第二章生命活动的主要承担者蛋白质ppt课件.ppt

蛋白质与疾病诊断 “蛋白质指纹” 人体每一个器官不断地向血液里释放数百种不同的蛋白质，而其中大约50种蛋白质是各种器官独有的，这些被科学家称为各种器官的“蛋白质指纹”。当疾病侵袭大脑、肝脏、肾脏或其他器官时，便改变了这些器官的蛋白质指纹。这种改变最终可以在血液中被检测出来。 早期诊断重大疾病　　 常见蛋白质的分类： 完全蛋白质：所含的必需氨基酸种类齐全、数量充足、比例恰当的蛋白质，也称优质蛋白质。肉类，家禽，奶类，蛋类等动物性蛋白，能提供大部份的必需氨基酸需要，但完全蛋白往往会有较高的胆固醇及脂肪有碍身体健康。 半完全蛋白质：所含的必需氨基酸种类齐全，但其中一种或几种数量不足，比例不适，如蔬菜，谷物，碗豆，扁豆等植物蛋白。 不完全蛋白质：所含的必需氨基酸种类不全，不能够保证机体需要，如肉皮、鱼翅等，只含部份必需氨基酸。 蛋白质的消化吸收和排泄 消化：大分子量的蛋白质不能被吸收，需分解成：氨基酸、二肽、三肽 外源性蛋白质：食物 内源性蛋白质：肠道脱落细胞、消化酶 吸收：被吸收的氨基酸称为氨基酸池。 利用： 1、合成组织蛋白 2、供给能量（变成糖和脂类） 3、变成新的含氮物质：嘌呤、尿酸、肌酐、肌酸------合成核酸及非必需氨基酸 功能 食品 蛋白质类型 溶解性 饮料 乳清蛋白 粘度 汤、调味汁 明胶 持水性 香肠、蛋糕、 肌肉蛋白，鸡蛋蛋白 胶凝作用 肉和奶酪 肌肉蛋白和乳蛋白 粘结-粘合 肉、香肠、面条 肌肉蛋白，鸡蛋蛋白 弹性 肉和面包 肌肉蛋白，谷物蛋白 乳化 香肠、蛋糕 肌肉蛋白，鸡蛋蛋白 泡沫 冰淇淋、蛋糕 鸡蛋蛋白，乳清蛋白 脂肪和风味的结合 油炸面圈 谷物蛋白 蛋白质在食物的功能作用 蛋白质的变性 蛋白质在重金属盐（汞盐，银盐，铜盐）、酸、碱、乙醇等存在下 或加热至70---1000C 或在X射线、紫外线的作用下 其空间结构发生改变和破坏，从而失去生物活性。 从分子结构看，变性作用是蛋白质分子多肽链特有的有规则排列发生了变化，成为较混乱的排列。 蛋白质变性后的理化和生物学性质改变 1. 溶解度降低 2. 生物活性丧失及易被蛋白酶水解 3. 粘度上升 4. 结晶能力消失 温度对蛋白质的变性作用 紫外线能使蛋白质发生变性作用 酸、碱、重金属盐 对蛋白质的变性 在农业上用波尔多液（由硫酸铜、生石灰和水制成）来消灭病虫害 盐 析 一些中性盐如硫酸氨、硫酸纳、氯化纳等可以破坏蛋白质胶体周围的水膜，同时又中和了蛋白质分子的电荷，因此使蛋白质产生沉淀，这种加盐使蛋白质沉淀析出的现象称为盐析。 蛋白质与生物进化 根据不同机体中表现同一功能的蛋白质.(同功蛋白质)的氨基酸组成在排列顺序上的差异程度，断定不同种属亲缘关系的远近，为生物进化提供根据。 一般来说，亲缘关系越近，其结构越相似，与功能相关部分的氨基酸顺序都相同。 蛋白质的结构与生物进化 狗 人 猴 马 骡 鲸 兔 猪 袋鼠 企鹅 鸡 鸭 响尾蛇 龟 苍蝇 蛾 脉孢菌属 念珠菌属 面包酵母菌 小麦 牛 蛙 金枪鱼 动 物 爬行动物 两栖动物 鱼 哺乳动物 鸟 昆 虫 植 物 脊椎动物 从细胞色素C的一级结构看生物进化 * * （1）角蛋白（keratin） α-角蛋白 （4条α-螺旋） 原纤维 微原纤维（11条α-螺旋） 巨原纤维 纺锤体型皮质细胞 角质膜 皮质 髓质 头发 头发结构 β-折叠（平行式） 氫健 氫健 丝心蛋白与β-折叠 蚕丝的主要成分是丝心蛋白，而丝心蛋白的主要二级结构是反平行排列的?-折叠。丝心蛋白的一级结构含有长的重复序列片段，-Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala-。Gly侧链氢位于折叠平面的一侧，而Ala和Ser的甲基侧链和羟甲基侧链位于折叠平面的另一侧，堆积的折叠片靠侧链之间的van der Waals力结合在一起。 1. 蛋白质在二级结构形式的基础上进一步盘曲.折叠而形成特定格式的三级结构 2. 三级结构主要依靠疏水键 3. 具有三级结构的某些蛋白质多肽链即可表现生物学活性 蛋白质的分子结构 肌红蛋白是第一个被确定具有三级结构的蛋白质 鲸鱼肌红蛋白是由153个氨基酸残基组成的，另外含有一个血红素。它的三级结构是由一簇八个?-螺旋组成的，螺旋之间通过一些片段连接。 肌红蛋白辅基－血红素 原卟啉IX与Fe的络合物－铁原卟啉称之为血红素。 血红素中心的Fe应当有6个配位健，其