生物化学生物化学生物化学第三章 酶(精品·公开课件).ppt

第三章 酶 Enzyme 酶的概念 目前将生物催化剂（biocatalyst）分为两类： * 酶（ Enzyme）： * 核酶（ Ribozyme ）：RNA或DNA 本章主要内容： 第一节、酶通论 第二节、酶促反应动力学 第三节、酶促反应的机理 第四节、酶的调节 第五节、维生素与辅酶 General Disscusion of Enzyme 第一节、酶通论 一、酶的研究历史 *公元前两千多年，我国已有酿酒记载。 *1857年 Pasteur提出酒精发酵是酵母细胞活动的结果。 *1897年 Buchner兄弟证明不含细胞的酵母汁也能进行乙醇发酵。 *1926年 Sumner首次从刀豆中提出脲酶结晶。 J.B.Sumner J.H.Northrop 证明了酶是蛋白质 *1930年 Northrop等得到了胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶的结晶。 *某些RNA有催化活性（ ribozyme，核酶） Thomas Cech University of Colorado at Boulder, USA Sidney Altman Yale University New Haven, CT, USA 2人共同获1989年诺贝尔化学奖。 酶及生物催化剂概念的发展 克隆酶、遗传修饰酶蛋白质工程新酶 蛋白质类： Enzyme (天然酶、生物工程酶) 核酸类：Ribozyme ; Deoxyribozyme 模拟生物催化剂： 抗体酶：（abzyme） 二、酶的催化作用特点 (一)、酶与一般催化剂的共性 1、只能催化热力学上允许的反应，降低反应的活化能 2、不改变化学反应平衡常数 3、反应前后酶没有质和量的改变 1、高效性 （二）、酶作为生物催化剂的特点 *酶的催化效率通常比非催化反应高108～1020倍，比一般催化剂高107～1013倍。 *酶加速反应的机理是降低反应的活化能。 酶促反应活化能的改变 活化能(activation energy) ： 　　底物分子从初态转变到活化态所需的能量。 绝对专一性(absolute specificity) ： 相对专一性(relative specificity) ： 立体异构专一性(stereo specificity)： 2、专一性(specificity) 绝对专一性 　　酶只作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定结构的产物 。 　　如： 乳酸脱氢酶（Lactate dehydrogenase） 立体异构专一性 3、反应条件温和 4、酶的催化活性可调节控制 *对酶生成与降解量的调节 *对酶活性的调节 *酶促反应一般在常温、常压、中性pH 条件下进行。 *强酸、强碱、高温条件下条件，将引起酶的失活。 三、 酶的分子组成 *单纯酶 (simple enzyme) *结合酶 (conjugated enzyme) 辅助因子按其与酶蛋白结合的紧密程度分为 辅酶 (coenzyme): 结合疏松，可用透析或超滤的方法除去。 辅基 (prosthetic group): 与酶蛋结合紧密，不能用透析或超滤的方法除去。 酶蛋白和辅助因子单独存在均无催化活性，只有结合为全酶才有催化活性。 1、氧化还原酶类(oxidoreductases) 2、转移酶类 (transferases ) 3、水解酶类 (hydrolases) 4、裂解酶类 (lyases) 5、异构酶类( isomerases) 6、合成酶类 (ligases,synthetases) 四、酶的分类 五、酶的活性和活性单位 1、酶活力:又称为酶活性，指酶催化一定化学反应的能力。 2、酶活力单位U （Unit）：又称酶单位，在规定条件（最适条件）下，一定时间内催化完成一定化学反应量所需的酶量。 3、酶活力的表示方法 （1）国际单位IU：1961年，在最适条件下每分钟转化1μmol底物所需要的酶量为一个酶活力单位。 即 1IU= 1μmol/min （2）国际单位Kat：1972年，指在最适条件下1秒钟内转化1mol底物所需的酶量。 即 1 Kat=1mol/s Kat和IU的换算关系：1 Kat=6×107 IU， 1 IU =16.67n Kat (3)比活力（specific activity） 酶的比活力（比活性）：每单位（一般是