生物化学-2(精品·公开课件).pptVIP

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第二章?蛋白质化学 蛋白质分布广泛、功能多样 1. 催化功能-酶 2. 结构功能-皮、毛、骨、牙、细胞骨架 3. 载运功能-膜蛋白 4. 调控功能-激素 如胰岛素 组蛋白 5. 运动功能-鞭毛、肌肉蛋白 6. 防御功能-免疫球蛋白 7. 接受和传递信息 视色素 味觉蛋白 蛋白质在生物体内具有广泛和重要的生理功能(生老病死) 第一节 蛋白质的化学组成 一、蛋白质的元素组成 这是19世纪后期丹麦人约翰凯达尔发明的。方法原理是: 用强酸处理样品,让蛋白质中的氮元素释放出来,测定氮的含量,就可以算出蛋白质的含量。把测出的氮含量乘以6.25,就是蛋白质含量。 三聚氰胺 三聚氰胺:C3H6N6,俗称密胺、蛋白精,IUPAC命名为“1,3,5-三嗪-2,4,6-三氨基”微溶于水,常温下,在水中的溶解度仅为0.33% 可用于装饰面板、涂料、模塑粉、纸张处理剂等方面 含氮量为66%左右。 按照凯氏定氮法,每克三聚氰胺可测得4.125克“粗蛋白”。 所以不法商人才在奶粉中加入三聚氰胺冒充蛋白质,以提升食品检测中的蛋白质含量指标 三聚氰胺的检测方法 HPLC高效液相色谱法、GC-MS气相色谱质谱联用法、LC-MS-MS 检测定量限分别为2mg/kg、0.05mg /kg、0.01mg/kg 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 氨基酸(Amino acids,AA)是蛋白质的基本组成单位 构成蛋白质的氨基酸有20种 是生物界组成蛋白质的通用氨基酸 同分异构现象 透视式 纽曼投影式 楔形式 除甘氨酸外,其他所有构成蛋白质的α-氨基酸都是L-型的。 表2-1 氨基酸的结构和分类 (二)氨基酸的分类 1、按照R的性质分类 (1)非极性疏水氨基酸 (2)极性中性氨基酸 (3)酸性氨基酸 (4)碱性氨基酸 2、根据营养价值分类 (三)氨基酸的理化性质 1、两性电离与等电点(pI) 等电点(isoelectric point,pI) 分子呈电中性时的溶液的pH值。 2、茚三酮反应:除Pro生成黄色化合物外,其它AA生成蓝紫色化合物(570nm); 氨基酸组分全自动分析仪 三、蛋白质分子中氨基酸的连接方式 (一)肽键和肽 肽键 一个氨基酸的氨基和另一个氨基酸的羧基缩水而成的酰氯键,为蛋白质分子中的主要共价键 由两个氨基酸组成的肽称为二肽 由几个到十个氨基酸组成的肽称为寡肽 由十个以上氨基酸组成的肽则称为多肽 多肽和蛋白质分子中的的氨基酸单元称为氨基酸残基。 如:脑啡肽;激素类多肽;抗生素类多肽;谷胱甘肽;蛇毒多肽等。 谷胱甘肽 G-SH 抗氧化 、解毒,用于重金属、丙烯腈、氟化物、一氧化碳及有机溶剂等中毒 促甲状腺激素释放激素(TRH) 为下丘脑中促垂体激素的一种。 由谷氨酸,组氨酸及脯氨酸结合成三肽 主要作用于腺垂体促进促甲状腺激素(TSH)释放 (二)多肽链 多个氨基酸经肽键连接而成的链状结构称为多肽链 有开链和环状肽 在多肽链中,氨基酸残基按一定的顺序排列,这种排列顺序称为氨基酸顺序。 方向性:一条多肽链有两个末端,自由?-氨基,称为氨基端或N-端;游离?-羧基,称为羧基端或C-端。 氨基酸的顺序:N-端→C-端 如上述五肽可表示为:Ser-Val-Tyr-Asp-Gln 丝氨酰缬氨酰酪氨酰天冬氨酰谷氨酸 第二节 蛋白质的分子结构 一、蛋白质的一级结构 (一)蛋白质一级结构的概念 指多肽链中氨基酸(残基)的排列顺序。 含有二硫键也包括生成二硫键的半胱氨酸残基位置 是蛋白质分子中由肽键相连的基本分子结构 是区分不同蛋白质最基本、最重要的标志之一 (二)一级结构是空间结构的基础 决定了多肽链中氨基酸R侧链的位置 R侧链的大小性质决定肽链折叠、盘曲形成的空间结构和功能 一级结构决定其空间结构 不同空间结构和生理功能的分子基础 一级结构由DNA分子上相应核苷酸序列即遗传信息决定 不同生物具有不同遗传物质DNA 编码合成出不同的蛋白质 物种的分子基础 二、蛋白质的空间结构 蛋白质分子中各个原子、各个基团在三维空间的相对位置。 决定蛋白质性质和功能的结构基础 (一)维持蛋白质空间结构的化学键 共价键 次级键 氢键 盐键 疏水键 范德华引力 二级结构 氢键 三级结构 疏水键 四级结构 氢键 盐键 又称盐桥或离子键,是蛋白质分子中正、负电荷的侧链基团互相接近,通过静电吸引而形成的,如羧基和氨基、胍基、咪唑基等基团之间的作用力。 吸引力F与电荷电量的乘积成正比,与电荷质点间的距离平方成反比,在溶液中此吸引力随周围介质的介电常数增大而降低。在近中性环境中,蛋白质分子中的酸性氨基酸残基侧链电离后带负电荷,而碱性氨基酸残基侧链电离后带正电荷,

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