王镜岩生物化学002氨基酸与蛋白质ppt课件.ppt

* * 含大量的α-螺旋，β-折叠片，整个分子呈纤维状 广泛分布于脊椎和无脊椎动物体内，起支架和保护作用。 四、? 纤维状蛋白质 * * 源于外胚层细胞，包括皮肤及皮肤的衍生物（发、毛、鳞、羽、甲、蹄、角、爪、丝）。 1、角蛋白 α-角蛋白 β角蛋白 * * 主要由α-螺旋结构组成 三股右手α-螺旋向左缠绕形成原纤维，原纤维排列成“9+2”的电缆式结构称微纤维，成百根微纤维结合成大纤维。 α-角蛋白（毛发） * * * * * * * * （2）β-角蛋白（丝心蛋白） 以β-折叠结构为主。 片层结构：反平行式β-折叠片以平行的方式堆积。 链间主要以氢键连接，层间主要靠范德华力维系。 羽毛、鳞片、爪、啄 * * 2、 胶原蛋白（一种三股螺旋，糖蛋白） 3、 弹性蛋白 4、?? 肌球蛋白、肌动蛋白和微管蛋白 * * continue * * * * * * * * 从理论上讲，一个多肽主链能有无限多种构象。 但是，只有一种或很少几种天然构象，且相当稳定。 因为：天然蛋白质主链上的单键并不能自由旋转。 第四节 蛋白质的二级结构和纤维状蛋白质 一、多肽主链折叠的空间限制 * * 1、?? 肽链的二面角 ?★环绕Cα—N键旋转的角度为Φ 　环绕Cα—C键旋转的角度称Ψ ★只有α碳原子连接的两个键（Cα—N和Cα-C）是单键，能自由旋转。 * * ★从Cα沿键轴方向看，顺时针旋转的Φ (Ψ)角为正值，反之为负值。 ★当Φ(Ψ)旋转键两侧的主链呈顺式时，规定Φ(Ψ) =0° * * Φ和Ψ同时为0的构象实际不存在 二面角（Φ、Ψ）所决定的构象能否存在，主要取决于两个相邻肽单位中非键合原子间的接近有无阻碍。 Cα上的R基的大小与带电性影响Φ和Ψ 2、拉氏构象图：可允许的Φ和Ψ值 拉氏构象图 Ramachandran根据蛋白质中非键合原子间的最小接触距离，确定了哪些成对二面角（Φ、Ψ）所规定的两个相邻肽单位的构象是允许的，哪些是不允许的，并且以Φ为横坐标，以Ψ为纵坐标，在坐标图上标出，该坐标图称拉氏构象图。 p206 * * * * ⑴实线封闭区域 一般允许区，非键合原子间的距离大于一般允许距离，此区域内任何二面角确定的构象都是允许的，且构象稳定。 ⑵虚线封闭区域 是最大允许区，非键合原子间的距离介于最小允许距离和一般允许距离之间，立体化学允许，但构象不够稳定。 ⑶虚线外区域 是不允许区，该区域内任何二面角确定的肽链构象，都是不允许的，此构象中非键合原子间距离小于最小允许距离，斥力大，构象极不稳定。 对非Gly 氨基酸残基，一般允许区占全平面的7.7%，最大允许区占全平面20.3％ * * * * The crystal structure of pyruvate kinase * * ★多肽主链按右手或左手方向盘绕，形成右手螺旋或左手螺旋， ★相邻的螺圈之间形成链内氢键 ★构成螺旋的每个Cα都取相同的二面角Φ、Ψ。 二、? 二级结构的基本类型 1、 α螺旋 α螺旋的一般特征 * * * * * * * * ① 二面角：Φ= -57°, Ψ= - 48°，是一种右手螺旋 ② 每圈螺旋：3.6个a.a残基， 高度：0.54nm ③ 每个残基绕轴旋转100°，沿轴上升0.15nm ④ 氨基酸残基侧链向外 ⑤ 相邻螺圈之间形成链内氢链，氢键的取向几乎与中心轴平行。 ⑥ 肽键上C=O氧与它后面（C端）第四个残基上的N-H氢间形成氢键。 典型的α螺旋有如下特征 * * ① 多肽链上连续出现带同种电荷基团的氨基酸 残基,(如Lys，或Asp，或Glu)，不能形成稳定的α—螺旋。如多聚Lys、多聚Glu。 ② Gly在肽中连续存在时，不易形成α—螺旋。 ③ R基大（如Ile）不易形成α—螺旋 ④ Pro、脯氨酸中止α—螺旋。 ⑤ R基较小，且不带电荷的氨基酸利于α—螺旋的形成。如多聚丙氨酸在pH7的水溶液中自发卷曲成α—螺旋。 R侧链对α—螺旋的影响 * * pH对α—螺旋的影响 * * 右手螺旋比左手螺旋稳定。 蛋白质中的α—螺旋几乎都是右手，但在嗜热菌蛋白酶中有很短的一段左手α—螺旋。 右手α-螺旋与左手α-螺旋 * * α-螺旋结构是一种不对称的分子结构： ★α碳原子的不对称性， ★构象本身的不对称性。 天然α—螺旋能引起偏振光右旋 α-螺旋的比旋不等于构成其本身的氨基酸比旋的加和，而无规卷曲的肽链比旋则等于所有氨基酸比旋的加和。 α-螺旋结构的旋光性 * * 平行式：所有参与β-折叠的肽链的N端在同一方向。 反平行式：肽链的极性一顺一倒，N端间隔相同 反平β-折叠比平行的更稳定 2、β