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氨基酸结构特点:蛋白质分子的基本组成单位。20种,除脯为α-亚氨基酸、甘不含手性碳原子外,其余L-α-氨基酸。
分类:根据R基团极性大小:① 非极性中性(8种)② 极性中性(7种)③酸性 (Glu和Asp)④ 碱性 (Lys、Arg和His)。
体内不能合成,必须由食物蛋白质供给的氨基酸称为必需氨基酸。酪和半胱需以必需为原料合成,故称半必需氨基酸。
生酮氨基酸 :苯丙、酪、亮、色、赖。生糖:能形成丙酮酸α-酮戊二酸琥珀酸和草酰乙酸的。生酮和生糖:苯丙、酪
氨基酸的脱氨基作用: 1.氧化脱氨基:反应过程包括脱氢和水解两步,反应主要由L-氨基酸氧化酶和谷氨酸脱氢酶所催化。L-氨基酸氧化酶是一种需氧脱氢酶,该酶在人体内作用不大。谷氨酸脱氢酶是一种不需氧脱氢酶,以NAD+或NADP+为辅酶。该酶作用较大,属于变构酶,其活性受ATP,GTP的抑制,受ADP,GDP的激活。 2.转氨基作用:由转氨酶催化,将α-氨基酸的氨基转移到α-酮酸酮基的位置上,生成相应的α-氨基酸,而原来的α-氨基酸则转变为相应的α-酮酸。转氨酶以磷酸吡哆醛(胺)为辅酶。转氨基作用可以在各种氨基酸与α-酮酸之间普遍进行。除Gly,Lys,Thr,Pro外,均可参加转氨基作用。较为重要的转氨酶有:⑴ 丙氨酸氨基转移酶(ALT),又称为谷丙转氨酶(GPT)。催化丙氨酸与α-酮戊二酸之间的氨基移换反应,为可逆反应。该酶在肝脏中活性较高,在肝脏疾病时,可引起血清中ALT活性明显升高。 ⑵ 天冬氨酸氨基转移酶(AST),又称为谷草转氨酶(GOT)。催化天冬氨酸与α-酮戊二酸之间的氨基移换反应,为可逆反应。该酶在心肌中活性较高,故在心肌疾患时,血清中AST活性明显升高。3 .联合脱氨基作用:转氨基作用与氧化脱氨基作用联合进行,从而使氨基酸脱去氨基并氧化为α-酮酸的过程,称为联合脱氨基作用。可在大多数组织细胞中进行,是体内主要的脱氨基的方式。 4 .嘌呤核苷酸循环(PNC):这是存在于骨骼肌和心肌中的一种特殊的联合脱氨基作用方式。在骨骼肌和心肌中,腺苷酸脱氨酶的活性较高,该酶可催化AMP脱氨基,此反应与转氨基反应相联系,即构成嘌呤核苷酸循环的脱氨基作用。
氨的代谢:鸟氨酸循环与尿素的合成:体内氨的主要代谢去路是用于合成尿素。合成尿素的主要器官是肝脏,但在肾及脑中也可少量合成。尿素合成是经鸟氨酸循环的反应过程来完成,催化这些反应的酶存在于胞液和线粒体中。其主要反应过程如下:NH3+CO2+2ATP →氨基甲酰磷酸→胍氨酸→精氨酸代琥珀酸→精氨酸→尿素+鸟氨酸。
尿素合成特点:①在肝脏的线粒体和胞液中进行②合成一分子尿素需消耗4分子ATP③精氨酸琥珀酸合成酶是关键酶④分子中两个氮原子一个来源于NH3一个来源于天冬氨酸。
脱羧基作用:由氨基酸脱羧酶催化,辅酶为磷酸吡哆醛(只有组氨酸脱羧酶不需辅酶),产物为CO2和胺。
1 .γ-氨基丁酸的生成:是一种重要神经递质,由L-谷氨酸脱羧产生。由L-谷氨酸脱羧酶催化,在脑及肾中活性很高。
2.5-羟色胺的生成:也是重要神经递质且具强烈缩血管作用,原料色氨酸。过程为:色氨酸→5羟色氨酸→5-羟色胺。
3.组胺的生成:组胺由组氨酸脱羧产生,具有促进平滑肌收缩,促进胃酸分泌和强烈的舒血管作用。
4.多胺的生成:精脒和精胺均属多胺,它们与细胞生长繁殖的调节有关。合成原料为鸟氨酸,关键酶是鸟氨酸脱羧酶。
肽键 (peptide bond)是由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。氨基酸分子参与形成肽键后由于脱水而结构不完整,称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端:自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端),肽链方向是N端→C端。
肽键平面(肽单位):肽键具部分双键性质,不能自由旋转;组成肽键四个原子及其相邻两个α碳原子处同一平面上,为刚性平面结构,
蛋白质的分子结构:一级为线状结构,二、三、四为空间 1.一级结构:指多肽链中氨基酸的排列顺序,其维系键是肽键。决定其空间结构。2 .二级结构:指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的由氢键维系的有规则的构象。主要类型⑴α- 螺旋 ;结构特征①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋②螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基,螺距为0.54nm③相邻螺旋圈之间形成许多氢键④侧链基团位于螺旋的外侧。影响α-螺旋形成的因素:① 存在侧链基团较大的氨基酸残基;② 连续存在带相同电荷的氨基酸残基;③ 存在脯氨酸残基⑵β- 折叠:结构特征① 若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片②所有肽键的C=O和N—H形成链间氢键③侧链基团分别交替位于片层的上、下方⑶β- 转角:多肽链180°回折部分,通常由四个氨基酸残基构成,借1、4残基间形成氢键维系⑷无规卷曲:主链骨架无规律盘绕的部
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