《0蛋白质化学》精选课件.ppt

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第一章 蛋白质化学 目录 第一节 蛋白质通论 蛋白质主要元素组成:C、H、O、N、S 及 P、Fe、Cu、Zn、Mo、I、Se 等微量元素。 凯氏定氮法 蛋白质是一种含氮的有机化合物,食品中的蛋白质经硫酸和催化剂分解后,产生的氨能够与硫酸结合,生成硫酸氨,再经过碱化蒸馏后,氨即成为游离状态,游离氨经硼酸吸引,再以硫酸或盐酸的标准溶液进行滴定,根据酸的消耗量再乘以换算系数,就可以推算出食品中的蛋白含量。 蛋白质的分类 简单蛋白质分类 结合蛋白质分类 蛋白质结构的主要层次 蛋白质分子的构象示意图 蛋白质的主要生理功能 第二节 蛋白质的基本构件单位─氨基酸 ?-氨基酸的通式 生物体内的氨基酸类别 第21和22种氨基酸 硒代半胱氨酸 UGA 吡咯赖氨酸 UAG 二十种常见蛋白质氨基酸的分类、结构及三字符号 非极性R基团氨基酸 不带电荷极性R基团氨基酸 带电荷R基团氨基酸 中性脂肪族氨基酸 酸性氨基酸及酰胺 碱性氨基酸 杂环氨基酸 芳香族氨基酸 氨基酸的性质 氨基酸的两性解离性质及等电点(pI) 甘氨酸滴定曲线 谷氨酸(A)和赖氨酸(B)滴定曲线和等电点计算 氨基酸光学活性和光谱性质 TryTyrPhe的 紫外吸收光谱 氨基酸与2,4一二硝基氟苯(DNFB)的反应 (sanger反应) 氨基酸与苯异硫氰酯(PITC)的反应 (Edman反应) 氨基酸与茚三酮反应 氨基酸的成肽反应 蛋白质的水解 第三节 蛋白质的共价结构 蛋白质中氨基酸的连接方式 多肽链结构示意图 蛋白质的一级结构 肽单位 肽基的C、O和N原子间的共振相互作用 天然存在的活性肽 谷胱甘肽 短杆菌肽S ?-天冬氨酰-苯丙氨酸甲酯 蛋白质顺序测定基本方法路线 蛋白质一级结构测定 二硫键的断裂 多肽N、C-末端氨基酸的测定 Edman化学降解法 3、转化反应 丹磺酰氯(dansyl chlorid) 末端分析(DNS法) 多肽链的部分裂解 溴化氰断裂法 消化道内几种蛋白酶的专一性 氨基酸序列测定 片段重叠法确定肽段在多肽链中顺序示意 ?借助重叠肽确定肽段次序: 对角线电泳示意图 第四节 蛋白质的三维结构 X-射线衍射晶体结构分析示意图 R基团间的相互作用及稳定蛋白质三维构象的作用力 a.盐键 b.氢键 c.疏水键 d.范得华力 e.二硫键 酰胺平面与α-碳原子的二面角( φ和ψ ) 完全伸展的多肽主链构象 可允许的φ和ψ值:Ramachandran构象图 四、蛋白质的二级结构 α-螺旋(α-helix) β-折叠(β-pleated sheet) β-转角(β-turn) 无规则卷曲示意图 超二级结构 (super-secondary structure) 超二级结构类型 螺旋区-回折-螺旋识别特定的DNA碱基序列 锌指(Zine Finger)基元 亮氨酸拉链(leucine zipper)基元 螺旋区-环-螺旋(HLH)和DNA的相互作用 EF手图象(钙调蛋白的钙结合位点的螺旋区-泡区-螺旋区结构) 结构域 (structure domail) 卵溶菌酶的三级结构中的两个结构域 蚯蚓血红蛋白中四个?-螺旋组成的结构域 α /β结构域 超二级结构类型 平行?-折叠的结构比较(a) ?-园桶形排布,(b)马蹄形排布 毛发横切面和毛发?-角蛋白的结构 丝心蛋白(fibroin)结构 胶原纤维(collagen fibril)中原胶原蛋白分子的排列 六、 球状蛋白质与三级结构 抹香鲸肌红蛋白(Myoglobin)的三级结构 核糖核酸酶三级结构示意图 七、亚基缔合与四级结构 四级结构中相同单体亚基的几种可能对称排列 四级结构中相同单体亚基的几种可能对称排列(续前) 血红蛋白四级结构 烟草花叶病毒外壳蛋白四级结构的自我组装 人免疫缺陷病毒(HIV-1)结构的面图剖 第五节 蛋白质的分子结构与功能 一、细胞色素c的分子进化 不同生物与人的Cytc的AA差异数目 不同生物来源的细胞色素c中不变的AA残基 猪胰岛素原激活成形成胰岛素示意图 二、肌红蛋白(Myoglobin)和血红蛋白(Hemoglobin)的结构与功能 Hb的变构效应与O2的运输 异常血红蛋白与分子病 肌红蛋白分子和血红蛋白的?-亚基 血红蛋白的结构模型 Mb和Hb的辅基—血红素 Mb的氧合曲线 Hb的氧合曲线 Mb和Hb的氧合曲线比较 血红蛋白和肌红蛋白的Hill曲线 Hb的输氧功能 脱氧血红蛋白亚

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