反应的酶。 （6） 连接酶类： 催化ATP参与下，两个物质合成一个新物质的反应。 ; 1. 3 酶的专一性 绝对专一性 结构专一性 基团专一性 相对专一性 键专一性 旋光异构专一性 立体异构专一性 几何异构专一性;ΔG°;一级反应; 2. 1 酶促反应的动力学方程式： 米氏方程; 米氏方程的推导：;设 Km＝(k2 + k-1)/k1 ; 从米氏公式可以看出： ⑴ 当酶浓度确定时，Vmax和Km 是常数，所以V是[S]的一元函 数； ⑵ 当[S] ﹥﹥ Km时，Vo =Vmax; ⑶ 当[S] ﹤﹤ Km时， Vo = Vmax/Km · [S] ，反应速 度和底物浓度的关系近似于直 线函数关系。 (4) 当[S]=Km 时， Vo =1/2 Vmax; Km的意义： ⒈ 由于Km＝(k2 + k-1)/k1，说明Km是反应速度常数的函数，而反应速度常数是由酶的反应性质和酶反应的条件决定的，所以对一个特定的反应来说， Km是一个特征常数，大小与酶浓度无关，而与具体的底物有关； ⒉ 从Km值可以判断酶的专一性和天然底物；1/ Km可以近似表示酶对底物的亲和力的大小， 1/ Km越大，酶和底物的亲和力越大； ⒊ 在Km＝(k2 + k-1)/k1 中，当k2 k-1 ，Km = k-1/k1 ，这时Km可以可看作ES的解离常数 Ks ，所以Km越大，即解离常数越大，表示E和S结合弱，ES不稳定。; ⒋ 从Km值的大小可以知道正确测定酶活力时所需要的底物浓度。 ⒌ 从Km值还