生物化学—氨基酸、蛋白质和酶PPT课件.ppt

2. 酶的分类 裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形成双键的反应及其逆反应。 主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。 反应通式： 　ＡＢ?Ａ＋Ｂ 例如， 延胡索酸水合酶催化的反应。 (4) 裂合酶 Lyase 2. 酶的分类 异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分子内基团或原子的重排过程。反应通式：Ａ?Ｂ 例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。（ＥＣ５．３．１．９） (5) 异构酶 Isomerase 2. 酶的分类 合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与ATP分解反应相互偶联。 A + B + ATP + H-O-H ===A ? B + ADP +Pi 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应。 丙酮酸 + CO2 ? 草酰乙酸 (6) 合成酶 Ligase or Synthetase 酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。 通常将酶的结合部位和催化部位总称为酶的活性部位或活性中心。 结合部位决定酶的专一性， 催化部位决定酶所催化反应的性质。 催化部位 catalytic site 酶的“中心” 活性中心（战斗部队） 结合基团（诱饵） 催化基团（主力军） 活性中心外必须基团（后勤部队） 木瓜蛋白酶 木瓜蛋白酶是改造后的胰蛋白酶 1.酶催化作用的本质：降低反应活化能 2.酶催化作用的中间产（络合）物学说 在酶催化的反应中，第一步是酶与底物形成酶－底物中间复合物。当底物分子在酶作用下发生化学变化后，中间复合物再分解成产物和酶。 E + S ==== E-S ??? P + E 许多实验事实证明了E－S复合物的存在。E－S复合物形成的速率与酶和底物的性质有关。 四、酶作用的机制 例题（易错题） 胰岛素由两条肽链组成，那么胰岛素有木有四级结构 答案（没。。。） 解析：胰岛素由两条肽链组成，但是两条肽链由三个-s-s-（二硫键）连接。二硫键是共价键！！ 蛋白质各级结构的作用力 肽键 二硫键 疏水键 离子键 范德华力 氢键 一级 + + —— —— —— —— 二级 —— ____ ____ ____ ____ + 三级 —— ____ + + + + 四级 —— ____ + + + （1)离子键 生物大分子表面的带电基团可以与药物或底物分子的带电基团形成离子键。这种键可以解离。 2)，氢键 氢键的形成 氢键是由两个负电性原子对氢原子的静电引力所形成，是一种特殊形式的偶极—偶极键。它是质子给予体X-H和质子接受体Y之间的一种特殊类型的相互作用。 氢键的大小和方向 氢键的键能比共价键弱，比范德华力强，在生物体系中为8.4～33.4kj/mol(2-8kcal/mol)。键长为0.25～0.31nm，比共价键短。氢键的方向用键角表示，是指X—H与H…Y之间的夹角，一般为180?～250?。 3). 范德华力 这是一种普遍存在的作用力，是一个原子的原子核吸引另一个原子外围电子所产生的作用力。它是一种比较弱的、非特异性的作用力。 这种作用力非常依赖原子间的距离，当相互靠近到大约0.4～0.6nm(4～6A?)时，这种力就表现出较大的集合性质。 范德华力包括引力和排斥力，其中作用势能与1/R6成正比的三种作用力（静电力、诱导力和色散力）通称为范德华引力。 4),疏水作用 疏水作用是指极性基团间的静电力和氢键使极性基团倾向于聚集在一起，因而排斥疏水基团，使疏水基团相互聚集所产生的能量效应和熵效应。 蛋白质和酶的表面通常具有极性链或区域，这是由构成它们的氨基酸侧链上的烷基链或苯环在空间上相互接近时形成的。 高分子的蛋白质可形成分子内疏水链、疏水腔或疏水缝隙，可以稳定生物大分子的高级结构。 蛋白质电泳 蛋白质与多肽一样，能够发生两性离解，也有等电点。在等电点时(Isoelectric point pI)，蛋白质的溶解度最小，在电场中不移动。 在不同的pH环境下，蛋白质的电学性质不同。在等电点偏酸性溶液中，蛋白质粒子带负电荷，在电场中向正极移动；在等电点偏碱性溶液中，蛋白质粒子带正电荷，在电场中向负极移动。这种现象称为蛋白质电泳(Electrophoresis)。 蛋白质的沉淀 在温和条件下，通过改变溶液的pH或电荷状况，使蛋白质从胶体溶液中沉淀分离。 在沉淀过程中，结构和性质都没有发生变化，在适当的条件下，可以重新溶解形成溶液，所以这种沉淀又称为非变性沉淀。 可逆沉淀是分离和纯化蛋白质的基本方法，如等电点沉淀法、盐析法和有机溶剂沉淀法。 蛋白质的变性 变性蛋白质通常都是固体状态物质，不溶于水和其它溶剂，也不可能恢复原有蛋白质所具有的性质。所以，蛋白质的变性通常都伴随着不