生物化学精要与重点总结[新版].doc

生物化学精要 一、生物化学概念 生物化学是运用化学的原理和方法，研究生物体的物质组成和遵循化学规律所发生的一系列化学变化，进而深入揭示生命现象本质的一门科学，有生命的化学之称。 二、生物化学研究内容 1.?生物体物质的化学组成、结构、性质和功能 2.?生物体内的物质代谢、能量转换和代谢调控 3.?生物体的信息代谢 4.?运用生物化学原理和方法，为农业、工业、医药卫生、环境保护等服务，开拓富有经济价值的生物资源（酶制剂、药品、食品添加剂、杀虫剂……） 三、生物化学的发展 1??静态生物化学时期（二十世纪二十年代以前）：研究内容以分析生物体内物质的化学组成、性质和含量为主。 2??动态生物化学时期（二十世纪前半叶）：物质代谢途径及动态平衡、能量转化，光合作用、生物氧化、糖的分解和合成代谢、蛋白质合成、核酸的遗传功能、酶、维生素、激素、抗生素等的代谢? 3??机能生物化学及分子生物学时期（二十世纪五十年代以后）：生命的本质和奥秘：运动、神经、内分泌、生长、发育、繁殖等的分子机理? ? ? ? 第一章?蛋白质化学 ? 一．蛋白质的生物学意义 生物体的组成成分；?酶；?运输；?运动；?抗体；?干扰素；?遗传信息的控制；?细胞膜的通透性；?高等动物的记忆、识别机构。 二．蛋白质的元素组成 ????C（50~55%）、H（6~8%）、O（20~23%）、N（15~18%）、?S（0~4%）、… N的含量平均为16%——凯氏（Kjadehl）定氮法的理论基础： 蛋白质含量＝?蛋白氮×6.25 三．蛋白质的组成 氨基酸是蛋白质的基本组成单位。从细菌到人类，所有蛋白质都由20种标准氨基酸组成（牢记三字符号和结构式）。 Cα如是不对称C（除Gly），则：（1）具有两种立体异构体?[D-型和L-型]；（2）具有旋光性（手性）?[左旋（-）或右旋（+）] 氨基酸的重要理化性质：（1）一般物理性质：无色晶体，熔点极高（200℃以上），不同味道；水中溶解度差别较大（极性和非极性），不溶于有机溶剂。具有紫外吸收性质（280nm）。（2）两性解离和等电点：氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以离子形式存在，在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的—NH3+正离子和能接受质子的—COO-负离子，为两性电解质。调节氨基酸溶液的pH，使氨基酸分子上的—+NH3基和—COO-基的解离程度完全相等时，即所带净电荷为零，此时氨基酸所处溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。（3）化学性质：①与茚三酮的反应：Pro产生黄色物质，其它为蓝紫色。在570nm（蓝紫色）或440nm（黄色）定量测定（几μg）；②与甲醛的反应：氨基酸的甲醛滴定法，可以用来直接测定氨基酸的浓度和蛋白质水解程度；③与异硫氰酸苯酯（PITC）的反应，重复测定多肽链N端氨基酸排列顺序，设计出“多肽顺序自动分析仪”。 四．肽 肽是一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而成的化合物。氨基酸之间脱水后形成的键称肽键（酰胺键）。 肽链写法：游离α-氨基在左，游离α-羧基在右，氨基酸之间用“－”表示肽键。 五．蛋白质的结构 蛋白质是氨基酸以肽键相互连接的线性序列。在蛋白质中，多肽链折叠形成特殊的形状（构象）。在结构中，这种构象是原子的三维排列，由氨基酸序列决定。蛋白质有四种结构层次：一级结构，二级结构，三级结构和四级结构（不总是有）。 （一）蛋白质的一级结构 一级结构就是蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸的线性序列。在基因编码的蛋白质中，这种序列是由mRNA中的核苷酸序列决定的。一级结构中包含的共价键主要指肽键和二硫键。 （二）蛋白质的空间结构 是指蛋白质分子中所有原子在三维空间的排列分布和肽链的走向。由于羰基碳-氧双键的靠拢，允许存在共振结构，碳与氮之间的肽键有部分双键性质，由CO-NH构成的肽单元呈现相对的刚性和平面化，肽键中的4个原子和它相邻的两个α-碳原子多处于同一个平面上。 蛋白质构象稳定的原因：（1）酰胺平面；（2）侧链基团R的影响。 1.??蛋白质的二级结构：指蛋白质多肽链本身的折叠和盘绕方式。 （1）α-螺旋：Pauling和Corey于1965年提出。 结构要点：1）螺旋的每圈有3.6个氨基酸，螺旋间距离为0.54nm，每个残基沿轴旋转100°。2）每个肽键的羰基氧与远在第四个氨基酸氨基上的氢形成氢键，氢键的走向平行于螺旋轴，所有肽键都能参与链内氢键的形成。3)R侧链基团伸向螺旋的外侧。4）Pro的N上缺少H，不能形成氢键，经常出现在α-螺旋的端头，它改变多肽链的方向并终止螺旋。 （2）β-折叠结构：是一种肽链相当伸展的结构。肽链按层排列，依靠相邻肽链上的羰基和氨基形成的氢键维持结构的稳定性。肽键的平面性使多肽折叠成片，氨基酸侧链伸展在折叠片的上面和下面。β-折叠片中，相邻多肽链平