课件：均相酶反应动力学.ppt

致力于数据挖掘，合同简历、论文写作、PPT设计、计划书、策划案、学习课件、各类模板等方方面面，打造全网一站式需求 * 【失活】(inactivation)：由于酶蛋白分子变性而引起的酶活力丧失的现象称为失活。 【抑制】(inhibition)：由于酶的必需基团化学性质的改变，但酶未变性，而引起酶活力的降低或丧失，称为抑制作用 【效应物】(Effecter)：凡能使酶分子发生别构作用的物质叫效应物，通常为小分子代谢物或辅因子。如因别构导致酶活性降低的物质称为负效应物。 【别构调节】酶分子非催化部位与某些化合物可逆的非共价结合后发生构象的改变，进而改变酶的活性状态，称为酶的别构调节。 【可逆抑制】 (reversible inhibition)：抑制剂与酶以非共价键结合而引起酶活力降低或丧失，能用物理方法除去抑制剂而使酶复性，这种抑制作用是可逆的，称为可逆抑制。 * 说明一下：在文本说明中反应速率用 r , rm 表示，而在图中用 v, Vm 表示。以下同。 * 注：第二个底物S与[SE]的亲合力与第一个底物S与E的亲合力是不一样的。 * Hyperbolic:双曲线的 * 为什么酶反应的最佳pH会是在pK1和pK2之间？ 考虑到酶发挥最佳的活力状态是EH，最佳pH应该是唯一的，而在最佳pH时，EH的浓度应该达到最大。 因此，我们现在只要考察酶与质子H+的相互作用。 根据解离常数的定义和酶的质量守恒可得： * Pepsin:胃蛋白酶 Glucose-6-phosphatase of hepatocytes * 在较低的温度范围内，酶催化反应速率会随着温度的升高而加快，超过某一温度，即酶被加热到生理允许温度以上时，酶的反应速率反而随着温度的升高而下降。 这是由于温度升高，虽然可加速酶的催化反应速率，同时也加快了酶的热失活速率。 * 以 ln v 对 1/T 作图，得到一直线，斜率为 –Ea/R. * * * * For CASE II (Ionic Substrate) The reaction scheme is as follow: Similarly, we can get, where S H + + E + S + H + H + E S H + K m E + H P + k 2 K 1 EH+ + S K m 一般来说中，酶促反应的最佳pH还是很难预测的，通常需要通过实验来确定。 pH-activity profiles of two enzymes. (A)胃蛋白酶; (B) 延胡索酸酶(以苹果酸为底物时) 温度对酶促反应的影响 在较低的温度范围内，酶催化反应速率会随着温度的升高而加快，超过某一温度，即酶被加热到生理允许温度以上时，酶的反应速率反而随着温度的升高而下降。 这是由于温度升高，虽然可加速酶的催化反应速率，同时也加快了酶的热失活速率。 温度激活作用 (上升区) 酶催化反应速率常数中的k2与温度的关系符合Arrhenius方程: 即, 式中 [E] 活性酶的浓度; Ea 是反应活化能 (kcal/mol). R 是气体常数 T 是绝对温度，A是前因子 热失活作用 (下降区) (酶的热变性作用) 酶的热变性失活符合一级反应动力学方程： 式中 [E0] 酶的初始浓度;kd 变性常数. 积分得到, 此外, 式中 Ed is the denaturation energy (kcal/mol). 例2-1：将底物和酶加入到分批式反应器中，底物初始浓度为2mmol/L，经反应，转化率为90%，求反应所需的时间t。已知反应速率方程为: 解：在分批式反应器中 即： 积分得到： 转化率为90%，即([S0]-[S])/[S0]=0.9, [S]=0.2 例2-2：假设某酶有两个活性中心，它的反应机制可用下图表示，试根据稳态假设，求其速率方程式 E + S [ES] + S E + P [ESS] Km KSI [ES] + P k+2 k+2 解：根据解离平衡过程可得 根据酶的质量守恒可得 将上面两式变换后可得 变换方程可以得到以下两式： 当反应速率达到最大时， 所有的酶都以复合物的形式存在， 则 [E0]=[ES]+[ESS], Vmax=k+2([ES]+[ESS])=k+2[E0] 例2-3：某酶催化反应，其Km=0.01 mol/L,现测得该反应进行到10 min时，底物浓度为3.4×10-5 mol/L,已知[S0]=3.4×10-4　mol/L.假定该反应可用M-M方程表示。试求：(1)最大反应速率是多少?(2)反应20min后，底物浓度为多