张忠版食品生物化学第5章蛋白质与核酸1ppt课件.ppt

（五）、蛋白质的紫外吸收性质 一般蛋白质在280nm波长具有最大吸收，这是由于蛋白质分子中的Trp、Tyr和Phe存在共轭双键的缘故。 * 天然虾红素独特的分子结构，使其具有强大的清除氧自由基、抑制单线态氧的能力，是一种比B-胡萝卜素、维生素E更为有效的抗氧化剂 ．天然虾青素的抗氧化活性比其它的类胡萝卜素高1O倍，比维生素E高550倍，因而被称为“超级维生素E。 * 胰凝乳蛋白酶是在胰脏中被合成。开始合成的是胰凝乳蛋白酶原（胰凝乳蛋白酶的前体），不具有酶活性。在随胰液进入小肠后，被胰蛋白酶剪切为两部分（两部分之间依然通过二硫键相连），随后被剪切的胰凝乳蛋白酶原可以互相剪切去一段短的肽段，形成由二硫键相连的三条多肽链的具有完整活性的胰凝乳蛋白酶。这种激活机制保证了胰凝乳蛋白酶只在体内特定地点获得催化活性，避免对机体造成损伤。 * 四級構造 的妙用，可以 血紅蛋白 (Hb) 與 肌紅蛋白 (Mb) 的例子說明。 Hb 是四元體，有所謂的四級構造；Mb 為單元體，只有三級構造。Hb 在血中循環，由肺泡中取得氧分子，運送到肌肉中，下載給 Mb。 因此 Hb 必須得知，何時該吸收氧分子，何時該放出；也就是說 Hb 必須有感應氧分子濃度的能力，同時還得做出吸收或放出的動作。這些能力都源自其四級構造的組成。 在靜脈中 Hb 都不載有氧分子，這時候它的四個次體分子都處於一種休息狀態，結合區不容易張開讓 heme 接受氧分子。 當 Hb 循環到肺部時，環境的氧分子濃度提高了，四個次體的任何一個分子接上一個氧分子後，馬上會牽動其它次體，使得其它次體的分子構造舒張，變得很容易接受氧分子。因此在肺部的 Hb 都很容易地滿載氧分子，經動脈輸送至肌肉。若當時肌肉相當勞累，需要大量氧分子的補充，其酸鹼度會降得比較低，Hb 就更容易釋出氧分子，而 Mb 則一昧地吸收 Hb 所下的氧分子，並無調節作用。放下氧分子的 Hb 就回復休息狀態，循著靜脈流回肺部。 蛋白質的構形事實上都不是固定不動，其分子會有某些程度的運動，上述的 Hb 分子也是如此。當其處於休息狀態時，是分子較為緊密的一種構形，稱之為 tense (T) 型；反之，若其構造較為疏鬆，則基質或其結合對象比較容易進入，稱之為 relaxed (R) 型。 T 與 R 型的變化，在酵素分子的活性調節也很重要，在酵素部分會繼續提到。 P67 * 蛋白质分子是由氨基酸的氨基与羧基首尾相连聚合而成的,在蛋白质分子中保留着游离的末端α氨基\ α羧基以及侧链上的各种功能团.　因此蛋白质的某些化学和物理化学性质是与氨基酸相同的,例如蛋白质也是一类两性电解质. 蛋白质中可解离的酸性基团∶谷氨酸\天冬氨酸的羧基,　酪氨酸的苯酚基,　半胱氨酸的-SH;　碱性基团:　赖氨酸的氨基,　精氨酸的咪唑基,　组氨酸的胍基.　但是在这里要提醒大家的是蛋白质分子可解离基团的解离常数和游离氨基酸中相应基团的解离常数不完全相同,这是由于在蛋白质分子中受到临近电荷的影响造成的. * 调节蛋白质体系的pH 实现对蛋白质的提取、分离与纯化 * 透析是利用蛋白质分子不能透过半透膜的性质,使蛋白质和其它小分子物质如无机盐\单糖等分开. 透析是把待纯化的蛋白质溶液装在半透膜的透析袋里,放入透析液中进行的,透析液可以更换,直至透析袋内无机盐等小分子物质降低到最小值为止. 肌红蛋白的三级结构 维系蛋白质空间结构的化学键 氢键(hydrogen bond) 离子键(盐键)(electrostatic interactions) 疏水相互作用(hydrophobic interaction) 范德华力(van der waals force) 二硫键(disulfide bond) A.三级结构中的作用力 包括二硫键、氢键、离子键、疏水作用力、范德华力 氢键(侧链间形成) 疏水作用 “非极性基团被极性水分子排挤相互聚拢”作用力。 范德华力（分子间作用力，受彼此距离影响） 离子键（或盐键） 二硫键 肽键 二硫键 离子键 氢键 疏水键 范德华力 90kcal/mol 3kcal/mol 1kcal/mol 1kcal/mol 0.1kcal/mol 这四种键能远小于共价键，称次级键 次级键微弱但却是维持蛋白质三级结构中主要的作用力,原因何在? 数量巨大！ 键 能 （2）、纤维蛋白分子的结构 在纤维蛋白分子中螺旋肽链一般为平行排列 含大量的α-螺旋，β-折叠片，整个分子呈纤维状 角蛋白、丝心蛋白、胶原蛋白的结构都是如此。 广泛分布于脊椎和无脊椎动物体内，起支架和保护作用。 三条右手α-螺旋 一个原纤维 大原纤维 纤维 角蛋白 3、球状蛋白质分子的四级结构 有些球状蛋白质分子是由两个或两个以上的、具有独立三级结构