医学生物化学件--02.ppt

第二章 酶 第一节 酶的分子结构与功能 第二节 酶促反应的特点和机制 第三节 酶促反应动力学 第四节 酶的调节 第五节 多酶体系 第六节 酶的分类与命名 第七节 酶与医学的关系 酶的研究历史 1878年，Kuhne提出Enzyme. 1897年，德国科学家Hans Buchner和Eduard Buchner 成功地用不含细胞的酵母提取液实现了发酵. 1926年，美国生化学家Sumner第一次从刀豆分离到脲酶结晶，提出酶是蛋白质. 1978年，Altman提出RNA有催化功能. 1982年，Cech证实RNA有催化功能. 酶（enzyme）是由活细胞合成的，对其特异底物（substrate）起高效催化作用的蛋白质，是机体内催化各种代谢反应最主要的催化剂。 核酶（ribozyme）是具有高效、特异催化作用的核酸，主要作用参与RNA的剪接。 化学反应速率依赖三个因素：碰撞频率、能量因素、概率因素 一、 酶的分子组成 酶的化学本质就是蛋白质。 单纯酶（simple enzyme）：仅由氨基酸残基构成的酶 ，如脲酶，淀粉酶，脂酶。 结合酶（conjugated enzyme）： 酶蛋白（apoenzyme）+辅助因子（cofactor）。辅助因子是金属离子或小分子有机化合物。 辅酶（coenzyme）非共价键与酶蛋白疏松结合,可用透析、超滤分离 辅基（prosthetic group）：共价键与酶蛋白牢固结合，不易分离。 金属离子多为酶的辅基，小分子有机化合物有的属辅酶，有的属辅基。 酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶，只有全酶有催化作用。 1、金属离子的作用: 金属酶（metalloenzyme）：金属离子与酶蛋白结合紧密，成为酶结构中不可缺少的组成成分。如碳酸酐酶含Zn；谷胱甘肽过氧化物酶含硒；碱性磷酸酶含Zn，羧肽酶A含Zn。 金属激活酶（metal activated enzyme）：金属离子与酶结合疏松，但需金属离子活化，故金属实际上是酶的激活剂。如激酶需Mg和Mn。 有的酶类兼含有机辅基和金属。如琥珀酸脱氢酶含黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)和Fe。 金属离子能与酶、底物形成各种形式的三元络合物，保证了酶与底物的正确定向结合，而且还可作为催化基团。 Fe、Cu及Mo等金属离子可以通过氧化还原而传递电子完成多种物质的氧化还原。如铁卟啉是很多血红素蛋白的辅基。 2、小分子有机化合物： 小分子有机化合物主要参与酶的催化过程，在反应中传递电子、质子或一些基团，多为维生素。 维生素：维持细胞正常功能所必需，但需要量很少，动物体内不能合成，必须由食物供给的一类有机化合物。 水溶性维生素：VB1、VB2、Vpp、VB6、VC、VB12、泛酸、叶酸、肌醇 脂溶性维生素：VA、VD、VE、VK 酶的种类： 单体酶（monomeric enzyme）：只有一条多肽链构成的酶。 寡聚酶（oligomeric enzyme）：由多个相同或不同亚基以非共价键连接的酶。 多酶体系（multienzyme system）：细胞内存在着许多由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。 多功能酶（multifunctional enzyme）：一些多酶体系在进化过程中由于基因的融合，形成由一条多肽链组成却具有多种不同催化功能的酶。 第二节 酶促反应的特点和机制 一、酶促反应的特点 1、酶促反应具有极高的催化效率 酶促反应速度比非催化反应高108~1020倍，比一般催 化反应高107~1013。 2、立体异构专一性： 底物的立体构型影响酶和底物的结合与催化。 （1）旋光异构专一性：当底物具有旋光异构体时，酶只 作用于其中的一种。如精氨酸酶只能催化L-精氨酸水解,对D-精氨酸则无作用,这种立体异构专一性是由于酶活性中心与相应底物的结合必须是二者在构型或构象上彼此匹配才能建立。 （2）几何异构专一性：当底物具有顺反几何异构体时， 酶只作用于其中的一种。 二、酶的活性中心（active center） 三、酶促反应机制 1、趋近效应和定向效应 趋近效应：指两个反应的分子，它们反应的基团需 要互相靠近，才能反应。 酶促反应速度与底物浓度成正比。在反应系统的关键区域底物浓度增高，反应速度也增加。因此，底物与酶活性中心的靠近，提高活性中心的底物有效浓度能大大提高酶促反应速度。 4、酸碱催化作用 酶活性中心上有的基团是质子供体，有的为质子受体，均可进行催化作用。 第四节 酶促反应动力学 研究酶催化反应过程与速率及各种影响酶催化速率的因素