第八版绪论及蛋白质.pptVIP

生物化学是生物学的分支学科，研究所有的生命形式，人体是生物化学研究的重要对象，称为医学生物化学。 分子生物学(molecular biology)是生物化学的重要组成部分，是生物化学的前沿。 生物体的化学组成 生物体的分子组成规律 学习生物化学的方法 课前预习 课后复习 必须掌握的五个基本原则 1、学会抽象思维与形象思维 2、理解与记忆并重，更着重对生化内容的理解 3、加强各章内容的前后联系与综合思考 4、在全面复习的基础上要抓住各章基本要求与重点、难点 5、理论与实验内容的有机结合 系统条理、循序渐进、分清主次、抓住重点、多做习题 生物化学QQ群： 112455017 生物化学考试方法 理论课: 闭卷 英文名词解释要求英文回答 实验课: 实验考试（设计、操作） 实验报告 蛋白质的生物学重要性 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质； 细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机 分子。 组成蛋白质的元素 主要有C、H、O、N和 S。 有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘 。 蛋白质元素组成的特点 一、组成人体蛋白质的20种 L-?-氨基酸 存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。 四、氨基酸通过肽键连接而形成 蛋白质或活性肽 （二）体内存在多种重要的生物活性肽 1. 谷胱甘肽(glutathione, GSH) α - helix: A helical conformation of a polypeptide chain, usually right-handed, with maximal intrachain hydrogen bonding; one of the most common secondary structures in proteins. Linus Carl Pauling （1901-1994）USA.The Nobel Prize in Chemistry 1954 蛋白质三级结构的 特点 外形呈球状或纤维状 球状蛋白质形成疏水区（分子内部）和亲水区 （分子表面 ） 维系三级结构的化学键主要是R之间的次级键 可表现生物学活性并形成结构域（domain) 是含单一肽链蛋白质的最高结构形式 所有蛋白质都具有三级结构 维系蛋白质四级结构的力有氢键、盐键、范氏引力、疏水键等非共价键。 并非所有蛋白质分子均具有四级结构，含单一肽链的蛋白质最高结构形式是三级结构。 若亚基分子结构相同，称之为同聚体，若亚基分子结构不同，则称之为异聚体。 蛋白质四级结构特点： 五、蛋白质的分类 蛋白质一级结构与功能的关系小结： 1、一级结构不同，空间结构各异，功能不同 2、一级结构相似，空间结构相近，功能相同 3、一级结构中非关键部位氨基酸残基发生变化，不影响生物活性。 4、一级结构中关键部位氨基酸残基发生变化，可导致功能变化。 Hb与Mb一样能可逆地与O2结合， Hb与O2结合后称为氧合Hb。氧合Hb占总Hb的百分数（称百分饱和度）随O2浓度变化而改变。 别构效应(allosteric effect) 蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为别构效应。 协同效应(cooperativity) 一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象，称为协同效应。 ?? 波耳效应及其生理意义 血红蛋白上有CO2和BPG结合部位，因此，血红蛋白还能运输CO2 。 波耳效应（ Bohr effect）：增加CO2的浓度、降低pH能显著降低血红蛋白对O2的亲和力，促进O2的释放，导致Hb的氧解离曲线右移。 反之，高浓度的O2也能促使血红蛋白释放H+ 和CO2 。 +  丙酮沉淀法 原理：破坏亲水胶体的两个稳定因素。 沉淀条件：0～4℃，10倍于蛋白质体积 的丙酮，沉淀后立即分离。 低温有机溶剂沉淀法, 重金属盐沉淀法 有机酸沉淀蛋白质等方法. 蛋白质分离和纯化的常用技术 （一）丙酮沉淀及盐析 （二）电泳 （三）透析 （四）层析 （五）分子筛 （六）超速离心 复 习 题 1.名词解释：肽单元、变（别）构效应、蛋白质的变性、pI 、蛋白质的一 、二、三、四级结构 2.蛋白质的基本组成单位是什么？有多少种？按侧链的结构和功能不同可分为几类？各包括哪些氨基