《食品酶学》复习总结.doc

食品酶学复习总结 酶的特性及其对食品科学的重要性。酶的特性 对食品科学的重要性 酶、胞外酶、胞内酶、同酶、酶活力单位、比活力、酶原概念。酶 酶活力单位酶活力单位比活力酶原酶的发酵生产对培养基的要求？ 氮源: 动物细胞要求有机氮，植物细胞主要要求无机氮。多数情况下将有机氮源和无机氮源配合使用才能取得较好的效果. 无机盐:需要有磷酸盐及硫、钾、钠、钙、镁等元素存在 生长因子: 包括某些氨基酸、维生素、嘌呤或嘧啶 产酶促进剂: 显著提高酶的产率。 酶的发酵生产根据细胞培养方式不同对培养基的要求不同，例如：发酵温度、pH、溶氧量等的要求以及培养基固液态，应根据实际生产要求设计不同的培养基。 分离纯化酶有哪些常用方法，根据什么？举一例说明 （2）离心分离：借助于离心机旋转所产生的离心力，使不同大小、不同密度的物质分离的技术过程。 （3）过滤和膜分离：借助于过滤介质将不同大小、不同形状的物质分离的技术过程。 （4）层析技术，亦称色谱技术：利用混合物中各组分的物理化学性质的差别，使各组分以不同程度分布在两个相中，从而达到分离。 （5）电泳分离：利用酶所带电荷不同，带电粒子在电场中向着与其本身所带电荷相反的电极移动从而达到分离。 （6）萃取分离：利用物质在两相中的溶解度不同而使其分离的技术。 举例略 分析酶反应速度随反应时间延长而降低的原因？ 酶的动力学研究包括哪些内容？以L-B图式表示竞争性抑制、非竞争性抑制及反竞争性抑制的区别。酶的动力学研究pH和激活剂等） 对反应速度的影响，从而找到最有利的反应条 件从而提高酶催化反应的效率以及了解酶在代 谢过程中的作用和某些活性物质的作用机制。 竞争性抑制Vmax不变，Km变大， 非竞争性抑制Km值不变，Vmax变小 反竞争性抑制 Km及Vmax都变小 简述可逆抑制和不可逆抑制的区别？ 不可逆抑制：抑制剂与酶的必需基团以共价键的形式结合而引起酶活力降低或丧失，因此不能用透析、超滤等物理方法去除抑制剂而使酶复活，抑制作用是不可逆的，此时被抑制的酶分子受到不同程度的化学修饰。 固定化酶的优点？酶被固定化后的理化性质的变化？固定化酶的优点1）同一批固定化酶能在工艺流程中重复多次地使用；可以实现连续化和自动化。 （2）固定化后，和反应物分开，有利于控制生产过程，同时也省去了热处理使酶失活的步骤； （3）稳定性显著提高； （4）可长期使用，并可预测衰变的速度； （5）提供了研究酶动力学的良好模型。 酶被固定化后的理化性质的变化 （2）固定化酶的活力在多数情况下比天然酶的活力低，也有比天然酶活力高的； （3）固定化酶的稳定性（热稳定性、操作稳定性、酸碱稳定性等）一般都比游离酶提高得多； （4）产物为酸性时固定化酶的最适pH比游离酶的最适pH高一些；反之，产物为碱性时，固定化酶的最适pH比游离酶的pH为低。 （5）固定化酶的底物特异性与底物分子量的大小有一定关系，大分子底物由于载体引起的空间位阻作用，难以与酶分子接近而无法进行催化反应； （6）固定化酶的最适反应温度多数较游离酶高，但也有不变甚至降低的； （7））固定化酶蛋白分子的高级结构的变化以及载体电荷的影响可导致底物和酶的亲合力的变化。 蛋白酶分类？蛋白酶水解生产水解蛋白产生苦味的来源？1）根据来源分：植物：菠萝、木瓜、无花果；动物：胃、胰蛋白酶、凝乳酶（胃）；微生物：1398枯草杆菌、3942栖土曲霉蛋白酶、放线菌蛋白酶 （2）根据最适作用条件：中性蛋白酶、碱性蛋白酶、酸性蛋白酶 （3）根据对底物作用方式：内肽酶；外肽酶：羧肽酶、氨肽酶 （4）根据酶活性部位：丝氨酸蛋白酶、巯基蛋白酶、金属蛋白酶、酸性蛋白酶 蛋白酶水解生产水解蛋白产生苦味的来源5.85kJ/mol时容易产生苦味，且非特异性蛋白酶较特异性蛋白酶更容易水解除苦味。当蛋白质处于天然状态时，这些氨基酸埋藏在蛋白质结构的内部，因而对蛋白质的味道不会产生明显的影响。在利用蛋白酶水解过程中，小肽的数量将增加，从而暴露了这些疏水性氨基酸，当它们同味蕾相作用时就产生了苦味。 溶菌酶抗菌机理？N-乙酰胞壁酸(NAM)的l位碳原子和N-乙酰葡萄糖胺(NAG)的4位碳原子间的β-l，4糖苷键，结果使细菌细胞壁变得松弛，失去对细胞的保护作用，最后细胞溶解死亡。G+细菌细胞壁几乎全部由肽聚糖组成，而G-细菌只有内壁层为肽聚糖，因此，溶菌酶只能破坏G+细菌的细胞壁，而对G-细菌作用不大。 比较α-淀粉酶、葡萄糖淀粉酶、β-淀粉酶、异淀粉酶的作用位点（即水解键）及其产物； 作用位点 水解产物 α-淀粉酶 或液化酶 不规则的分解淀粉、 糖原类α-1.4糖苷键 以直链淀粉为底物，产生葡萄糖和麦芽糖。 以支链淀粉为底物时，产生葡萄糖、麦芽糖和一系列α-限制糊精 葡萄糖淀粉酶 （糖化酶） 从非还原性末端以葡萄糖为单位顺次分解