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②非竞争性抑制作用(noncompetitive inhibition) 1）I与S可以同时结合于酶的不同部位，I与E结合后，不妨碍E进一步与S结合，但所形成的E、S、I三元复合物不能发生反应，这种抑制作用叫非竞争性抑制作用。。 E E E E 2）特点： I的化学结构与S的分子结构不相似。 S和I分别与酶的不同部位结合。 抑制作用的强弱取决于[I]，与[S]无关。所以当[I]一定时，不能通过增大[S]减弱抑制。 实例：重金属离子（Cu2+、Hg2+、Ag+、Pb2+） 金属络合剂（EDTA、F-、CN-） 3）动力学特征： Km不变，Vmax减小(1+[I]/Ki倍)。 取方程的倒数，进行双倒数作图 ： ①Km不变，Vmax减小,减小 1+[I]/Ki 倍。 ②斜率增大。 第六节 酶活力的测定 检测酶含量及存在，很难直接用酶的“量”（质量、体积、浓度）来表示，而常用酶催化某一特定反应的能力来表示酶量，即用酶的活力来表示。 酶催化一定化学反应的能力称酶活力，酶活力通常以最适条件下酶所催化的化学反应的速度来确定。 一、酶活力的测定 酶活力测定实际上是反应速度的测定。 具体做法 选取测定条件：初速度、固定(最适)条件。 将酶与[S]混合，开始记时。 反应一定时间后，终止酶的作用。 分析体系中S或P的量。 计算酶促反应的速度（或酶活力）。dS/dt, dP/dt 二、酶活力的表示方法 酶活力的大小用酶活力单位来表示，简称酶单位（unit, U） 量度酶催化能力大小 国际单位（IU）: 1μmoL变化量 / 分钟 Katal（Kat）：1moL变化量 / 秒 习惯单位（U）: 底物(或产物)变化量 / 单位时间 ①国际单位(IU):以最适条件或某一固定条件下，1 min催化1μmol底物转化为产物所需要的酶量为一个酶活力单位（IU），即： 1 IU = 1μmol / min ②Katal单位：指最适条件下，每秒钟转化1 mol底物所需要的酶量，即：1 Kat = 1 mol/s 1 Kat = 6×107 IU 1 IU = 16.67×10-9 Kat 1）在最适条件下，1h水解1g淀粉的酶量为淀粉酶的一个U。 2）在最适条件下，1min生成1μg酪氨酸的酶量为蛋白酶的一个U。 ③习惯单位： 在实际使用中，人们根据结果测定和应用都比较方便、直观，又规定了酶的活力单位，但不同酶有各自的规定，如： 酶的比活力度量酶的纯度。 三、酶的比活力（specific activity，也称比活性） 酶的比活力：指1mg蛋白（氮）所具有的酶活力单位数。 比活力= 总活力单位 总蛋白mg数 = U(或IU) mg蛋白 酶的制备及应用(自学) 酶在生物界普遍存在。可从动、植物及微生物等各种原料中提取。目前工业上大多采用微生物发酵法来获得大量的酶制剂。 酶的分离提取、纯化实际上就是蛋白质的分离纯化。 1、抽提：组织匀浆或细胞破碎，缓冲液提取，离心除渣。 2、分离纯化之一：粗分级，除去大量杂质。 3、分离纯化之二：细分级，得到较纯的酶。 酶与医学的关系（自学） 一、酶与疾病的发生 有的疾病的发病机制直接或间接与酶的异常或酶活受抑制有关。酪氨酸酶缺乏引起白化病；苯丙氨酸羟化酶缺乏产生苯酮酸尿症；急性胰腺炎与胰蛋白酶原在胰腺中被激活有关。 激素代谢障碍或维生素缺乏可引起某些酶的异常。如VK缺乏 酶活受到抑制多见于中毒性疾病。如有机磷农药中毒、重金属盐中毒。 二、酶与疾病的诊断 某些组织器官受到损伤造成细胞破坏或细胞通透性增加，细胞内的某些酶可大量释放入血。如急性胰腺炎时血清和尿中的淀粉酶活性升高；急性肝炎或心肌炎时血清转氨酶活性升高。 细胞的转换率增高或细胞的增殖增快，其特异的标志酶可释放入血。如前列腺癌病人可有大量酸性磷酸酶释放入血液。 酶的合成或诱导增强。如胆管堵塞时胆汁的反流可诱导肝合成大量的碱性磷酸酶；巴比妥盐类或酒精可诱导肝中的谷氨酰转移酶生成增多。 三、 酶与疾病的治疗 许多药物可通过抑制生物体内的某些酶来达到治疗的目的。如磺胺类药物，青霉素，氨甲喋呤等等。 酶与一般催化剂的异同；酶的化学本质；酶的结构和功能的关系；酶反应动力学；单体酶、寡聚酶、多酶复合体、别构酶、酶原、酶原激活、同工酶等概念。 从结构上与一般蛋白质的共同点去理解酶的理化性质；从不同点去理解酶的特异性、催化作用和催化机理。 结合酶的化学本质和催化机制学习各种影响酶反应速度的因素。 本 章 小 结 * 2、酶促反应进程曲线： 酶促反应开始后，在不同时间测定产物的量，以产物的生成量对时间作图，得出酶促反应进程曲线。 [P] t V ∝ t 瞬时速度：某一时刻的速度。（切线斜率） 平均速度：某时段内的