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生物化学 第5章 酶PPT
二、酶浓度 当[S]>>[E], 几乎所有的酶均 被S饱和→[ES] 的情况下, 则有: v∝[E] U与E成正比关系 0 V [E] 酶浓度对反应速度的影响 三、pH 最适pH(pH最适) 酶促催化活性 最大时的环境pH 。各种酶均有其各自的pH最适 注: pH最适不一定是pI 0 酶 活 性 pH pH对某些酶活性的影响 胃蛋白酶 淀粉酶 胆碱酯酶 2 4 6 8 10 pH最适 pH最适 pH最适 四、温度 0.5 1.0 2.0 1.5 0 10 20 30 40 50 60 Vmax 温度℃ T 温度 0℃ 37-40℃ 60℃ 80℃以上 E 活性 抑制 最高 下降 失活 V 速度 低 最高 下降 低 钟型曲线 T最适 双重影响 低温状态下,温度升高,体系能量增高,酶促速度也升高; ∵酶的本质是蛋白质,体系温度过高,可使酶空间结构发生变化,导致变性,从而酶促速度降低。 最适温度 ——酶促活性达最大时的环境温度。(37℃) 低温可降低酶活性,但保护酶分子结构。如:低温保鲜及冬眠。 五、激活剂 激活剂(A): 使酶由无活性变为有活性或由低活性变为高活性的物质。 必需激活剂——A不存在时,酶无活性。如:金属离子可与E、ES结合,使酶激活。 非必需激活剂——无A时酶也具有低活性,A可提高酶的催化活性。 如:Cl-是淀粉酶的非必需激活剂、 六、抑制剂 抑制作用的类型 1.不可逆抑制作用: 竞争性抑制 2.可逆抑制作用: 非竞争性抑制 反竞争性抑制 1.不可逆抑制作用 * 概念: 抑制剂以共价键与酶活性中心的必需基团相结合,使酶失活。不能用简单的物理方法除掉。 * 举例: 有机磷化合物 ?? 使羟基酶失活 解毒物质————解磷定(PAM) 重金属离子及砷化合物 ?? 使巯基酶失活 解毒物质 ———— 二巯基丙醇(BAL) 2.可逆性抑制作用 **抑制剂通常以非共价键与E或ES复合物可逆结合,使酶的活性降低或丧失;抑制剂可用透析、超滤等方法除去。 竞争性抑制 * 类型 非竞争性抑制 反竞争性抑制 (1)竞争性抑制作用 反应模式: + E + S E + P ES I EI +S + + + E E S I ES EI E P ki 第五章 酶 第1节 概述 一、酶的概念 酶是由活细胞合成的、对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。 目前将生物催化剂分为两类: 酶 、 核酶(脱氧核酶) A、酶:活细胞合成的有催化功能的蛋白质。 B、核酶:具有高效、特异催化作用的核酸。 酶所催化的反应称为酶促反应; 反应中被酶作用的物质称为底物(S);生成的物质称为产物(P)。 酶所具有的催化能力称为酶活性; 而酶失去催化能力称为酶的失活。 二、酶催化作用的特点 1.酶促反应具有极高的催化效率 酶的催化效率通常比非催化反应高108~1020倍,比一般催化剂高107~1013倍。 酶的催化不需要较高的反应温度。 酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反应的活化能。酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能。 3. 酶促反应的可调性 为适应机体不断变化的内外环境和生命活动的需要,酶促反应速度受多种因素的调控. 4.酶促反应的不稳定性 三、酶的命名和分类 一、酶的命名 1. 习惯命名法——推荐名称 2. 系统命名法——系统名称 一些酶的命名举例 2.酶的分类 (按其催化的反应类型) (1)氧化还原酶类 (2)转移酶类 (3)水解酶类 (4)裂解酶类(或裂合酶类) (5)异构酶类 (6)合成酶类(或连接酶类) 一、酶的分子组成 酶 结合酶 酶蛋白 辅助因子 成份 金属离子 小分子有机物 按结合程度 辅酶 辅基 单纯酶 全酶= 酶蛋白 + 辅助因子 第2节 酶的分子结构和功能 全酶特点: ① 只有全酶才有催化活性,酶蛋白与辅助因子单独存在时均无催化活性。 ②酶蛋白决定反应的特异性,辅助因子决定反应的种类与性质。 ③ 一种酶只能与一种辅助因子结合为全酶;而一种辅助因子却能和多种不同的酶蛋白结合形成不同特异性的全酶。 二、酶的分子结构酶的活性中心 (abcd活性中心内的必需基团) 酶的活性中心
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