杨荣武生物化学原理 第一章氨基酸.ppt

提纲 一、氨基酸的结构、种类和分类 氨基酸的结构通式 蛋白质氨基酸和非蛋白质氨基酸 疏水氨基酸和亲水氨基酸 必需氨基酸与非必需氨基酸 二、氨基酸的性质与功能 缩合 手性（Gly除外） 酸碱解离性质与两性离子 R基团的结构变化和化学反应性质 三、氨基酸的分离与纯化 层析 离子交换层析 亲水氨基酸，即极性氨基酸，其R基团呈极性，一般能和水分子形成氢键，故对水分子具有一定的亲和性。它们包括：Ser、Thr、Tyr、Cys、Sec、Asn、Gln、Asp、Glu、Pyl、Arg、Lys、His； 疏水氨基酸，即非极性氨基酸，其R基团呈非极性，对水分子的亲和性不高或者极低，但对脂溶性物质的亲和性较高。它们包括：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Pro、Met、Phe和Trp。 词记亲水氨基酸与疏水氨基酸 西湖景，紫竹为骨水潺潺横笛相伴，闲听天簌静思禅流苏落，心比双丝郁中缠亲水氨基酸：西-硒代半胱氨酸；景-精氨酸；竹-组氨酸；骨-谷氨酸 谷氨酰胺；伴-半胱氨酸；天-天冬氨酸天冬酰胺；籁-赖氨酸；苏-苏氨酸；落-酪氨酸；比-吡咯赖氨酸；丝-丝氨酸 孤雁本色，一行斜去浮生转两鬓白，异家龙井难为甘疏水氨基酸：本-苯丙氨酸；色-色氨酸；斜-缬氨酸；浮-脯氨酸；两-亮氨酸；鬓-丙氨酸；异-异亮氨酸；家-甲硫氨酸；甘-甘氨酸 所有关于氨基酸的分离手段都建立在它们在物理性质（大小）或化学性质（电荷）的差别的基础之上。用于分离、纯化氨基酸的主要手段是电泳和层析。 * 第一章 氨基酸的结构与功能 氨基酸的结构通式 不同的侧链基团，不同的理化性质 蛋白质氨基酸，即标准氨基酸——在蛋白质生物合成中，由专门的tRNA携带，直接参入到蛋白质分子之中 共22种：20种常见+2种不常见 相同的结构通式 差别在侧链基团（R基团） 所有的生物体都含有常见的20种 2种不常见的蛋白质氨基酸：含硒半胱氨酸（第21种）和吡咯赖氨酸（第22种） 非蛋白质氨基酸——不能直接参入到蛋白质分子之中，或者是蛋白质氨基酸翻译后修饰产物 例如：瓜氨酸、鸟氨酸和羟脯氨酸 蛋白质氨基酸和非蛋白质氨基酸 脂肪族 芳香族 含硫族 极性/不带电荷 碱性/酸性 疏水：非极性R基团 亲水：极性的R基团（电中性、带负电荷、带正电荷） 氨基酸的分类 亲水氨基酸VS疏水氨基酸 不带电荷的非极性氨基酸 不带电荷的极性氨基酸 三种芳香族氨基酸 带电荷的极性氨基酸 含硒半胱氨酸只存在于含硒蛋白之中，而吡咯赖氨酸仅存在于一些原核生物体内，作为与产甲烷代谢有关的某些酶的组分。 氨基酸的分类图解 必需氨基酸VS非必需氨基酸 必需氨基酸是指人体必不可少，而机体内又不能合成、必须从食物中补充的氨基酸。如果饮食中经常缺少它们，就会影响健康。必需氨基酸共有10种：Lys、Trp、Phe、Met、Thr、Ile、Leu、Val、Arg和His。人体虽能够合成Arg和His，但合成的量通常不能满足正常的需要，因此这两种氨基酸又被称为半必需氨酸。-Tip MTV Hall 余下的氨基酸则属于非必需氨基酸，动物体自身可以进行有效的合成，它们包括：Ala，Asn、Asp、Gln、Glu、Pro、Ser、Cys、Tyr和Gly。 一组（组氨酸）笨（苯丙氨酸）蛋（蛋氨酸）精（精氨酸）来（赖氨酸）宿（苏氨酸）舍（色氨酸）住（组氨酸）亮（亮氨酸）凉（异亮氨酸）鞋（缬氨酸） 氨基酸的名称和缩写 两种非蛋白质氨基酸 氨基酸的缩合反应与肽的形成 氨基酸的手性：D型与L型氨基酸 22种蛋白质氨基酸分子中，除了甘氨酸，均至少含有一个不对称碳原子，因此除甘氨酸以外的21种蛋白质氨基酸都具有手性性质。如果以L型甘油醛为参照物，具有不对称碳原子的氨基酸就有D型和L型两种对映异构体。实验证明，蛋白质分子中的不对称氨基酸都是L型。D型氨基酸仅存在于一些特殊的抗菌肽和某些细菌的细胞壁成分之中，它们不能参入到在核糖体上合成的多肽或蛋白质分子之中。 氨基酸的构型与其旋光方向没有必然的联系。 由于氨基酸既含有碱性的氨基又含有酸性的羧基，因此氨基酸具有特殊的解离性质，但氨基算的碱性和酸性分别弱于单纯的胺和羧酸。一个氨基酸分子内部的酸碱反应使氨基酸能同时带有正负两种电荷，以这种形式存在的离子被称为兼性离子（zwitterions）或两性离子。 特殊的酸碱性质与等电点 氨基酸的两性解离 对于任何一种氨基酸来说，总存在一定的pH值，使其净电荷为零，这时的pH值被称为等电点。pI是一个氨基酸的特征常数。在等电点pH时，氨基酸在电场中，不向两极移动，并且绝大多数处于兼性离子状态，少数可能解离成阳离子和阴离子，但解离成阴、阳离子的趋势和数目相等。 等电点（pI） 氨基酸的主要反应性质 氨基酸与DNFB和PITC的反应 所有氨基酸及具有游离α