生理学氨基酸代谢课件.ppt

氨 基 酸 代 谢 蛋白质的营养作用 蛋白质的消化、吸收与腐败 氨基酸的一般代谢 氨的代谢 个别氨基酸的代谢 第一节 蛋白质的营养作用 蛋白质营养的重要性 蛋白质的需要量和营养价值 蛋白质的需要量和营养价值 第二节 蛋白质的消化、吸收与腐败 蛋白质的消化 胃中的消化 —— 胃蛋白酶 小肠中的消化 —— 胰酶 蛋白酶一般均由无活性的酶原经激活而成。各种蛋白水解酶对肽键作用的专一性不同，通过各种蛋白酶的协同作用，生成氨基酸及二肽后方可被吸收 提问：不同蛋白酶之间功能上区别可能有什么？ 蛋白水解酶作用的专一性 氨基酸的吸收 在小肠中进行 耗能的主动吸收过程 （1）肠粘膜细胞膜上的氨基酸吸收载体 （2）g-谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用 （3）肽的吸收 蛋白质的腐败作用 消化过程中，有一小部分蛋白质不被消化，也有一小部分消化产物不被吸收，肠道细菌对这部分蛋白质及其消化产物所起的作用，称为蛋白质的腐败作用（putrefaction）。 蛋白质的腐败作用 胺类的生成 肠道细菌的蛋白酶使蛋白质分解成氨基酸，再经氨基酸脱羧基作用，产生胺类 氨的生成 未被吸收的氨基酸在肠道细菌作用下脱氨基生成 血液中尿素渗入肠道，受肠菌尿素酶的水解而生成 其他有害物质的生成 第三节 氨基酸的一般代谢 蛋白质的降解 氨基酸的脱氨基作用 a-酮酸的代谢 氨基酸的脱氨基作用 多种方式：氧化脱氨基、转氨基、联合 脱氨基、非氧化脱氨基等 以联合脱氨基作用为主 （一）转氨基作用 转 氨 酶 正常成人各组织中GOT及GPT活性 转氨基作用的机制 （二）氧化脱氨基作用 （三）嘌呤核苷酸循环 a-酮酸的代谢 经氨基化生成非必需氨基酸 转变成糖及脂类 生糖氨基酸、生酮氨基酸 生糖兼生酮氨基酸 氧化供能 碳骨架的氧化（肝脏中） * * 氨基酸的脱氨基作用 α-酮酸的代谢 蛋白质是生命的物质基础，维持细胞、组织的生长、更新、修补；运输；代谢调节、催化作用；免疫；能量供给。 （一）氮平衡 1. 氮的总平衡：摄入氮 = 排出氮 2. 氮的正平衡：摄入氮＞排出氮 3. 氮的负平衡：摄入氮＜排出氮 （二）生理需要量 （三）蛋白质的营养价值 人体内有8种氨基酸不能合成，必须由食物供给，称营养必需氨基酸，含有必需氨基酸种类多和数量足的蛋白质营养价值高，反之营养价值低。 蛋白质的互补作用 蛋白质的互补作用是指营养价值较低的食物蛋白同时食用时，必需氨基酸可以相互补充，从而提高营养价值。 必需氨基酸 机体需要而又不能自身合成,必须由食物供给的氨基酸称为营养必需氨基酸。人体内有8种必需氨基酸即：缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸和甲硫氨酸。 Val Leu Ile Thr Met Lys Phe Trp NH3+— NH3+— COO-— COO-— 外肽酶—氨肽酶 随机 内肽酶 特定氨基酸间 限制性内肽酶 外肽酶—羧肽酶 最终产物—氨基酸及一些寡肽 Lys、Arg的氨基形成的肽键 羧基肽酶B 除了Lys、Arg、Pro外任何氨基酸的氨基形成的肽键 羧基肽酶A 除了Pro外任何氨基酸的氨基形成的肽键 氨基肽酶 脂肪族氨基酸的羧基形成的肽键 弹性蛋白酶 Phe、Tyr、Trp的羧基形成的肽键 糜蛋白酶 Lys、Arg的羧基形成的肽键 胰蛋白酶 Ala、Leu、Phe、Trp、Met、Tyr的羧基形成的肽键 胃蛋白酶 专一性 蛋白酶 γ 转氨基作用 氧化脱氨基作用 联合脱氨基作用 嘌呤核苷酸循环 真核细胞的蛋白质的降解有两条途径：一是不依赖ATP的过程，在溶酶体内进行主要降解细胞外来源的蛋白质、膜蛋白和长寿命的细胞内蛋白质；另一是依赖ATP和泛素的过程，在胞液中进行，主要降解异常蛋白和短寿命的蛋白质。 蛋白质的降解 泛肽 过期蛋白质 泛肽 复合体 氨基酸 泛肽 被标记后的内源蛋白质 50~500nm 各种水解酶 双层膜 游离于细胞质中，过于微小难以观察 小分子单元 溶酶体 白细胞杀菌时被该细菌同样溶解 白细胞杀菌、细胞自溶也与之有关 氨 基 酸 代 谢 概 况 氨基酸代谢库 其它含氮化合物(嘌呤、嘧啶等) 体内合成氨基酸 (非必需aa) 组织蛋白质 食物蛋白质 a-酮酸 胺类 氨 酮体 氧化供能 糖 尿素 脱氨基 脱羧基 代谢转变 消化吸收 合成 分解 氨基酸 a-酮戊二酸 谷氨酸 a-酮酸 氨 NH3 NADH+H+ H2O+NAD+ 转氨酶 L-谷氨