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生物化学复习重点-自整
生物化学的概念P1
是研究生物体的化学组成和生命过程中的化学变化规律的一门科学。
具体来讲,它是从分子水平来研究生物体(包括人类、动物、植物、微生物)内基本物质的化学组成、结构及在生命活动中这些物质所进行的化学变化(即代谢反应)的规律及其与生理功能的关系的一门科学,是一门生物学与化学相结合的基础学科。
生物化学研究的基本内容P1
静态生化:研究生物体内物质的化学组成、结构、性质、功能及结构与功能的关系。
发现和阐明构成生命物体的分子基础——生物分子的化学组成、结构和性质。
生物分子的结构、功能与生命现象的关系。
动态生化: 研究生物体内物质代谢(新陈代谢)、能量转变及其调控机理
生物分子在生物体中的相互作用及其变化规律。
蛋白质的化学
组成蛋白质的元素P62
主要有C(50-55)、H(6-8)、O(19-24)、N(13-19)和S。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼,个别蛋白质还含有碘 。
凯式定氮法及蛋白质含量计算
凯氏定氮法是测定化合物或混合物中总氮量的一种方法。即在有催化剂的条件下,用浓硫酸消化样品将有机氮都转变成无机铵盐,然后在碱性条件下将铵盐转化为氨,随水蒸气馏出并为过量的酸液吸收,再以标准碱滴定,就可计算出样品中的氮量。由于蛋白质含氮量比较恒定,可由其氮量计算蛋白质含量,故此法是经典的蛋白质定量方法。
各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。
蛋白质的大致含量:
100克样品中蛋白质的含量 ( g % )= 每克样品含氮克数× 6.25×100
即蛋白质的含量= 蛋白质含氮量× 6.25
氨基酸结构通式P63
存在自然界中的氨基酸有300余种,但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种,且均属 L-氨基酸(甘氨酸除外)
a-氨基酸:各种氨基酸的区别在于侧链R基的不同。20种基本氨基酸按R的极性可分为非极性氨基酸、极性性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸
按R基极性分两类:
极性AA:11种 亲水性 丝、苏、酪甘 半光
非极性AA:9种 疏水性
按水溶性酸碱性分为三类:
1、中性AA(有极性与非极性15种):
2、酸性AA(2种):天冬氨酸、谷氨酸
3、碱性AA(3种):组、赖、精
谷氨酸: 甘氨酸: 丝氨酸: 半胱氨酸 组氨酸
氨基酸的化学性质P65
★两性解离: 等电点:在某一pH环境中,氨基酸解离成阳性离子及阴性离子的趋势相等,所带净电荷为零,在电场中不泳动。此时,氨基酸所处环境的pH值称为该种氨基酸的等电点(pI)。
等电点计算:pK1 羧基的解离常数负对数 pK2氨基的解离常数负对数
①侧链为非极性基团或虽为极性基团但不解离的氨基酸:pI=?(pK1+pK2)
②酸性氨基酸(Glu、Asp)及Cys:pI=?(pK1+pKR)
③碱性氨基酸(赖、精、组):pI=?(pK2+pKR)
★紫外吸收
色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在280nm波长附近具有最大吸收峰,其中色氨酸的最大吸收最接近280nm
★显色反应:茚三酮反应
测定氨基酸含量:加热蓝紫色
脯氨酸、羟脯氨酸黄色:天冬酰胺棕色
蛋白质的分子结构P67
成肽反应:1分子a-羧基与另1分子a-氨基脱水缩合的反应,形成酰胺基即肽键
肽键:一个氨基酸的羧基与另一氨基酸的氨基缩水而成的酰胺键称为肽键。(…CONH…)
肽平面:由肽键中的四个原子和与之相邻的两个碳原子共同构成的刚性平面。(CαCONHCα)
肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。
氨基酸残基:肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全
氨基酸的排练顺序:在多肽链中,氨基酸残基按一定的顺序排列
通常在多肽链的一端含有一个游离的?-氨基,称为氨基端或N-端;在另一端含有一个游离的?-羧基,称为羧基端或C-端。
氨基酸的顺序是从N端的氨基酸残基开始,以C端氨基酸残基为终点的排列顺序。
★一级结构定义:蛋白质多肽链中氨基酸的排练顺序
特点与意义:
维持一级结构的化学键:肽键
有些蛋白质还包括二硫键。如胰岛素
三种形式:无分支的开链多肽、分支开链的多肽、环状多肽
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。它由遗传密码决定,其上有酶切位点,一级结构可测定,不同种属间有同源性.
蛋白质二级结构:多肽链的主链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。
特点:它只涉及肽链主链的构象及链内或链间形成的氢键。
二级结构的维系力:氢键
二级结构的基本形式:(1)a-螺旋: 通过氨基酸a碳原子的旋转,使多肽链的主骨架沿中心轴盘曲成稳定的a螺旋构象
(2)b-折叠:多肽链的主链相对伸展,多肽链的肽平面呈手风琴折叠
(3)b-
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