生化课件西2蛋白质.ppt

第二章 蛋白质 2.1 蛋白质的分类 一、蛋白质的重要作用 1.生物催化作用（酶） 2.结构物质(生物膜、结缔组织的胶原蛋白、血管和皮肤的弹性蛋白、膜蛋白） 3.物质运输（血红蛋白、Na+-K+-ATPase、葡萄糖运输载体、脂蛋白、电子传递体） 4.运动功能(肌肉收缩的肌球蛋白、肌动蛋白) 5.贮存功能（卵清蛋白、种子蛋白、铁蛋白等） 6.防御、免疫作用(抗体、皮肤的角蛋白、血凝蛋白) 7.接受和传递信息（受体蛋白，味觉蛋白、支架蛋白) 8.调节代谢、控制生长和分化功能(组蛋白、阻遏蛋白；调节新陈代谢的生理活性物质，如胰岛素。） 9.感染和毒性作用(能引起机体中毒症状和死亡的异体蛋白，如细菌毒素、蛇毒、蝎毒、蓖麻蛋白等） 二、蛋白质组成与分类 1.化学组成 2.蛋白质的常见分类方法 (1)根据蛋白质的分子组成 血浆脂蛋白的组成、性质及功能 血浆脂蛋白（lipoprotein）：血液中的脂类与蛋白质结合 成可溶性的复合物，是血脂的存在和运输形式。血浆中所含脂 类物质统称为血脂。 组成：血浆脂蛋白均由蛋白质（载脂蛋白，Apo）、甘油 三酯(TG)、磷脂(PL)、胆固醇(Ch)及其酯(ChE)所组成。 结构：通常呈球形颗粒。颗粒外层为亲水的载脂蛋白和磷 脂的极性部分，疏水部分则伸入到内部，疏水的甘油三酯和胆 固醇被包裹在内部。 (2)根据蛋白质分子形状 球状蛋白质和纤维状蛋白质 (3)根据蛋白质生物功能 活性蛋白质和非活性蛋白质 2.2 蛋白质的组成单位——氨基酸(Amino acid) 一、氨基酸的结构 生物体内的氨基酸包括三大类： 基本氨基酸：编码蛋白质的氨基酸，组成蛋白质，20种； 稀有氨基酸：是多肽合成后由基本AA经酶促修饰产生的，出现在一些蛋 白质的水解液中含有的少量氨基酸，如：胱氨酸、羟赖氨酸、羟脯氨酸、L- 甲状腺素等；含稀有氨基酸的蛋白质多具有较强的活性。 非蛋白质氨基酸：氨基酸的衍生物，以游离或结合的形式存在于生物体 内。有些是重要的代谢前体或中间产物如β-丙氨酸（维生素泛酸的前 体），瓜氨酸、鸟氨酸（精氨酸的前体）； γ-氨基丁酸（神经递质）等， 还有些是β-,γ-,δ-, 和D-型氨基酸；植物的非蛋白质氨基酸是其次生代谢 产物（中草药的药效成分），如：刀豆氨酸、黎豆氨酸和β-氰丙氨酸。 蛋白质是由20种基本氨基酸组成的。 1.按照R基的化学结构分类(1)脂肪族氨基酸:①R为脂肪烃基的氨基酸（5种） 脂肪烃基的氨基酸R基均为中性烷基，对分子酸碱性影响很小，它们几乎有相同的等电点（6 .0±0.03） Gly是唯一不含手性碳原子的氨基酸，因此不具旋光性。 从Gly至Ile，R基团疏水性增加。 蛋白质多肽中Gly残基的存在将增加其结构区域的柔性。 ②R中含有羟基和硫的氨基酸（共4种） ③R中含有酰胺基团（2种） ④R中含有酸性基团（2种）Asp、Glu ⑤R中含碱性基团（3种） Lys侧链氨基的pKa为10.53，生理条件下，Lys侧链带有一个正电荷（—NH3+），侧链的氨基反应活性增大。 Arg是碱性最强的氨基酸，侧链上的胍基是已知碱性最强的有机碱，pKa值为12.48，生理条件下完全质子化。 His是pKa值最接近生理pH值的一种（游离氨基酸中为6.00，在多肽链中为7.35 ） ，是在生理pH条件下唯一具有缓冲能力的氨基酸。 His在酶的酸碱催化机制中起重要作用 (3)杂环族氨基酸(1种) (4)杂环亚氨基酸（1种） 胱氨酸 羟脯氨酸与羟赖氨酸 分配柱层析 填充物为亲水性的不溶物质如纤维素、 淀粉、硅胶等，收集的组分用茚三酮 显色定量。 离子交换层析 五、氨基酸的制备 氨基酸在生物体内具有重要的生理功能：组成蛋白质；充当化学信号分子：5-羟色胺、褪黑激素，都是神经递质；甲状腺素（Tyr衍生物） ，吲哚乙酸（Trp衍生物）都是激素；许多含N分子的前体物：含氮碱基、血红素、叶绿素的合成都需要AA；是重要的代谢中间物：精氨酸、瓜氨酸、鸟氨酸是尿素循环的中间物；特殊的生理作用，参与代谢作用，治疗疾病；用于食品加工：强化剂、调味剂、着色剂、甜味剂和增味剂；饲料添加剂；调节皮肤pH和保护皮肤的功能。 2.3 肽 一、肽的基本概念 1.肽: 一分子氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基脱水缩合而成的化合物叫做肽。