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第7章 酶 7.1.1 酶的化学本质 酶是由生物活细胞产生的有催化能力的蛋白质。 酶的组成　 　　　　　　　　酶蛋白 　　　　全酶　　　　　　　辅酶 　　　　　　　　辅因子　　辅基　 　　　　　　　　　　　　　金属离子 食品酶研究的内容和意义 研究食品原料体内酶的变化与作用。通过控制来减少食物贮藏时成分的损失，同时使食品具有更好的品质。 研究酶学原理及酶制剂在食品工中的应用。达到控制和改善品质及贮藏性的目的。 7.1.2　酶的专一性 　　　　　　键专一性 相对专一性　基团专一性 　　　　　　立体化学专一性 绝对专一性 7.1.3 酶的命名及分类 (1)习惯命名法: 1,根据其催化底物来命名；如蛋白酶 2,根据所催化反应的性质来命名；如水解酶 3,结合上述两个原则来命名， 4,有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点。如酶胃蛋白酶 (2)国际系统命名法 根据催化反应的类型而将酶分成6大类，并以4个阿拉伯数字来代表一种酶。 分类： 2. 酶的分类 水解酶催化底物的加水分解反应。 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应： 2. 酶的分类 氧化-还原酶催化氧化-还原反应。 主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。 2. 酶的分类 转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。 2. 酶的分类 裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。 主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。 例如， 延胡索酸水合酶催化的反应。 2. 酶的分类 异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。 2. 酶的分类 合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。 A + B + ATP + H-O-H ===A ? B + ADP +Pi 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应。 丙酮酸 + CO2 ? 草酰乙酸 2. 酶的分类 核酸酶是唯一的非蛋白酶。它是一类特殊的RNA，能够催化RNA分子中的磷酸酯键的水解及其逆反应。 7.1.4　酶活力　　P240 酶活力（enzyme activity)就是酶催化　能力，用酶催化反应的速度来表示。 酶的国际单位（IU）：在25 ℃及其他酶最适条件下，在1min内1mmol的底物转化为产物的酶量。 酶活力单位：单位时间内催化反应生成产物的量。 比活力（specific activity)：每毫克酶蛋白含有的酶活力单位。 7.2 酶的反应动力学 专一性机制 高效性机制 7.2.1影响酶促反应速度的因素 （a）锁钥学说： 认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样 （b）诱导契合学说 该学说认为酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，而只是由于底物的诱导才形成了互补形状. 酶作用高效率的机制 在酶催化的反应中，第一步是酶与底物形成酶－底物中间复合物。当底物分子在酶作用下发生化学变化后，中间复合物再分解成产物和酶。 E + S ==== E-S ??? P + E ? 2. 活化能降低 催化剂的作用是降低反应活化能,从而起到提高反应速度的作用? 7.2.1影响酶促反应速度的因素 在低底物浓度时, 反应速度与底物浓度成正比。 当底物浓度达到一定值，几乎所有的酶都与底物结合后，反应速度达到最大值（Vmax），此时再增加底物浓度，反应速度不再增加。 1）. 米氏方程 米氏常数Km的意义 不同的酶具有不同Km值，它是酶的一个重要的特征物理常数。 Km值只是在固定的底物，一定的温度和pH条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同条件下具有不同的Km值。 Km值表示酶与底物之间的亲和程度：Km值大表示亲和程度小，酶的催化活性低; Km值小表示亲和程度大,酶的催化活性高。 2）. 米氏常数的求法 1 Km 1 1 ??? = ?? ? ??? + ?? V Vmax [S] Vmax 双倒数作图法 7.2.1.2　酶浓度的影响 在底物浓度充足、反应条件适宜时，反应速度与酶浓度成正比。 7.2.1.3. 温度的影响 一方面是温度升高,酶促反应速度加快。 另一方面,温度升高,酶的高级结构将发生变化或变性，导致酶活性降低甚至丧失。 因此大多数酶都有一个最适温度。 在最适温度条件下,反