生物化学 第二章 蛋白质化学1PPT.ppt

Protein;第一节 概述 第二节 蛋白质的基本结构单位──氨基酸 第三节 蛋白质一级结构与功能 第四节 蛋白质的空间结构与功能 第五节 蛋白质理化性质 第六节 蛋白质的分子量测定 ;第一节 概 述;元素组成：主要:C、H、O、N、少量S;微量: P、Fe、Cu、Mn、Zn、Mg、Mo、I等。;化合物组成: 单纯蛋白质：其完全水解产物只有α-氨基酸。 结合蛋白质：由单纯蛋白与其它非蛋白成分结合（辅基）而成。 α-氨基酸： 20种基本氨基酸。 辅基 ;单纯蛋白质（简单蛋白）：完全由氨基酸组成。 简单蛋白按溶解度又可分为7类：;结合蛋白：由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成。 结合蛋白按辅基种类分为：;1. 酶（enzyme） 2. 调节蛋白（regulatory protein） 3. 转运蛋白（transport protein） 4. 储存蛋白（nutrient and storage protein） 5.收缩和运动蛋白（contractile and motile protein） 6. 结构蛋白（structural protein） 7. 防御蛋白（defense protein） 8. 异常蛋白 (exotic protein);四、蛋白质在自然界的分布及重要性;凡是有生命的地方，基本上都有蛋白质在起作用 蛋白质和核酸是生命的主要物质基础； 蛋白质是生物表现千差万别功能的基本物质。;蛋白质在食品体系中的功能作用;第二节 氨基酸;一、蛋白质水解;酸水解;酶水解不会破坏氨基酸，也不会发生消旋作用。 酸或碱能够将多肽完全水解，酶水解一般是部分水解，水解的产物为较小的肽段。 酶解需要时间较长。 水解位点特异，用于一级结构分析，或生产部分水解蛋白质制品。;;或胰凝乳蛋白酶（Chymotrypsin）：R1= 苯丙氨酸Phe、色氨酸Trp、酪氨酸Tyr，水解速度快； 亮氨酸Leu、蛋氨酸Met、和组氨酸His,水解稍慢。 ;胃蛋白酶 Pepsin：R1和R2＝苯丙氨酸Phe、色氨酸Trp、酪氨酸Tyr、亮氨酸Leu以及其它疏水性氨基酸，水解速度较快。; 氨基酸是具有氨基（-NH3+）或亚氨基和羧基（-COOH）的有机分子。氨基酸种类多，但构成蛋白质具有遗传密码的氨基酸只有20种，这20种基本氨基酸称常见氨基酸。;H;L-（-）甘油醛;基本氨基酸中，除脯氨酸和甘氨酸外其余均属于L-α-氨基酸。 ;二十种常见蛋白质氨基酸的分类、结构及三字符号;甘氨酸 （Gly,G）;侧链含羟基或硫原子（4种）;侧链含有羧基或酰胺基（4种）;侧链含有碱性基团（3种） ;杂环氨基酸;芳香族氨基酸;色氨酸 tryptophan Trp W 5.89;2. 不带电极性氨基酸;3.带正电荷的氨基酸;请注意：;注意AA各C原子的编号;稀有氨基酸;非蛋白质氨基酸;肽聚糖（peptidoglycan）;1. 下列哪种氨基酸不是构成蛋白质的基本单位（　　　）。　 A、丙氨酸　B、精氨酸　　 C、鸟氨酸　 D、缬氨酸 2.下列哪组氨基酸都不能在体内合成（　　　）。　 A、谷、赖、精 B、色、天、甘 C、丝、丙、亮　 D、苏、缬、异亮 3.在下列所有氨基酸溶液中，不引起偏振光旋转的氨基酸是（ ）。 A、丙氨酸 B、亮氨酸 C、甘氨酸 D、丝氨酸 4. 天然蛋白质中含有的20种氨基酸的结构，（ ）。 A、全部是L－型 B、全部是D型 C、部分是L－型，部分是D－型 D、除甘氨酸外都是L－型;三、氨基酸的理化性质;（一）一般物理性质; 组成蛋白质的氨基酸中色氨酸(Trp)、酪氨酸(Tyr)和苯丙氨酸(Phe)的R基团中含有苯环共轭双键系统，在紫外光区（220 -300nm）显示特征的吸收谱带，最大光吸收（?max）分别为279、278、和259nm。 由于大多数蛋白质都含有这些氨基酸残基，可用紫外分光光度法测定蛋白质含量。 ?= 280nm;;A＋;氨基酸pI的特点： 1.净电荷数等于零，在电场中既不向阳极也不向阴极移动。 2.此时氨基酸的溶解度最小。容易沉淀析出，可利用此性质分离纯化氨基酸。 ;pKa1:等于α-羧基解离一半时的pH值。;中性氨基酸的等电点：;酸性氨基酸，以Asp为例：;碱性氨基酸，以Lys为例：;[+NH3CH2COOH] =[+NH3CH2COO-];;Henderson-Hasselbalch方程;小结;(三）氨基酸重要的化学反应;2）与甲