第二章 生物大分子结构及性质.ppt

第二章 生物分子的结构及性质 在生物体内与金属配位并具有生物功能的配体称为生物配体。 ?大分子配体：分子量从几千到数百万，为蛋白质、多糖、核酸等。 ?小分子配体：氨基酸、羧酸、卟啉、咕啉等。生物配体与金属结合一般遵循软硬酸碱规则。 第一节 氨基酸 氨基酸(amino acid)是蛋白质(protein)的基本结构单位。构成蛋白质的氨基酸仅有20种。在这20氨基酸中，除脯氨酸外，其余19种氨基酸在结构上的共同点是与羧基相邻的α碳原子上都有一个氨基，因此称为α—氨基酸。 一、氨基酸的分类 除甘氨酸外（氨基乙酸）， α—氨基酸的α—碳 原子都是不对称碳原子，因此有立体异构。 实验表明，氨基酸以偶极离子或称两性离子 +H3N―CHR―COO-的形式存在（在等电点时）。氨 基酸的两性离子在水溶液中有如下平衡： 半胱氨酸的巯基 组氨酸的咪唑基 谷氨酸和天冬氨酸的羧基 酪氨酸的苯酚基 蛋氨酸的甲硫基 第二节 蛋白质 蛋白质是动物、植物和微生物细胞中最重要的有机物质之一。除含有C、H、O和N外，还含有S和P，有些蛋白质还含有Fe、Zn、Cu、Mn和I。 由于蛋白质在几乎所有的生物过程中起着极其重要的作用，因此，研究蛋白质的结构与功能的关系是从分子水平认识生命现象的一个重要方面。 一、蛋白质的分类 简单的化合物通常按结构分类。蛋白质结构极为复杂，且种类成千上万种，测定困难，因此无法按结构分类，只能按分子形状、组成来分类。 1.按分子形状和大小： 球状蛋白（globular protein） 纤维状蛋白（fibrous protein） 膜蛋白（membrane protein） 2.按化学组成： 简单蛋白（simple protein）和结合蛋白（conjugated protein）。简单蛋白只由氨基酸组成，如卵清蛋白、胰岛素。结合蛋白由单纯蛋白质与非蛋白物质结合而成（结合蛋白=单纯蛋白质+非蛋白），如血红蛋白。非蛋白质部分称为辅基。 二、蛋白质的组成 简单蛋白质由α—氨基酸组成，氨基酸联接的基本方式是彼此以肽键结合成肽链，再由一条或多条肽链按各种特殊方式组合成蛋白质分子。 肽链中的氨基酸分子已不是原来的氨基酸分子，因此称为氨基酸残基（reside）。少于10个残基的肽称为寡肽，超过10个残基的肽称为多肽。肽链中带自由氨基的一端称为氨基末端或N—末端，带自由羧基的一端称为羧基末端或C—末端。 肽链的主干称为主链（backbone）,肽链上各残基的R基称为侧链（side chain）。肽链有开链与环状之分。在蛋白质分子和多肽分子中，连接氨基酸残基的共价键除肽键之外，较常见的还有二硫键。它可以使两条肽键共价交联（链间二硫键），或使一条肽链的某一部分成环（链内二硫键）。 肽的命名通常以肽链的N—末端氨基酸残基开始，按残基出现顺序逐一记载。习惯把N—末端写在结构式的左侧，C—末端写在右侧。 含有3种不同残基的三肽： A-B-C; A-C-B; C-A-B; C-B-A; B-A-C; B-C-A; 4种不同残基的四肽有24种同分异构体 蛋白质的一级结构是指肽链的数目、肽链中氨基酸的连接方式和排列顺序以及二硫键的数目和位置。 四、蛋白质的二级结构 蛋白质分子的多肽链并非呈直线型伸张，而是盘曲折叠成特有的空间构象。蛋白质的二级结构是指多肽链盘曲折叠的方式，目前公认的二级结构主要是α-螺旋结构，其次为β-折叠结构。它们都是由Pauling学派提出来的。氢键对于维持二级结构有主要意义。 1、α-螺旋结构 Pauling设计了α-螺旋模型，在α-螺旋结构中，氨基酸残基绕螺旋轴盘旋上升。相邻两个残基的旋转角为100°，轴心距148pm，每隔3.6个残基旋转一圈（360°），螺旋上升一圈相当于平移533pm，相邻螺圈之间形成链内氢键。 2．β-折叠结构 Pauling等提出另一种结构β-折叠结构。在β-折叠结构中，各条肽链的长轴平行，相邻肽链间借助氢键连成片状结构。 五、蛋白质的三级和四级结构 1．三级结构-----肽链进一步折叠，指一条肽链完整折叠后形成的构象。 　2．四级结构------各亚基（肽链）在天然蛋白质中的排列方式 　　 蛋白质由两条