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名词解释:
1.?isoelectric?point,?pI
2.?allosteric?effect
3.?peptide?bond
4.?domain
5.?hyperchromic?effect
6.?ribozyme
7.?essential?group
8.?competitive?inhibition
9.?activation?energy
10.?zymogen
11.?glycolysis
12.?gluconeogenesis
13.?Tricarboxylic?acid?Cycle
问答题:
1.?请描述蛋白质a-螺旋结构的特点?
2.?请分析氨基酸残基的R基团如何影响二级结构的形成和稳定?
3.?请描述DNA的B型双螺旋结构模型要点。
4.?请描述三种RNA的功能。
5.?请分析酶与一般催化剂的异同点。
6.?请分析竞争性抑制作用的特点。
7.?请分析磷酸戊糖途径的生理意义。
8.?请描述葡萄糖有氧氧化的途径和生理意义。
名词解释:
1. 等电点:在某一pH的溶液中,蛋白质或氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相同,所带净电荷为零,呈电中性,此时溶液的pH称为该蛋白质或氨基酸的等电点。
2. 变构效应:蛋白质分子的特定部位与小分子化合物结合后,引起空间构象的改变,从而促使生物活性发生变化的现象称为变构效应。引起空间构象发生改变的小分子化合物称为变构剂,空间构象发生改变的蛋白质称为变构蛋白。
3. 肽键:肽键是指由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的酰胺键。
4. 结构域:分子量大的蛋白质可在三级结构层次上形成多个结构较为紧密的独立折叠单位或局部区域,结构域与分子整体以共价键相连,具有相对独立的空间构象和生物学功能。
5. 增色效应:指DNA双链发生解链过程中,由于更多的共轨双键暴露,DNA溶液在紫外光260nm波长处吸收作用增强,并与解链程度有一定的比例关系。
6. 核酶:以核酸为主要结构的生物催化剂,其化学本质为RNA。
7.必需基团:酶分子中与酶活性密切相关的化学基团,包括酶活性中心内的活性基团及酶活性中心外的活性基团。
8.竞争性抑制:有些抑制剂与酶的底物相似,可与底物一起竞争酶的活性中心,从而阻碍酶和底物结合形成中间产物。
9.活化能:在一般某A物质转变为P物质的化学反应过程中,部分A物质必须获得一定的能量,使其达到一个过渡态才能转化为P物质,也即A物质必须跨跃能障才能转化为P物质,这种反应的能障也就是反应前基态A分子的平均自由能与过渡态A分子的自由能差,即反应的活化能。
10.酶原:在细胞内合成或初分泌时无催化活性,这种无活性的酶的前身物成为酶原。
11.糖酵解:在供养不足的情况下,葡萄糖或糖原在胞液中被分解成乳酸,同时伴有少量ATP合成的过程,也称糖的无氧氧化。
12.糖异生:在肝线粒体和胞液中,由非糖物质(如甘油、乳酸、某些氨基酸)生成葡萄糖或糖原的过程。
13.三羧酸循环:又称柠檬酸循环或TAC,在线粒体中,从乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合生成柠檬酸开始,经过四次脱氢氧化、两次脱羧和一次底物水平磷酸化后,乙酰基被彻底氧化分解,草酰乙酸得以再生的过程。
问答题:
α-螺旋结构是最常见的蛋白质二级结构。在α-螺旋结构中,多个肽单元通过以α-碳原子为节点的旋转,是多肽链的主链围绕中心轴呈有规律的螺旋式上升;每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈,螺距为0.54nm;肽链中的全部肽键均可形成氢键,链内氢键方向与螺旋长轴基本平行,使α-螺旋结构处于相当稳定的状态;肽链中的氨基酸残基的R基团分布在螺旋的外侧,外侧的R基团会影响α-螺旋结构的形成。
(1)肽链中的氨基酸残基的R基团分布在螺旋的外侧,外侧的R基团会影响α-螺旋结构的形成。若一段肽链有多个带负电荷或正电荷的氨基酸残基彼此相邻,由于同性电荷相斥,则会妨碍α-螺旋的形成。如脯氨酸的氮原子在刚性的五元环中,它所形成的肽键氮原子上没有氢原子,故不能形成氢键,因此不能参与多肽链中α-螺旋的形成;亮氨酸、异亮氨酸等R侧链较大,也会影响α-螺旋的形成。(2)氨基酸残基的R基团交替位于锯齿状结构的上下方,故R基团可根据相互之间的带点正负性来支持β-折叠的形成,同性相斥异性相吸的原则。
(1)DNA是反向平行、右手螺旋的双链结构:两条多聚核苷酸链的走向呈反向平行,一条链是5’- 3’,另一条链就是3’-5’,外侧为亲水性的脱氧核糖-磷酸骨架,内侧为疏水性的碱基,两条链之间的碱基以氢键结合;右手双螺旋直径2.37nm,螺距3.54nm。(2)碱基互补配对:A与T配对,由两个氢键连接;C与G配对,由三个氢键连接。(3)DNA两条链之间的螺旋形成两个凹槽,浅的叫小沟,深的叫大沟。大沟是蛋白质识别DNA的碱基序列的基础,使蛋白质和DNA可结合而发
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