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医学免疫学 病原生物学与免疫学教研室 季明春 2009-11 第四讲 免疫球蛋白 （Immunoglubulin,Ig） 第四讲 免疫球蛋白 一、抗体命名的演变 二、免疫球蛋白的结构 三、免疫球蛋白的异质性 四、免疫球蛋白的生物学功能 五、人工制备抗体 一、抗体命名的演变 1890 Von Behring 抗毒素 1938 Tiselius 丙种球蛋白 1968年WHO 免疫球蛋白 一、抗体命名的演变 1968年WHO将具有抗体活性的球蛋白和化学结构与抗体相似的球蛋白，命名为免疫球蛋白。 （Immunoglubulin,Ig） Ig＝Ab？ 骨髓瘤细胞分泌的免疫球蛋白在分子结构上与抗体相同，但无抗体活性。 Ig≠Ab 抗体（抗体，Ab）── 一类在抗原物质刺激机体后形成的，具有与该抗原发生特异性结合反应的球蛋白。 二、免疫球蛋白分子结构 二、免疫球蛋白的结构 1.免疫球蛋白的基本结构： ⑴四条肽链 两条重链（Heavy chain,H） 根据重链抗原性不同分为五类： 重链类型 免疫球蛋白类型 γ IgG α IgA μ IgM δ IgD ε IgE 两条轻链（light chain,L）： 根据轻链抗原性差异分为两型： 轻链类型 κ型 λ型 二、免疫球蛋白的结构 二、免疫球蛋白的结构 ⑵肽链的结构： 两端： N端 C端 三区： 可变区（Variable region, V区） 超变区（互补决定簇区，CDR） 支架区 恒定区（Constantal region, C区） 绞链区(Hinge region) 绞链区──富含脯氨酸和双巯键（对蛋白酶敏感，易于水解；富有弹性，易于暴露补体结合位点） 二、免疫球蛋白的结构 IgG 基本结构 抗体的抗原结合部位 互补决定簇区 互补决定簇区(complementarity determining region,CDR) ──Ig与抗原特异性结合的部位，是Ig分子所独有的遗传标记结构，故又称为Ig的独特型决定簇。 抗体互补决定簇区与抗原表位的结合 ⑶ 免疫球蛋白的功能区 Ig的H链、L链每隔110个氨基酸残基便由链内二硫键连接成一个能行使特定功能的球形单位，称为Ig的功能区。 2、免疫球蛋白的酶水解片段 2、免疫球蛋白的酶水解片段 2、免疫球蛋白的酶水解片段 2、免疫球蛋白的酶水解片段 Poter提出：IgG是有相同的两条重链通过二巯键连接成Y型,两条相同的轻链通过二巯键连接在重链Y型双臂的两侧。 电镜观察支持Poter的推测，并发现Y型Ig的两臂可伸展成180°，提出分子中存在绞链区 研究水解片段的意义： 理论上理解抗体的结构和抗原抗体反应的原理； 实践中用于精制抗毒素； 免疫球蛋白的铰链区及其功能 免疫球蛋白结构和功能的关系 3.免疫球蛋白的其它成分 ①、连结链（Joining chain,J链） ──由浆细胞合成分泌20KD的多肽，将Ig单体连接成多聚体，方式以双硫键形式共价结合到Ig重链上起到稳定Ig多聚体的作用。 J链的成分都相同，即只有一种J链。 IgM 结构 Pentamer (19S) 多一个结构域(CH4) J链 3.免疫球蛋白的其它成分 ②分泌片（secretory piece，SP） ──由粘膜上皮细胞合成的60KD多肽，当IgA与J链在浆细胞内合成并连接后，IgA双体在通过粘膜上皮细胞的过程中再与分泌片结合形成具有分泌能力的双聚体IgA ，