王镜岩生物化学002氨基酸与蛋白质ppt课件.ppt

王镜岩生物化学002氨基酸与蛋白质ppt课件.ppt

  1. 1、本文档共168页,可阅读全部内容。
  2. 2、有哪些信誉好的足球投注网站(book118)网站文档一经付费(服务费),不意味着购买了该文档的版权,仅供个人/单位学习、研究之用,不得用于商业用途,未经授权,严禁复制、发行、汇编、翻译或者网络传播等,侵权必究。
  3. 3、本站所有内容均由合作方或网友上传,本站不对文档的完整性、权威性及其观点立场正确性做任何保证或承诺!文档内容仅供研究参考,付费前请自行鉴别。如您付费,意味着您自己接受本站规则且自行承担风险,本站不退款、不进行额外附加服务;查看《如何避免下载的几个坑》。如果您已付费下载过本站文档,您可以点击 这里二次下载
  4. 4、如文档侵犯商业秘密、侵犯著作权、侵犯人身权等,请点击“版权申诉”(推荐),也可以打举报电话:400-050-0827(电话支持时间:9:00-18:30)。
查看更多
王镜岩生物化学002氨基酸与蛋白质ppt课件

* * 含大量的α-螺旋,β-折叠片,整个分子呈纤维状 广泛分布于脊椎和无脊椎动物体内,起支架和保护作用。 四、? 纤维状蛋白质 * * 源于外胚层细胞,包括皮肤及皮肤的衍生物(发、毛、鳞、羽、甲、蹄、角、爪、丝)。 1、角蛋白 α-角蛋白 β角蛋白 * * 主要由α-螺旋结构组成 三股右手α-螺旋向左缠绕形成原纤维,原纤维排列成“9+2”的电缆式结构称微纤维,成百根微纤维结合成大纤维。 α-角蛋白(毛发) * * * * * * * * (2)β-角蛋白(丝心蛋白) 以β-折叠结构为主。 片层结构:反平行式β-折叠片以平行的方式堆积。 链间主要以氢键连接,层间主要靠范德华力维系。 羽毛、鳞片、爪、啄 * * 2、 胶原蛋白(一种三股螺旋,糖蛋白) 3、 弹性蛋白 4、?? 肌球蛋白、肌动蛋白和微管蛋白 * * continue * * * * * * * * 从理论上讲,一个多肽主链能有无限多种构象。 但是,只有一种或很少几种天然构象,且相当稳定。 因为:天然蛋白质主链上的单键并不能自由旋转。 第四节 蛋白质的二级结构和纤维状蛋白质 一、多肽主链折叠的空间限制 * * 1、?? 肽链的二面角 ?★环绕Cα—N键旋转的角度为Φ  环绕Cα—C键旋转的角度称Ψ ★只有α碳原子连接的两个键(Cα—N和Cα-C)是单键,能自由旋转。 * * ★从Cα沿键轴方向看,顺时针旋转的Φ (Ψ)角为正值,反之为负值。 ★当Φ(Ψ)旋转键两侧的主链呈顺式时,规定Φ(Ψ) =0° * * Φ和Ψ同时为0的构象实际不存在 二面角(Φ、Ψ)所决定的构象能否存在,主要取决于两个相邻肽单位中非键合原子间的接近有无阻碍。 Cα上的R基的大小与带电性影响Φ和Ψ 2、拉氏构象图:可允许的Φ和Ψ值 拉氏构象图 Ramachandran根据蛋白质中非键合原子间的最小接触距离,确定了哪些成对二面角(Φ、Ψ)所规定的两个相邻肽单位的构象是允许的,哪些是不允许的,并且以Φ为横坐标,以Ψ为纵坐标,在坐标图上标出,该坐标图称拉氏构象图。 p206 * * * * ⑴实线封闭区域 一般允许区,非键合原子间的距离大于一般允许距离,此区域内任何二面角确定的构象都是允许的,且构象稳定。 ⑵虚线封闭区域 是最大允许区,非键合原子间的距离介于最小允许距离和一般允许距离之间,立体化学允许,但构象不够稳定。 ⑶虚线外区域 是不允许区,该区域内任何二面角确定的肽链构象,都是不允许的,此构象中非键合原子间距离小于最小允许距离,斥力大,构象极不稳定。 对非Gly 氨基酸残基,一般允许区占全平面的7.7%,最大允许区占全平面20.3% * * * * The crystal structure of pyruvate kinase * * ★多肽主链按右手或左手方向盘绕,形成右手螺旋或左手螺旋, ★相邻的螺圈之间形成链内氢键 ★构成螺旋的每个Cα都取相同的二面角Φ、Ψ。 二、? 二级结构的基本类型 1、 α螺旋 α螺旋的一般特征 * * * * * * * * ① 二面角:Φ= -57°, Ψ= - 48°,是一种右手螺旋 ② 每圈螺旋:3.6个a.a残基, 高度:0.54nm ③ 每个残基绕轴旋转100°,沿轴上升0.15nm ④ 氨基酸残基侧链向外 ⑤ 相邻螺圈之间形成链内氢链,氢键的取向几乎与中心轴平行。 ⑥ 肽键上C=O氧与它后面(C端)第四个残基上的N-H氢间形成氢键。 典型的α螺旋有如下特征 * * ① 多肽链上连续出现带同种电荷基团的氨基酸 残基,(如Lys,或Asp,或Glu),不能形成稳定的α—螺旋。如多聚Lys、多聚Glu。 ② Gly在肽中连续存在时,不易形成α—螺旋。 ③ R基大(如Ile)不易形成α—螺旋 ④ Pro、脯氨酸中止α—螺旋。 ⑤ R基较小,且不带电荷的氨基酸利于α—螺旋的形成。如多聚丙氨酸在pH7的水溶液中自发卷曲成α—螺旋。 R侧链对α—螺旋的影响 * * pH对α—螺旋的影响 * * 右手螺旋比左手螺旋稳定。 蛋白质中的α—螺旋几乎都是右手,但在嗜热菌蛋白酶中有很短的一段左手α—螺旋。 右手α-螺旋与左手α-螺旋 * * α-螺旋结构是一种不对称的分子结构: ★α碳原子的不对称性, ★构象本身的不对称性。 天然α—螺旋能引起偏振光右旋 α-螺旋的比旋不等于构成其本身的氨基酸比旋的加和,而无规卷曲的肽链比旋则等于所有氨基酸比旋的加和。 α-螺旋结构的旋光性 * * 平行式:所有参与β-折叠的肽链的N端在同一方向。 反平行式:肽链的极性一顺一倒,N端间隔相同 反平β-折叠比平行的更稳定 2、β

文档评论(0)

wuyoujun92 + 关注
实名认证
内容提供者

该用户很懒,什么也没介绍

1亿VIP精品文档

相关文档