十二单元化学动力学基础二2007级演示文稿.ppt

催化反应的一般机理 　催化剂与反应物生成不稳定的中间化合物，改变了反应途径，降低了表观活化能，或增大了表观指前因子。 假设催化剂K能加速反应A+B?AB，若机理为： 对峙步骤为快平衡，则 k1 k2 催化反应的一般机理 总反应速率为 将基元反应的速率常数用Arrhenius方程表示，则 催化反应的一般机理 　非催化反应要克服一个活化能为E0的较高的能峰，而在催化剂的存在下，反应的途径改变，只需要克服两个较小的能峰E1和E3。 酶催化反应 酶是动植物和微生物产生的具有催化作用的蛋白质。是由纯蛋白质或以蛋白质为主体的有机物构成的。 生物体中的化学反应几乎都是在酶催化下进行的，通过酶可合成和转化自然界大量的有机物质。 　酶催化反应特点： 　1、高选择性　它的选择性超过了任何人造催化剂，如脲酶只能将尿素迅速转化成氨和二氧化碳，而对其他反应没有任何活性。 酶催化反应 酶催化剂的高活性及选择性，是因酶具有特殊的络合物结构排列，即有特定反应的适宜部位。 　2、高活性　它比人造催化剂的效率高出109至1015 倍。例如一个过氧化氢分解酶分子，在1秒钟内可以分解十万个过氧化氢分子。 　3、反应条件温和 一般在常温、常压下进行。 　4、反应历程复杂 受pH、温度、离子强度影响较大。酶本身结构复杂，活性可以进行调节。 酶催化反应 酶(E)与底物(S)先形成中间化合物ES，中间化合物再进一步分解为产物(P)，并释放出酶(E)，整个反应的速控步是第二步。反应速率为 酶催化反应的机理比较复杂，其中有代表性的是Michaelis等提出的一个简单的机理。他们认为： E + S ES 酶催化反应 采用稳态近似法，则 式中 称为 Michaelis常数。 酶催化反应 　当k-1k2时， KM为ES的解离(平衡)常数。 E + S ES 　令酶的初始浓度为[E]0，反应达稳态后，一部分变为中间化合物[ES]，余下的浓度为[E]，则 酶催化反应 　以r为纵坐标，以[S]为横坐标作图，从图上可以看出酶催化反应一般为零级，有时为一级。 酶催化反应 (1) 当底物浓度很大时，[S]KM，r =k2[E]0，反应只与酶的浓度有关，而与底物浓度无关，对[S]呈零级。 (3) 当 [S]→? 时，r = rm=k2[E]0。 (2) 当[S]KM时， ，对[S]呈一级。 酶催化反应 (4) 当反应速率达到最大值rm的一半时， KM=[S]。 (5) 用作图法可以求出KM和rm。 以1/r对1/[S] 作图，从斜率和截距求出KM和rm。 　2、当cA一定时，则取决于k?1和k2，这两步反应可视为消耗A*的平行反应。 　　　A + A A? + A 　(1)在液相反应中，活化分子A*为周围溶剂分子所包围，易于失活，即k?1k2，k?1/k2 较大，故表现为 一级。 　(2)对于双原子分子，一旦活化，能量立即集中在唯一的键上，立即分解。分子的振动频率约为1013次?秒?1，因而在10?13秒内就能分解为产物，而通常状态下，气体分子平均需10?10秒才与其它分子碰撞，所以一旦活化，还没来得及与另一分子碰撞就早已分解了。即k?1k2，k?1/k2很小，故在一般压力下，此类反应表现为二级。如像Cl2这样的双原子分子的分解反应。 §12.3 单分子反应理论 　(3)而对于多原子分子的分解或异构化反应，因分子内部传递能量需时较长，因而在一般压力下，没等能量传递完成，就可能与另一低能分子碰撞而失活，k?1k2，k?1/k2　较大，故表现为一级。 　　　A + A A? + A 　用速控步和平衡假设也可得上述结论。 §12.5 在溶液中进行反应 溶液中的反应与气相反应最主要的不同点是溶液中有大量的溶剂存在。一般地说，溶液中的反应比气相反应复杂得多。 溶剂对反应物可能引起分解、传能作用、溶剂的介电性质等影响。在电解质溶液中，离子与离子、离子与溶剂分子间的相互作用等的影响，这些属于溶液的物理效应。 溶剂也可以对反应起催化作用，甚至溶剂本身也可参与反应，这属于溶剂的化学效应。 溶剂对反应速率的影响—笼效应 溶液中分子运动的模型：一反应物分子处于一个周围均是溶剂分子形成的笼子中，分子移动必须要挤出笼子才行。 　由于笼子的阻碍，反应物分子往往只能在一个笼子里重复振动。一般，振动周期为10-12~10-13秒，而一个分子在笼子里要停留10-10秒，则在其停留期间，将振动102 ~ 103次，这就可能与笼子中其它反应物分子碰撞102 ~ 103次。若分子挤出笼子而移动到另一处，实际上是又进入了另一个笼子。 溶剂对反应速率